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- PDB-3lsd: N-Domain of human adhesion/growth-regulatory galectin-9 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3lsd
タイトルN-Domain of human adhesion/growth-regulatory galectin-9
要素Galectin-9
キーワードSUGAR BINDING PROTEIN / MANINLY BETA / Alternative splicing / Cytoplasm / Lectin / Polymorphism / Secreted
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of activated T cell autonomous cell death / positive regulation of CD4-positive, CD25-positive, alpha-beta regulatory T cell differentiation involved in immune response / Interleukin-2 family signaling / positive regulation of dendritic cell apoptotic process / positive regulation of T cell activation via T cell receptor contact with antigen bound to MHC molecule on antigen presenting cell / natural killer cell tolerance induction / negative regulation of mast cell degranulation / positive regulation of dendritic cell chemotaxis / positive regulation of dendritic cell differentiation / positive regulation of cysteine-type endopeptidase activity involved in apoptotic signaling pathway ...positive regulation of activated T cell autonomous cell death / positive regulation of CD4-positive, CD25-positive, alpha-beta regulatory T cell differentiation involved in immune response / Interleukin-2 family signaling / positive regulation of dendritic cell apoptotic process / positive regulation of T cell activation via T cell receptor contact with antigen bound to MHC molecule on antigen presenting cell / natural killer cell tolerance induction / negative regulation of mast cell degranulation / positive regulation of dendritic cell chemotaxis / positive regulation of dendritic cell differentiation / positive regulation of cysteine-type endopeptidase activity involved in apoptotic signaling pathway / positive regulation of transforming growth factor beta production / galactose binding / negative regulation of natural killer cell mediated cytotoxicity / disaccharide binding / galactoside binding / positive regulation of interleukin-13 production / negative regulation of chemokine production / positive regulation of CD4-positive, alpha-beta T cell proliferation / negative regulation of CD4-positive, alpha-beta T cell proliferation / positive regulation of monocyte chemotactic protein-1 production / positive regulation of interleukin-4 production / p38MAPK cascade / negative regulation of activated T cell proliferation / positive regulation of interleukin-10 production / negative regulation of type II interferon production / negative regulation of tumor necrosis factor production / maternal process involved in female pregnancy / positive regulation of interleukin-12 production / ERK1 and ERK2 cascade / response to interleukin-1 / positive regulation of interleukin-1 beta production / positive regulation of interleukin-8 production / female pregnancy / cellular response to virus / cellular response to type II interferon / positive regulation of non-canonical NF-kappaB signal transduction / positive regulation of interleukin-6 production / chemotaxis / positive regulation of tumor necrosis factor production / positive regulation of type II interferon production / positive regulation of NF-kappaB transcription factor activity / carbohydrate binding / positive regulation of canonical NF-kappaB signal transduction / collagen-containing extracellular matrix / response to lipopolysaccharide / positive regulation of viral entry into host cell / positive regulation of ERK1 and ERK2 cascade / inflammatory response / negative regulation of gene expression / positive regulation of gene expression / enzyme binding / extracellular space / nucleus / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
Galectin-like / Galactoside-binding lectin / Galectin / Galectin, carbohydrate recognition domain / Galactoside-binding lectin / Galactoside-binding lectin (galectin) domain profile. / Jelly Rolls - #200 / Concanavalin A-like lectin/glucanase domain superfamily / Jelly Rolls / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.03 Å
データ登録者Ruiz, F.M. / Romero, A.
引用ジャーナル: Int.J.Biochem.Cell Biol. / 年: 2010
タイトル: N-domain of human adhesion/growth-regulatory galectin-9: preference for distinct conformers and non-sialylated N-glycans and detection of ligand-induced structural changes in crystal and solution.
著者: Solis, D. / Mate, M.J. / Lohr, M. / Ribeiro, J.P. / Lopez-Merino, L. / Andre, S. / Buzamet, E. / Canada, F.J. / Kaltner, H. / Lensch, M. / Ruiz, F.M. / Haroske, G. / Wollina, U. / Kloor, M. / ...著者: Solis, D. / Mate, M.J. / Lohr, M. / Ribeiro, J.P. / Lopez-Merino, L. / Andre, S. / Buzamet, E. / Canada, F.J. / Kaltner, H. / Lensch, M. / Ruiz, F.M. / Haroske, G. / Wollina, U. / Kloor, M. / Kopitz, J. / Saiz, J.L. / Menendez, M. / Jimenez-Barbero, J. / Romero, A. / Gabius, H.J.
履歴
登録2010年2月12日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02010年5月5日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22023年9月6日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Galectin-9


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)15,8651
ポリマ－15,8651
非ポリマー00
水99155
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
A: Galectin-9

A: Galectin-9


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)31,7302
ポリマ－31,7302
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation6_545x,x-y-1,-z1
Buried area1130 Å2
ΔGint-7 kcal/mol
Surface area12840 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)37.813, 37.813, 153.500
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number151
Space group name H-MP3112

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要素

#1: タンパク質 Galectin-9 / Gal-9 / HOM-HD-21 / Ecalectin


分子量: 15864.775 Da / 分子数: 1 / 断片: N-terminal domain, residues 6-148 / 由来タイプ: 組換発現
詳細: Galectin-9-specific mRNA from human SW480 colon adenocarcinoma cells
由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: LGALS9 / プラスミド: pet-12a / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)pLysS / 参照: UniProt: O00182
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 55 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2 Å3/Da / 溶媒含有率: 38.46 %
結晶化温度: 298 K / pH: 8.5
詳細: 26 % (w/v) PEG 4000, 0.25 M Na acetate, 0.1 M Tris (pH 8.5), VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: BM16
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 210r / 検出器: CCD
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長相対比: 1
反射解像度: 2.01→32.03 Å / Num. obs: 8444 / % possible obs: 95.6 % / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 6.6 % / Rmerge(I) obs: 0.074 / Net I/σ(I): 17.8
反射 シェル解像度: 2.01→2.12 Å / 冗長度: 5.6 % / Rmerge(I) obs: 0.215 / Mean I/σ(I) obs: 6.7 / % possible all: 77.5

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
ADSCQuantumデータ収集
MOLREP位相決定
REFMAC5.5.0072精密化
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1A3K

1a3k


解像度: 2.03→32.03 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.954 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.923 / SU B: 12.664 / SU ML: 0.149 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.253 / ESU R Free: 0.214 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.26 370 4.6 %RANDOM
Rwork0.191 ---
obs0.194 7678 95.5 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 33.94 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.09 Å2-0.04 Å20 Å2
2---0.09 Å20 Å2
3---0.13 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.03→32.03 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1119 0 0 55 1174
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.020.0221158
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.8171.9191572
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg12.4875144
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg35.48223.79358
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg15.15315171
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg22.315156
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1270.2165
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0140.021921
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.9711.5713
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.70921154
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.9513445
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it4.2244.5418
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2.03→2.09 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.273 20 -
Rwork0.263 503 -
obs--82.88 %
精密化 TLS手法: refined / Origin x: -2.932 Å / Origin y: -12.361 Å / Origin z: -12.945 Å
111213212223313233
T0.0993 Å2-0.0236 Å2-0.0048 Å2-0.0784 Å20.0568 Å2--0.1168 Å2
L1.9679 °20.2648 °20.8069 °2-2.0876 °2-1.9648 °2--5.5741 °2
S-0.1157 Å °-0.0336 Å °0.1771 Å °0.2043 Å °-0.119 Å °-0.1037 Å °-0.41 Å °0.3398 Å °0.2347 Å °

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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