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- PDB-3lra: Structural Basis for Assembling a Human Tripartite Complex Dlg1-M... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3lra
タイトルStructural Basis for Assembling a Human Tripartite Complex Dlg1-MPP7-Mals3
要素Disks large homolog 1, MAGUK p55 subfamily member 7, Protein lin-7 homolog C
キーワードMEMBRANE PROTEIN / Tripartite Complex / L27 tetramer / Cell junction / Cell membrane / Endoplasmic reticulum / Host-virus interaction / Postsynaptic cell membrane / SH3 domain / Synapse / Tight junction / Exocytosis / Protein transport / Synaptosome / Transport
機能・相同性
機能・相同性情報


protein localization to basolateral plasma membrane / regulation of voltage-gated potassium channel activity involved in ventricular cardiac muscle cell action potential repolarization / regulation of protein localization to synapse / regulation of potassium ion import / L27 domain binding / regulation of potassium ion export across plasma membrane / MPP7-DLG1-LIN7 complex / morphogenesis of an epithelial sheet / membrane raft organization / hard palate development ...protein localization to basolateral plasma membrane / regulation of voltage-gated potassium channel activity involved in ventricular cardiac muscle cell action potential repolarization / regulation of protein localization to synapse / regulation of potassium ion import / L27 domain binding / regulation of potassium ion export across plasma membrane / MPP7-DLG1-LIN7 complex / morphogenesis of an epithelial sheet / membrane raft organization / hard palate development / maintenance of epithelial cell apical/basal polarity / establishment of centrosome localization / negative regulation of p38MAPK cascade / guanylate kinase activity / cortical microtubule organization / regulation of sodium ion transmembrane transport / embryonic skeletal system morphogenesis / astral microtubule organization / structural constituent of postsynaptic density / NrCAM interactions / lateral loop / reproductive structure development / Dopamine Neurotransmitter Release Cycle / immunological synapse formation / protein localization to adherens junction / myelin sheath abaxonal region / peristalsis / cell projection membrane / Synaptic adhesion-like molecules / smooth muscle tissue development / bicellular tight junction assembly / positive regulation of potassium ion transport / neurotransmitter secretion / node of Ranvier / regulation of ventricular cardiac muscle cell action potential / protein-containing complex localization / Trafficking of AMPA receptors / Assembly and cell surface presentation of NMDA receptors / establishment or maintenance of epithelial cell apical/basal polarity / amyloid precursor protein metabolic process / Neurexins and neuroligins / neurotransmitter receptor localization to postsynaptic specialization membrane / endothelial cell proliferation / lens development in camera-type eye / Activation of Ca-permeable Kainate Receptor / regulation of myelination / cortical actin cytoskeleton organization / establishment or maintenance of cell polarity / branching involved in ureteric bud morphogenesis / negative regulation of G1/S transition of mitotic cell cycle / establishment of cell polarity / positive regulation of actin filament polymerization / Negative regulation of NMDA receptor-mediated neuronal transmission / RHOJ GTPase cycle / Unblocking of NMDA receptors, glutamate binding and activation / exocytosis / RHOQ GTPase cycle / receptor clustering / phosphoprotein phosphatase activity / Long-term potentiation / immunological synapse / intercalated disc / RHOG GTPase cycle / basement membrane / lateral plasma membrane / potassium channel regulator activity / bicellular tight junction / RAC2 GTPase cycle / RAC3 GTPase cycle / phosphatase binding / negative regulation of phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / signaling adaptor activity / T cell proliferation / negative regulation of T cell proliferation / cytoskeletal protein binding / RAC1 GTPase cycle / Ras activation upon Ca2+ influx through NMDA receptor / actin filament polymerization / phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / synaptic membrane / protein localization to plasma membrane / PDZ domain binding / regulation of membrane potential / positive regulation of protein localization to plasma membrane / actin filament organization / adherens junction / postsynaptic density membrane / positive regulation of protein-containing complex assembly / neuromuscular junction / cytoplasmic side of plasma membrane / negative regulation of ERK1 and ERK2 cascade / sarcolemma / kinase binding / cell-cell adhesion / negative regulation of epithelial cell proliferation / cell-cell junction / protein transport / presynapse / cell junction / cell cortex
類似検索 - 分子機能
MPP7, SH3 domain / Protein lin-7 / L27-1 / L27_1 / L27 domain, C-terminal / L27 domain / domain in receptor targeting proteins Lin-2 and Lin-7 / L27 domain / L27 domain profile. / L27 domain superfamily ...MPP7, SH3 domain / Protein lin-7 / L27-1 / L27_1 / L27 domain, C-terminal / L27 domain / domain in receptor targeting proteins Lin-2 and Lin-7 / L27 domain / L27 domain profile. / L27 domain superfamily / Polyubiquitination (PEST) N-terminal domain of MAGUK / Disks large homologue 1, N-terminal PEST domain / Polyubiquitination (PEST) N-terminal domain of MAGUK / PDZ-associated domain of NMDA receptors / PDZ-associated domain of NMDA receptors / Disks large 1-like / Guanylate kinase, conserved site / Guanylate kinase-like signature. / Guanylate kinase-like domain profile. / Guanylate kinase-like domain / Guanylate kinase/L-type calcium channel beta subunit / Guanylate kinase / Guanylate kinase homologues. / PDZ domain / SH3 domain / PDZ domain profile. / Domain present in PSD-95, Dlg, and ZO-1/2. / PDZ domain / PDZ superfamily / Src homology 3 domains / SH3-like domain superfamily / Src homology 3 (SH3) domain profile. / SH3 domain / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
Disks large homolog 1 / MAGUK p55 subfamily member 7 / Protein lin-7 homolog C
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 2.95 Å
データ登録者Yang, X. / Xie, X. / Shen, Y. / Long, J.
引用ジャーナル: Faseb J. / 年: 2010
タイトル: Structural basis for tandem L27 domain-mediated polymerization
著者: Yang, X. / Xie, X. / Chen, L. / Zhou, H. / Wang, Z. / Zhao, W. / Tian, R. / Zhang, R. / Tian, C. / Long, J. / Shen, Y.
履歴
登録2010年2月10日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02010年11月17日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22017年6月28日Group: Source and taxonomy / カテゴリ: entity_src_gen
改定 1.32024年3月20日Group: Data collection / Database references
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_ref_seq
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq.db_align_beg / _struct_ref_seq.db_align_end

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Disks large homolog 1, MAGUK p55 subfamily member 7, Protein lin-7 homolog C


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)29,1641
ポリマ－29,1641
非ポリマー00
水73941
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)153.190, 153.190, 58.903
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number180
Space group name H-MP6222

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要素

#1: タンパク質 Disks large homolog 1, MAGUK p55 subfamily member 7, Protein lin-7 homolog C / Dlg1 / Synapse-associated protein 97 / SAP-97 / SAP97 / hDlg / MPP7 / MALS-3 / Lin-7C / Mammalian ...Dlg1 / Synapse-associated protein 97 / SAP-97 / SAP97 / hDlg / MPP7 / MALS-3 / Lin-7C / Mammalian lin-seven protein 3 / Vertebrate lin-7 homolog 3 / Veli-3


分子量: 29164.166 Da / 分子数: 1 / 断片: L27 domain, L27 1/2 domain / 由来タイプ: 組換発現
詳細: Structural Basis for Assembling a Tripartite Complex Dlg1-MPP7-Mals3
由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: L27 domains of Dlg1, MPP7 and Mals3
Plasmid details: in-house-modified version of the pET32a vector (Novagen), in which the S-tag an d the thrombin recognition site were replaced by a sequence encoding a TEV prote ase cleavage site ...Plasmid details: in-house-modified version of the pET32a vector (Novagen), in which the S-tag an d the thrombin recognition site were replaced by a sequence encoding a TEV prote ase cleavage site (Glu-Asn-Leu-Tyr-Phe-Gln-Ser)
プラスミド: pET32a vector (Novagen) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: Q12959, UniProt: Q5T2T1, UniProt: Q9NUP9
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 41 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
構成要素の詳細THE L27 DOMAINS OF HUMAN DLG1 (TERMED AS L27HDLG1), HUMAN MPP7 (TERMED AS L27N AND L27C) AND HUMAN ...THE L27 DOMAINS OF HUMAN DLG1 (TERMED AS L27HDLG1), HUMAN MPP7 (TERMED AS L27N AND L27C) AND HUMAN MALS3 (TERMED AS L27HMALS3) WERE COVALENTLY LINKED TOGETHER BY PRECISSION PROTEASE CLEAVAGE SITE AS ONE SINGLE POLYPEPTIDE.
配列の詳細THE INTERNAL SEQUENCE LEVLFQGP ARE LINKER.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 2

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.42 Å3/Da / 溶媒含有率: 64.04 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7
詳細: 10% PEG 8000, 0.2M MgCl2, 0.1M Guanidine HCl, 0.1M Tris-HCl, pH7.0, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 293K

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データ収集

回折
ID平均測定温度 (K)Crystal-ID
11001
21001
放射光源
由来サイトビームラインID波長 (Å)
シンクロトロンBSRF 3W1A11
シンクロトロンAPS 19-ID20.9791
検出器
タイプID検出器日付
MAR CCD 165 mm1CCD2008年12月30日
ADSC QUANTUM 3152CCD2008年11月1日
放射
IDモノクロメータープロトコル単色(M)・ラウエ(L)散乱光タイプWavelength-ID
1Si 111 CHANNELSINGLE WAVELENGTHMx-ray1
2SAGITALLY FOCUSED Si(111)SINGLE WAVELENGTHMx-ray1
放射波長
ID波長 (Å)相対比
111
20.97911
反射解像度: 2.95→38.3 Å / Num. all: 8504 / Num. obs: 8045 / % possible obs: 95 % / Observed criterion σ(F): 5 / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 14.8 % / Biso Wilson estimate: 1.2 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.092 / Rsym value: 0.092 / Net I/σ(I): 25.7
反射 シェル解像度: 2.95→3.06 Å / 冗長度: 4.5 % / Rmerge(I) obs: 0.435 / Mean I/σ(I) obs: 2.1 / Num. unique all: 1047 / Rsym value: 0.435 / % possible all: 77.7

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データ収集
SHELXS位相決定
CNS1.2精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 2.95→38.3 Å / Rfactor Rfree error: 0.013 / Data cutoff high absF: 52963.05 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 5 / σ(I): 2 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber / 詳細: BULK SOLVENT MODEL USED
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.284 472 5.6 %RANDOM
Rwork0.255 ---
all0.257 8504 --
obs0.255 8045 94.6 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 52.039 Å2 / ksol: 0.35 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 67.2 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-8.62 Å20 Å20 Å2
2--8.62 Å20 Å2
3----17.24 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.53 Å0.43 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.59 Å0.47 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.95→38.3 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2032 0 0 41 2073
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.008
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.3
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d19.3
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.94
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.471.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it2.612
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it1.922
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it3.152.5
LS精密化 シェル解像度: 2.95→3.06 Å / Rfactor Rfree error: 0.047 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.373 63 5.7 %
Rwork0.338 1047 -
obs-679 77.1 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1protein_rep.paramprotein.top
X-RAY DIFFRACTION2water_rep.paramwater.top

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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