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万見
- PDB-3lqs: Complex Structure of D-Amino Acid Aminotransferase and 4-amino-4,... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3lqs
タイトルComplex Structure of D-Amino Acid Aminotransferase and 4-amino-4,5-dihydro-thiophenecarboxylic acid (ADTA)
要素D-alanine aminotransferase
キーワードTRANSFERASE / PLP aminotransferase / mechanism-based inhibitor / stereo-specificity / R-ADTA / Aminotransferase / Pyridoxal phosphate
機能・相同性
機能・相同性情報


D-amino acid biosynthetic process / D-alanine:2-oxoglutarate aminotransferase activity / D-amino-acid transaminase / D-amino acid catabolic process / pyridoxal phosphate binding
類似検索 - 分子機能
D-amino acid aminotransferase / Aminotransferase, class IV, conserved site / Aminotransferases class-IV signature. / Aminotransferase class 4, branched-chain amino acid transferase, N-terminal domain / D-amino Acid Aminotransferase; Chain A, domain 2 / D-amino Acid Aminotransferase, subunit A, domain 2 / Aminotransferase class IV / Aminotransferase-like, PLP-dependent enzymes / Branched-chain-amino-acid aminotransferase-like, N-terminal / Branched-chain-amino-acid aminotransferase-like, C-terminal ...D-amino acid aminotransferase / Aminotransferase, class IV, conserved site / Aminotransferases class-IV signature. / Aminotransferase class 4, branched-chain amino acid transferase, N-terminal domain / D-amino Acid Aminotransferase; Chain A, domain 2 / D-amino Acid Aminotransferase, subunit A, domain 2 / Aminotransferase class IV / Aminotransferase-like, PLP-dependent enzymes / Branched-chain-amino-acid aminotransferase-like, N-terminal / Branched-chain-amino-acid aminotransferase-like, C-terminal / Amino-transferase class IV / D-amino Acid Aminotransferase; Chain A, domain 1 / Alpha-Beta Barrel / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ACETIC ACID / Chem-PSZ / D-alanine aminotransferase
類似検索 - 構成要素
生物種Bacillus sp. (バクテリア)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 1.9 Å
データ登録者Lepore, B.W. / Liu, D. / Peng, Y. / Fu, M. / Yasuda, C. / Manning, J.M. / Silverman, R.B. / Ringe, D.
引用ジャーナル: Biochemistry / 年: 2010
タイトル: Chiral discrimination among aminotransferases: inactivation by 4-amino-4,5-dihydrothiophenecarboxylic acid.
著者: Lepore, B.W. / Liu, D. / Peng, Y. / Fu, M. / Yasuda, C. / Manning, J.M. / Silverman, R.B. / Ringe, D.
履歴
登録2010年2月10日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02010年3月16日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Source and taxonomy / Version format compliance
改定 1.22019年7月17日Group: Data collection / Refinement description / カテゴリ: software
Item: _software.classification / _software.name / _software.version
改定 1.32024年2月21日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: D-alanine aminotransferase
B: D-alanine aminotransferase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)64,9305
ポリマ－64,1212
非ポリマー8093
水5,350297
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area6100 Å2
ΔGint-32 kcal/mol
Surface area22630 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)77.011, 90.728, 88.893
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 D-alanine aminotransferase / D-aspartate aminotransferase / D-amino acid aminotransferase / D-amino acid transaminase / DAAT


分子量: 32060.607 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Bacillus sp. (バクテリア) / 株: YM-1 / 遺伝子: dat / プラスミド: pEMBL 18 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P19938, D-amino-acid transaminase
#2: 化合物 ChemComp-PSZ / 4-[({3-HYDROXY-2-METHYL-5-[(PHOSPHONOOXY)METHYL]PYRIDIN-4-YL}METHYL)AMINO]THIOPHENE-2-CARBOXYLIC ACID / 4-[[2-メチル-3-ヒドロキシ-5-(ホスホノオキシメチル)-4-ピリジニル]メチルアミノ]チオフェン-2-カルボ(以下略)


分子量: 374.306 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C13H15N2O7PS
#3: 化合物 ChemComp-ACY / ACETIC ACID / 酢酸


分子量: 60.052 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H4O2
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 297 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.42 Å3/Da / 溶媒含有率: 49.21 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8.5
詳細: Crystals were grown by the hanging drop method . The enzyme was dialyzed in 0.2 M potassium phosphate buffer pH 7.2, concentrated to 40mg/mL, and incubated with an R-ADTA:protein molecular ...詳細: Crystals were grown by the hanging drop method . The enzyme was dialyzed in 0.2 M potassium phosphate buffer pH 7.2, concentrated to 40mg/mL, and incubated with an R-ADTA:protein molecular ratio of 200:1 prior to crystallization. The enzyme solution was mixed with crystallization buffer at pH 8.5 and incubated initially at 30-40 C, then allowed to return to room temperature., VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298K

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データ収集

回折平均測定温度: 200 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU RU300 / 波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS IV / 検出器: IMAGE PLATE
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.9→63.5 Å / Num. obs: 48439 / % possible obs: 97.4 % / 冗長度: 4 % / Net I/σ(I): 14.9
反射 シェル解像度: 1.9→1.97 Å / Rmerge(I) obs: 0.509 / Mean I/σ(I) obs: 2.5 / Num. unique all: 4660 / % possible all: 95

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.2.0019精密化
CNS精密化
CrystalClearデータ収集
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
CNS位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.9→63.5 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.967 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.956 / SU B: 2.83 / SU ML: 0.083 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.138 / ESU R Free: 0.126 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.19585 2465 5.1 %RANDOM
Rwork0.16052 ---
obs0.16234 45930 97.29 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 23.108 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.08 Å20 Å20 Å2
2--1.02 Å20 Å2
3----1.11 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.9→63.5 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4514 0 52 297 4863
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0140.0224828
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.7641.9696578
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.335604
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg36.43625.021235
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg15.00315891
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg14.4941524
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1060.2731
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0060.023668
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.1980.21954
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.3070.23315
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1220.2283
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.3230.238
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.1980.25
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.0091.52974
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.64924724
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.7132111
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it4.2774.51830
LS精密化 シェル解像度: 1.9→1.949 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.264 152 -
Rwork0.218 3210 -
obs--93.36 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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