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Yorodumi- PDB-3lrd: Self-assembly of spider silk proteins is controlled by a pH-sensi... -
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Open data
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Basic information
| Entry | Database: PDB / ID: 3lrd | ||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Title | Self-assembly of spider silk proteins is controlled by a pH-sensitive relay | ||||||
Components | Major ampullate spidroin 1 | ||||||
Keywords | STRUCTURAL PROTEIN / dragline spider silk / self-assembly / pH-dependence / NT D40N/E84Q double-mutant | ||||||
| Function / homology | Function and homology information | ||||||
| Biological species | Euprosthenops australis (spider) | ||||||
| Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MOLECULAR REPLACEMENT / Resolution: 2.15 Å | ||||||
Authors | Askarieh, G. / Hedhammar, H. / Nordling, K. / Rising, A. / Johansson, J. / Knight, S.D. / Saenz, A. / Casals, C. | ||||||
Citation | Journal: Nature / Year: 2010Title: Self-assembly of spider silk proteins is controlled by a pH-sensitive relay. Authors: Askarieh, G. / Hedhammar, M. / Nordling, K. / Saenz, A. / Casals, C. / Rising, A. / Johansson, J. / Knight, S.D. | ||||||
| History |
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Structure visualization
| Structure viewer | Molecule: Molmil Jmol/JSmol |
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Downloads & links
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Download
| PDBx/mmCIF format | 3lrd.cif.gz | 107.6 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
|---|---|---|---|---|
| PDB format | pdb3lrd.ent.gz | 87.1 KB | Display | PDB format |
| PDBx/mmJSON format | 3lrd.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
| Others | Other downloads |
-Validation report
| Summary document | 3lrd_validation.pdf.gz | 455.8 KB | Display | wwPDB validaton report |
|---|---|---|---|---|
| Full document | 3lrd_full_validation.pdf.gz | 457.4 KB | Display | |
| Data in XML | 3lrd_validation.xml.gz | 11.9 KB | Display | |
| Data in CIF | 3lrd_validation.cif.gz | 15.8 KB | Display | |
| Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/lr/3lrd ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/lr/3lrd | HTTPS FTP |
-Related structure data
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Links
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Assembly
| Deposited unit | ![]()
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|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| 1 |
| |||||||||
| Unit cell |
| |||||||||
| Components on special symmetry positions |
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Components
| #1: Protein | Mass: 14181.743 Da / Num. of mol.: 2 / Fragment: N-terminal domain / Mutation: D40N, E84Q Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Euprosthenops australis (spider) / Gene: MaSp1 / Production host: ![]() #2: Chemical | #3: Chemical | ChemComp-PGE / | #4: Water | ChemComp-HOH / | |
|---|
-Experimental details
-Experiment
| Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION |
|---|
-
Sample preparation
| Crystal | Density Matthews: 2.33 Å3/Da / Density % sol: 47.14 % |
|---|---|
| Crystal grow | Method: vapor diffusion / Details: Ammonium sulphate, PEG 400, VAPOR DIFFUSION |
-Data collection
| Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: ESRF / Beamline: ID23-1 |
|---|---|
| Detector | Type: ADSC QUANTUM 315 / Detector: CCD |
| Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
| Radiation wavelength | Relative weight: 1 |
| Reflection | Resolution: 2.06→59.23 Å / Num. obs: 14086 / Observed criterion σ(I): 1.8 / Redundancy: 5.3 % / Rmerge(I) obs: 0.087 / Net I/σ(I): 7.2 |
| Reflection shell | Resolution: 2.06→2.206 Å / Redundancy: 5.5 % / Rmerge(I) obs: 0.421 / Mean I/σ(I) obs: 4 / Num. unique all: 2416 |
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Processing
| Software | Name: REFMAC / Version: 5.2.0019 / Classification: refinement | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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| Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENTStarting model: NT wild-type Resolution: 2.15→59.2 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.952 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.913 / SU B: 9.362 / SU ML: 0.12 / Cross valid method: THROUGHOUT / ESU R: 0.208 / ESU R Free: 0.186 / Stereochemistry target values: MAXIMUM LIKELIHOOD / Details: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
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| Solvent computation | Ion probe radii: 0.8 Å / Shrinkage radii: 0.8 Å / VDW probe radii: 1.2 Å / Solvent model: MASK | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Displacement parameters | Biso mean: 14.606 Å2
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| Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 2.15→59.2 Å
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| Refine LS restraints |
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| LS refinement shell | Resolution: 2.15→2.206 Å / Total num. of bins used: 20
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| Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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| Refinement TLS group |
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Euprosthenops australis (spider)
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