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- PDB-3lre: Crystal Structure Analysis of Human Kinesin-8 Motor Domain -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3lre
タイトルCrystal Structure Analysis of Human Kinesin-8 Motor Domain
要素Kinesin-like protein KIF18A
キーワードMOTOR PROTEIN / nucleotide binding / microtubule binding / ATP-binding / Cell projection / Cytoskeleton / Glycoprotein / Microtubule / Nucleotide-binding / Nucleus / Phosphoprotein / Protein transport / Transport
機能・相同性
機能・相同性情報


tubulin-dependent ATPase activity / mitotic spindle astral microtubule / mitotic spindle midzone / kinetochore microtubule / male meiotic nuclear division / microtubule plus-end binding / Kinesins / plus-end-directed microtubule motor activity / microtubule depolymerization / COPI-dependent Golgi-to-ER retrograde traffic ...tubulin-dependent ATPase activity / mitotic spindle astral microtubule / mitotic spindle midzone / kinetochore microtubule / male meiotic nuclear division / microtubule plus-end binding / Kinesins / plus-end-directed microtubule motor activity / microtubule depolymerization / COPI-dependent Golgi-to-ER retrograde traffic / kinesin complex / mitotic metaphase chromosome alignment / microtubule-based movement / seminiferous tubule development / mitotic sister chromatid segregation / Amplification of signal from unattached kinetochores via a MAD2 inhibitory signal / regulation of microtubule cytoskeleton organization / Mitotic Prometaphase / EML4 and NUDC in mitotic spindle formation / ruffle / MHC class II antigen presentation / Resolution of Sister Chromatid Cohesion / cellular response to estradiol stimulus / RHO GTPases Activate Formins / caveola / kinetochore / Separation of Sister Chromatids / microtubule cytoskeleton / protein transport / actin binding / microtubule binding / centrosome / ATP hydrolysis activity / ATP binding / nucleus / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Kinesin motor domain / Kinesin / Kinesin-like protein / Kinesin motor domain signature. / Kinesin motor domain, conserved site / Kinesin motor domain profile. / Kinesin motor, catalytic domain. ATPase. / Kinesin motor domain / Kinesin motor domain / Kinesin motor domain superfamily ...Kinesin motor domain / Kinesin / Kinesin-like protein / Kinesin motor domain signature. / Kinesin motor domain, conserved site / Kinesin motor domain profile. / Kinesin motor, catalytic domain. ATPase. / Kinesin motor domain / Kinesin motor domain / Kinesin motor domain superfamily / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / Kinesin-like protein KIF18A
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.2 Å
データ登録者Brejc, K. / Moores, C.A. / Hartman, J.
引用ジャーナル: EMBO J / 年: 2010
タイトル: Insight into the molecular mechanism of the multitasking kinesin-8 motor.
著者: Carsten Peters / Katjuša Brejc / Lisa Belmont / Andrew J Bodey / Yan Lee / Ming Yu / Jun Guo / Roman Sakowicz / James Hartman / Carolyn A Moores /
要旨: Members of the kinesin-8 motor class have the remarkable ability to both walk towards microtubule plus-ends and depolymerise these ends on arrival, thereby regulating microtubule length. To analyse ...Members of the kinesin-8 motor class have the remarkable ability to both walk towards microtubule plus-ends and depolymerise these ends on arrival, thereby regulating microtubule length. To analyse how kinesin-8 multitasks, we studied the structure and function of the kinesin-8 motor domain. We determined the first crystal structure of a kinesin-8 and used cryo-electron microscopy to calculate the structure of the microtubule-bound motor. Microtubule-bound kinesin-8 reveals a new conformation compared with the crystal structure, including a bent conformation of the α4 relay helix and ordering of functionally important loops. The kinesin-8 motor domain does not depolymerise stabilised microtubules with ATP but does form tubulin rings in the presence of a non-hydrolysable ATP analogue. This shows that, by collaborating, kinesin-8 motor domain molecules can release tubulin from microtubules, and that they have a similar mechanical effect on microtubule ends as kinesin-13, which enables depolymerisation. Our data reveal aspects of the molecular mechanism of kinesin-8 motors that contribute to their unique dual motile and depolymerising functions, which are adapted to control microtubule length.
履歴
登録2010年2月11日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02010年11月10日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22017年11月1日Group: Refinement description / カテゴリ: software / Item: _software.name
改定 1.32023年9月6日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Kinesin-like protein KIF18A
B: Kinesin-like protein KIF18A
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)80,4806
ポリマ－79,5772
非ポリマー9034
水4,414245
1
A: Kinesin-like protein KIF18A
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)40,2403
ポリマ－39,7881
非ポリマー4522
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: Kinesin-like protein KIF18A
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)40,2403
ポリマ－39,7881
非ポリマー4522
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
3
A: Kinesin-like protein KIF18A
ヘテロ分子

B: Kinesin-like protein KIF18A
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)80,4806
ポリマ－79,5772
非ポリマー9034
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation1_455x-1,y,z1
Buried area3730 Å2
ΔGint-41 kcal/mol
Surface area26910 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)69.420, 79.744, 140.145
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 Kinesin-like protein KIF18A / Marrow stromal KIF18A / MS-KIF18A


分子量: 39788.254 Da / 分子数: 2 / 断片: UNP residues 1-355 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: KIF18A, OK/SW-cl.108 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): Rosetta (DE3) / 参照: UniProt: Q8NI77
#2: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#3: 化合物 ChemComp-ADP / ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / ADP


分子量: 427.201 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H15N5O10P2 / コメント: ADP, エネルギー貯蔵分子*YM
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 245 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.44 Å3/Da / 溶媒含有率: 49.53 %
結晶化温度: 275 K / 手法: 蒸気拡散法 / pH: 7.8
詳細: 10-13% PEG 20000, 0.1M HEPES pH 7.8, 2% dioxane, vapor diffusion, temperature 275K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: OTHER / 波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: BRUKER AXS PROTEUM/R6000 / 検出器: CCD / 日付: 2004年4月12日 / 詳細: MIRRORS
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.2→70.71 Å / Num. obs: 39803 / % possible obs: 98.8 % / Rsym value: 0.064 / Net I/σ(I): 6.9

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
SAINTデータスケーリング
REFMAC精密化
PDB_EXTRACT3.005データ抽出
PROTEUM PLUSデータ収集
PROTEUM PLUSデータ削減
LSCALEデータスケーリング
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1T5C

1t5c


解像度: 2.2→70.71 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.921 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.87 / WRfactor Rfree: 0.301 / WRfactor Rwork: 0.178 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 1 / FOM work R set: 0.753 / SU B: 5.875 / SU ML: 0.151 / SU R Cruickshank DPI: 0.269 / SU Rfree: 0.298 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.258 / ESU R Free: 0.224 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.277 1988 5 %RANDOM
Rwork0.221 ---
obs0.223 39755 98.62 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso max: 64.66 Å2 / Biso mean: 33.274 Å2 / Biso min: 10.33 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.14 Å20 Å20 Å2
2--0.71 Å20 Å2
3----0.57 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.2→70.71 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4610 0 56 245 4911
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.020.0214737
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0020.024282
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.6991.9646401
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.92539987
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.4985579
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1990.2747
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0070.025140
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0060.02899
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2210.2961
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other0.2430.24845
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other0.0870.22918
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1970.2263
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined0.0650.22
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.1550.220
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other0.2690.2109
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.1940.215
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.0051.52918
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.87324710
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.45431819
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it4.1024.51691
LS精密化 シェル解像度: 2.2→2.256 Å / Total num. of bins used: 20 /
Rfactor反射数
Rfree0.33 122
Rwork0.245 2436
all-2558

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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