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- PDB-3lrq: Crystal structure of the U-box domain of human ubiquitin-protein ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3lrq
タイトルCrystal structure of the U-box domain of human ubiquitin-protein ligase (E3), NORTHEAST STRUCTURAL GENOMICS CONSORTIUM TARGET HR4604D.
要素E3 ubiquitin-protein ligase TRIM37
キーワードLIGASE / Structural Genomics / PSI-2 / Protein Structure Initiative / Northeast Structural Genomics Consortium / NESG / Coiled coil / Metal-binding / Peroxisome / Phosphoprotein / Polymorphism / Ubl conjugation / Ubl conjugation pathway / Zinc / Zinc-finger
機能・相同性
機能・相同性情報


: / : / negative regulation of centriole replication / tumor necrosis factor receptor binding / aggresome assembly / aggresome / negative regulation of NF-kappaB transcription factor activity / protein autoubiquitination / positive regulation of DNA-binding transcription factor activity / RING-type E3 ubiquitin transferase ...: / : / negative regulation of centriole replication / tumor necrosis factor receptor binding / aggresome assembly / aggresome / negative regulation of NF-kappaB transcription factor activity / protein autoubiquitination / positive regulation of DNA-binding transcription factor activity / RING-type E3 ubiquitin transferase / ubiquitin-protein transferase activity / ubiquitin protein ligase activity / Antigen processing: Ubiquitination & Proteasome degradation / peroxisome / positive regulation of NF-kappaB transcription factor activity / ubiquitin protein ligase binding / chromatin binding / perinuclear region of cytoplasm / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / protein homodimerization activity / zinc ion binding / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
TRIM37, MATH domain / B-box, C-terminal / B-Box C-terminal domain / MATH domain / MATH/TRAF domain / MATH/TRAF domain profile. / meprin and TRAF homology / TRAF-like / B-box zinc finger / B-Box-type zinc finger ...TRIM37, MATH domain / B-box, C-terminal / B-Box C-terminal domain / MATH domain / MATH/TRAF domain / MATH/TRAF domain profile. / meprin and TRAF homology / TRAF-like / B-box zinc finger / B-Box-type zinc finger / B-box-type zinc finger / Zinc finger B-box type profile. / Zinc/RING finger domain, C3HC4 (zinc finger) / Herpes Virus-1 / Zinc finger RING-type profile. / Zinc finger, RING-type / Zinc finger, RING/FYVE/PHD-type / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
E3 ubiquitin-protein ligase TRIM37
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 2.292 Å
データ登録者Kuzin, A. / Chen, Y. / Seetharaman, J. / Mao, M. / Xiao, R. / Ciccosanti, C. / Shastry, R. / Everett, J.K. / Nair, R. / Acton, T.B. ...Kuzin, A. / Chen, Y. / Seetharaman, J. / Mao, M. / Xiao, R. / Ciccosanti, C. / Shastry, R. / Everett, J.K. / Nair, R. / Acton, T.B. / Rost, B. / Montelione, G.T. / Tong, L. / Hunt, J.F. / Northeast Structural Genomics Consortium (NESG)
引用ジャーナル: To be Published
タイトル: E3 UBIQUITIN-PROTEIN LIGASE RING DOMAIN FROM HUMAN TRIPARTITE MOTIF-CONTAINING PROTEIN 37 (TRIM37), NORTHEAST STRUCTURAL GENOMICS CONSORTIUM TARGET HR4604D.
著者: Kuzin, A. / Chen, Y. / Seetharaman, J. / Mao, M. / Xiao, R. / Ciccosanti, C. / Shastry, R. / Everett, J.K. / Nair, R. / Acton, T.B. / Rost, B. / Montelione, G.T. / Tong, L. / Hunt, J.F.
履歴
登録2010年2月11日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02010年3月23日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22017年11月1日Group: Refinement description / カテゴリ: software / Item: _software.name
改定 1.32019年7月17日Group: Data collection / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: software / struct_conn
Item: _software.contact_author / _software.contact_author_email ..._software.contact_author / _software.contact_author_email / _software.language / _software.location / _software.name / _software.type / _software.version / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: E3 ubiquitin-protein ligase TRIM37
B: E3 ubiquitin-protein ligase TRIM37
C: E3 ubiquitin-protein ligase TRIM37
D: E3 ubiquitin-protein ligase TRIM37
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)48,75312
ポリマ－48,2304
非ポリマー5238
水1,910106
1
A: E3 ubiquitin-protein ligase TRIM37
D: E3 ubiquitin-protein ligase TRIM37
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)24,3776
ポリマ－24,1152
非ポリマー2624
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2080 Å2
ΔGint-24 kcal/mol
Surface area9990 Å2
手法PISA
2
B: E3 ubiquitin-protein ligase TRIM37
C: E3 ubiquitin-protein ligase TRIM37
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)24,3776
ポリマ－24,1152
非ポリマー2624
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2070 Å2
ΔGint-17 kcal/mol
Surface area9480 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)72.544, 34.922, 86.709
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.78, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
詳細dimer,24.59 kD,81.5%

-
要素

#1: タンパク質
E3 ubiquitin-protein ligase TRIM37 / Tripartite motif-containing protein 37 / Mulibrey nanism protein


分子量: 12057.456 Da / 分子数: 4 / 断片: residues 1-90 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: KIAA0898, MUL, POB1, TRIM37 / プラスミド: pET 14-15C / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)+ Magic
参照: UniProt: O94972, 合成酵素; C-N結合を形成; 酸-D-アミノ酸リガーゼ（ペプチド合成）
#2: 化合物
ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 106 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.28 Å3/Da / 溶媒含有率: 45.98 %
結晶化温度: 293 K / 手法: マイクロバッチ法 / pH: 6.8
詳細: Protein solution: 100mM NaCl, 5mM DTT, 0.02% NaN3, 10mM Tris-HCl (pH 7.5) . Reservoir solution: 0.1% w/v (+-)-2-methyl-2,4-pentanediol, 0.1% w/v 1,2,3-heptanetriol, 0.1% w/v ...詳細: Protein solution: 100mM NaCl, 5mM DTT, 0.02% NaN3, 10mM Tris-HCl (pH 7.5) . Reservoir solution: 0.1% w/v (+-)-2-methyl-2,4-pentanediol, 0.1% w/v 1,2,3-heptanetriol, 0.1% w/v dirthylenetriaminepentakis (methylphosphonic acid), 0.1% w/v D-Sorbitol, 0.1% w/v glycerol, 0.06M HEPES sodium, 12.5% PEG3350, microbatch, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X6A / 波長: 0.9789 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 270 / 検出器: CCD / 日付: 2010年2月1日
放射モノクロメーター: Si 111 CHANNEL / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9789 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.292→30 Å / Num. obs: 38061 / % possible obs: 99.4 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 5.5 % / Rmerge(I) obs: 0.079 / Net I/σ(I): 28.6
反射 シェル解像度: 2.3→2.38 Å / 冗長度: 5.5 % / Rmerge(I) obs: 0.444 / Mean I/σ(I) obs: 5.1 / % possible all: 98.7

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
PHENIX1.5_2精密化
PDB_EXTRACT3データ抽出
ADSCQuantumデータ収集
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
SnB位相決定
REFMAC精密化
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 2.292→28.005 Å / SU ML: 0.27 / σ(F): 0.04 / 位相誤差: 24.21 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2449 1843 5.09 %
Rwork0.1897 --
obs0.1925 36218 94.87 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 46.118 Å2 / ksol: 0.347 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 52.249 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.292→28.005 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2713 0 8 106 2827
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0092763
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.1493725
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d19.5121081
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.076412
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.004484
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.2922-2.35410.25071090.22312339X-RAY DIFFRACTION83
2.3541-2.42340.25861420.22122514X-RAY DIFFRACTION91
2.4234-2.50150.29391540.22922553X-RAY DIFFRACTION91
2.5015-2.59090.26341110.22652592X-RAY DIFFRACTION92
2.5909-2.69450.29321580.20472589X-RAY DIFFRACTION94
2.6945-2.8170.26041490.20812641X-RAY DIFFRACTION96
2.817-2.96540.25651460.20622700X-RAY DIFFRACTION97
2.9654-3.1510.20911690.20222728X-RAY DIFFRACTION97
3.151-3.39390.27491460.19042711X-RAY DIFFRACTION99
3.3939-3.73470.22131350.17742771X-RAY DIFFRACTION99
3.7347-4.27350.21651500.15572768X-RAY DIFFRACTION99
4.2735-5.37790.22291490.152766X-RAY DIFFRACTION100
5.3779-28.00740.21491250.17592703X-RAY DIFFRACTION96
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 48.6405 Å / Origin y: 22.7728 Å / Origin z: 31.7993 Å
111213212223313233
T0.1247 Å20.0552 Å20.0228 Å2-0.0662 Å2-0.0007 Å2--0.0889 Å2
L0.1316 °20.1545 °20.1476 °2-0.4187 °2-0.0085 °2--0.3104 °2
S0.073 Å °-0.0361 Å °-0.041 Å °-0.198 Å °-0.0645 Å °-0.1346 Å °0.0634 Å °-0.0231 Å °0.0037 Å °
精密化 TLSグループSelection details: all

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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