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- PDB-3lwu: Crystal structure of Putative succinylglutamate desuccinylase/asp... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3lwu
タイトルCrystal structure of Putative succinylglutamate desuccinylase/aspartoacylase (YP_749235.1) from Shewanella frigidimarinA NCIMB 400 at 2.10 A resolution
要素Succinylglutamate desuccinylase/aspartoacylase
キーワードHYDROLASE / Putative succinylglutamate desuccinylase/aspartoacylase / Structural Genomics / Joint Center for Structural Genomics / JCSG / Protein Structure Initiative / PSI-2 / Metal-binding / METAL BINDING PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


hydrolase activity, acting on ester bonds / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
: / Succinylglutamate desuccinylase/aspartoacylase / Succinylglutamate desuccinylase / Aspartoacylase family / RNA polymerase II/Efflux pump adaptor protein, barrel-sandwich hybrid domain / Zn peptidases / Aminopeptidase / OB fold (Dihydrolipoamide Acetyltransferase, E2P) / Beta Barrel / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Unknown ligand / Succinylglutamate desuccinylase/aspartoacylase
類似検索 - 構成要素
生物種Shewanella frigidimarina (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 2.1 Å
データ登録者Joint Center for Structural Genomics (JCSG)
引用ジャーナル: To be published
タイトル: Crystal structure of Putative succinylglutamate desuccinylase/aspartoacylase (YP_749235.1) from Shewanella frigidimarina NCIMB 400 at 2.10 A resolution
著者: Joint Center for Structural Genomics (JCSG)
履歴
登録2010年2月24日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02010年3月23日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Advisory / Version format compliance
改定 1.22017年11月8日Group: Refinement description / カテゴリ: software / Item: _software.classification / _software.name
改定 1.32019年7月17日Group: Data collection / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: software / struct_conn
Item: _software.classification / _software.contact_author ..._software.classification / _software.contact_author / _software.contact_author_email / _software.language / _software.location / _software.name / _software.type / _software.version / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag
改定 1.42024年10月9日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_entry_details.has_protein_modification / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Succinylglutamate desuccinylase/aspartoacylase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)44,0404
ポリマ－43,8781
非ポリマー1613
水3,603200
1
A: Succinylglutamate desuccinylase/aspartoacylase
ヘテロ分子

A: Succinylglutamate desuccinylase/aspartoacylase
ヘテロ分子

A: Succinylglutamate desuccinylase/aspartoacylase
ヘテロ分子

A: Succinylglutamate desuccinylase/aspartoacylase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)176,15816
ポリマ－175,5124
非ポリマー64612
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation8_555x,-y+1/2,-z+1/21
crystal symmetry operation11_555-x+1/2,y,-z+1/21
crystal symmetry operation14_555-x+1/2,-y+1/2,z1
Buried area19910 Å2
ΔGint-321 kcal/mol
Surface area50860 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)126.549, 128.972, 129.574
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number22
Space group name H-MF222
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-487-

HOH

詳細CRYSTAL PACKING ANALYSIS SUGGESTS THE ASSIGNMENT OF A TETRAMER AS THE SIGNIFICANT OLIGOMERIZATION STATE.

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要素

#1: タンパク質 Succinylglutamate desuccinylase/aspartoacylase


分子量: 43878.035 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Shewanella frigidimarina (バクテリア)
株: NCIMB 400 / 遺伝子: Sfri_0536 / プラスミド: SpeedET / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): HK100 / 参照: UniProt: Q088B8
#2: 化合物 ChemComp-UNL / UNKNOWN LIGAND


分子数: 1 / 由来タイプ: 合成
#3: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#4: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 200 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY
配列の詳細THIS CONSTRUCT WAS EXPRESSED WITH A PURIFICATION TAG MGSDKIHHHHHHENLYFQG.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.01 Å3/Da / 溶媒含有率: 59.17 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 4.5
詳細: 10.0000% Glycerol, 12.5000% polyethylene glycol 300, 0.2000M ammonium sulfate, 0.1M phosphate-citrate pH 4.5, 0.006 M zinc chloride, NANODROP, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRL / ビームライン: BL9-2 / 波長: 0.97931
検出器タイプ: MARMOSAIC 325 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2009年11月7日 / 詳細: Flat collimating mirror, toroid focusing mirror
放射モノクロメーター: Double crystal monochromator / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97931 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.1→29.623 Å / Num. obs: 30948 / % possible obs: 99.7 % / Observed criterion σ(I): -3 / Biso Wilson estimate: 31.815 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.106 / Net I/σ(I): 9.47
反射 シェル
解像度 (Å)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured obsNum. unique obsDiffraction-ID% possible all
2.1-2.170.821.7208515539199.1
2.17-2.260.6542.2238806220199.8
2.26-2.360.5042.7223295804199.7
2.36-2.490.3723.7240926243199.8
2.49-2.640.34.6223015770199.8
2.64-2.850.2046.62394161801100
2.85-3.130.12710228275882199.9
3.13-3.590.0814.9236036075199.8
3.59-4.510.05122.1230685932199.8
4.51-29.6230.04425.8233586017199.7

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位相決定

位相決定手法: 単波長異常分散

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
REFMAC5.5.0102精密化
PHENIX精密化
SHELX位相決定
MolProbity3beta29モデル構築
XSCALEデータスケーリング
PDB_EXTRACT3.006データ抽出
XDSデータ削減
SHELXD位相決定
autoSHARP位相決定
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 2.1→29.623 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.967 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.956 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.3 / SU B: 7.724 / SU ML: 0.094 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.148 / ESU R Free: 0.133
立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD WITH PHASES
詳細: 1. HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. 2. ATOM RECORDS CONTAIN RESIDUAL B FACTORS ONLY. 3. A MET-INHIBITION PROTOCOL WAS USED FOR SELENOMETHIONINE INCORPORATION DURING PROTEIN ...詳細: 1. HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. 2. ATOM RECORDS CONTAIN RESIDUAL B FACTORS ONLY. 3. A MET-INHIBITION PROTOCOL WAS USED FOR SELENOMETHIONINE INCORPORATION DURING PROTEIN EXPRESSION. THE OCCUPANCY OF THE SE ATOMS IN THE MSE RESIDUES WAS REDUCED TO 0.75 FOR THE REDUCED SCATTERING POWER DUE TO PARTIAL S-MET INCORPORATION. 4. ZN HAS BEEN MODELED ON THE BASIS OF ANOMALOUS DIFFERENCE FOURIERS AND ITS USE AS AN ADDITIVE IN THE CRYSTALLIZATION SOLUTION. 5. A SULFATE MOLECULE (SO4) FROM THE CRYSTALLIZATION SOLUTION IS MODELED. 6. AN UNKNOW LIGAND (UNL) HAS BEEN MODELED IN THE ACTIVE SITE NEAR ZN. THE UNL RESEMEBLES A DERIVATIVE OF EITHER SUCCINYL-GLUTAMATE OR GLUTAMATE. 7. RAMACHANDRAN OUTLIER RESIDUE 176 IS WELL SUPPORTED BY THE DENSITY.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.19 1561 5 %RANDOM
Rwork0.16 ---
obs0.162 30947 99.85 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso max: 77.09 Å2 / Biso mean: 21.824 Å2 / Biso min: 9.29 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-2.44 Å20 Å20 Å2
2---1.66 Å20 Å2
3----0.78 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.1→29.623 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2880 0 18 200 3098
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0170.0223014
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.021956
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.5361.9564111
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.92334799
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.4925385
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg34.13524.783138
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg14.05315476
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg14.7291511
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0970.2458
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0070.0213404
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02601
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.821.51881
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other0.1971.5756
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.45423030
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.4531133
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it3.7294.51074
LS精密化 シェル解像度: 2.1→2.154 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.261 112 -
Rwork0.222 2122 -
all-2234 -
obs--99.2 %
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 50.339 Å / Origin y: 22.368 Å / Origin z: 17.512 Å
111213212223313233
T0.039 Å2-0.0073 Å20.0273 Å2-0.226 Å2-0.0596 Å2--0.1557 Å2
L0.5093 °2-0.2843 °2-0.0837 °2-0.8395 °20.1827 °2--0.6405 °2
S-0.0246 Å °0.0395 Å °0.0256 Å °-0.1031 Å °0.1054 Å °-0.2316 Å °0.0716 Å °0.1701 Å °-0.0808 Å °

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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