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Yorodumi- PDB-3lr2: Self-assembly of spider silk proteins is controlled by a pH-sensi... -
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Open data
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Basic information
| Entry | Database: PDB / ID: 3lr2 | ||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Title | Self-assembly of spider silk proteins is controlled by a pH-sensitive relay | ||||||
Components | Major ampullate spidroin 1 | ||||||
Keywords | STRUCTURAL PROTEIN / dragline spider silk / self-assembly / pH-dependence / NT wild-type | ||||||
| Function / homology | Function and homology information | ||||||
| Biological species | Euprosthenops australis (spider) | ||||||
| Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MOLECULAR REPLACEMENT / Resolution: 1.7 Å | ||||||
Authors | Askarieh, G. / Hedhammar, H. / Nordling, K. / Johansson, J. / Knight, S.D. / Rising, A. / Casals, C. / Saenz, A. | ||||||
Citation | Journal: Nature / Year: 2010Title: Self-assembly of spider silk proteins is controlled by a pH-sensitive relay. Authors: Askarieh, G. / Hedhammar, M. / Nordling, K. / Saenz, A. / Casals, C. / Rising, A. / Johansson, J. / Knight, S.D. | ||||||
| History |
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Structure visualization
| Structure viewer | Molecule: Molmil Jmol/JSmol |
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Downloads & links
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Download
| PDBx/mmCIF format | 3lr2.cif.gz | 113.6 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
|---|---|---|---|---|
| PDB format | pdb3lr2.ent.gz | 92 KB | Display | PDB format |
| PDBx/mmJSON format | 3lr2.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
| Others | Other downloads |
-Validation report
| Summary document | 3lr2_validation.pdf.gz | 453.8 KB | Display | wwPDB validaton report |
|---|---|---|---|---|
| Full document | 3lr2_full_validation.pdf.gz | 455.2 KB | Display | |
| Data in XML | 3lr2_validation.xml.gz | 13.3 KB | Display | |
| Data in CIF | 3lr2_validation.cif.gz | 18.5 KB | Display | |
| Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/lr/3lr2 ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/lr/3lr2 | HTTPS FTP |
-Related structure data
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Links
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Assembly
| Deposited unit | ![]()
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|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| 1 |
| ||||||||
| Unit cell |
| ||||||||
| Components on special symmetry positions |
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Components
| #1: Protein | Mass: 14183.714 Da / Num. of mol.: 2 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Euprosthenops australis (spider) / Gene: MaSp1 / Production host: ![]() #2: Chemical | ChemComp-EDO / | #3: Chemical | ChemComp-PEG / | #4: Water | ChemComp-HOH / | |
|---|
-Experimental details
-Experiment
| Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION |
|---|
-
Sample preparation
| Crystal | Density Matthews: 2.33 Å3/Da / Density % sol: 47.17 % |
|---|---|
| Crystal grow | Temperature: 293 K / Method: vapor diffusion Details: ammonium sulphate, PEG 400, VAPOR DIFFUSION, temperature 293K |
-Data collection
| Diffraction |
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| Diffraction source |
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| Detector |
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| Radiation |
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| Radiation wavelength | Relative weight: 1 | |||||||||||||||
| Reflection | Resolution: 1.7→59.23 Å / Num. obs: 27832 | |||||||||||||||
| Reflection shell | Resolution: 1.7→1.744 Å / Redundancy: 5.9 % / Rmerge(I) obs: 0.06 / Mean I/σ(I) obs: 8.4 / Rsym value: 0.06 |
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Processing
| Software | Name: REFMAC / Version: 5.2.0019 / Classification: refinement | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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| Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENT / Resolution: 1.7→59.2 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.964 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.951 / SU B: 3.547 / SU ML: 0.059 / Cross valid method: THROUGHOUT / ESU R: 0.129 / ESU R Free: 0.098 / Stereochemistry target values: MAXIMUM LIKELIHOOD
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| Solvent computation | Ion probe radii: 0.8 Å / Shrinkage radii: 0.8 Å / VDW probe radii: 1.2 Å / Solvent model: MASK | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Displacement parameters | Biso mean: 13.69 Å2
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| Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 1.7→59.2 Å
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| Refine LS restraints |
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| LS refinement shell | Resolution: 1.7→1.74 Å / Total num. of bins used: 20
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| Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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| Refinement TLS group |
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