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万見
- PDB-3lqr: Structure of CED-4:CED-3 complex -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3lqr
タイトルStructure of CED-4:CED-3 complex
要素Cell death protein 4
キーワードAPOPTOSIS / CED-4 / CED-3 / apoptosome / Alternative splicing / ATP-binding / Mitochondrion / Nucleotide-binding
機能・相同性
機能・相同性情報


BH1 domain binding / positive regulation of apoptotic process involved in development / regulation of development, heterochronic / caspase complex / positive regulation of synapse pruning / peptidase activator activity involved in apoptotic process / positive regulation of protein processing / caspase binding / embryonic morphogenesis / apoptotic process involved in development ...BH1 domain binding / positive regulation of apoptotic process involved in development / regulation of development, heterochronic / caspase complex / positive regulation of synapse pruning / peptidase activator activity involved in apoptotic process / positive regulation of protein processing / caspase binding / embryonic morphogenesis / apoptotic process involved in development / negative regulation of execution phase of apoptosis / actin filament depolymerization / activation of cysteine-type endopeptidase activity / embryo development ending in birth or egg hatching / regulation of cell size / muscle cell cellular homeostasis / BH3 domain binding / cysteine-type endopeptidase activator activity involved in apoptotic process / endopeptidase activator activity / regulation of cell adhesion / regulation of protein stability / activation of cysteine-type endopeptidase activity involved in apoptotic process / ADP binding / defense response to Gram-negative bacterium / positive regulation of apoptotic process / negative regulation of apoptotic process / apoptotic process / perinuclear region of cytoplasm / magnesium ion binding / protein-containing complex / mitochondrion / ATP binding / identical protein binding / membrane / nucleus / cytosol
類似検索 - 分子機能
Ced-4 linker helical domain-like / Apoptosis regulator, Ced-4 / Death Domain, Fas / Death Domain, Fas / Caspase recruitment domain / NB-ARC / NB-ARC domain / CARD domain / CARD caspase recruitment domain profile. / Caspase recruitment domain ...Ced-4 linker helical domain-like / Apoptosis regulator, Ced-4 / Death Domain, Fas / Death Domain, Fas / Caspase recruitment domain / NB-ARC / NB-ARC domain / CARD domain / CARD caspase recruitment domain profile. / Caspase recruitment domain / Helicase, Ruva Protein; domain 3 / Death-like domain superfamily / Winged helix-like DNA-binding domain superfamily/Winged helix DNA-binding domain / Arc Repressor Mutant, subunit A / P-loop containing nucleotide triphosphate hydrolases / Winged helix DNA-binding domain superfamily / Winged helix-like DNA-binding domain superfamily / Rossmann fold / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / Orthogonal Bundle / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / Cell death protein 4
類似検索 - 構成要素
生物種Caenorhabditis elegans (センチュウ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.896 Å
データ登録者Qi, S. / Pang, Y. / Shi, Y. / Yan, N.
引用ジャーナル: Cell(Cambridge,Mass.) / 年: 2010
タイトル: Crystal structure of the Caenorhabditis elegans apoptosome reveals an octameric assembly of CED-4.
著者: Qi, S. / Pang, Y. / Hu, Q. / Liu, Q. / Li, H. / Zhou, Y. / He, T. / Liang, Q. / Liu, Y. / Yuan, X. / Luo, G. / Li, H. / Wang, J. / Yan, N. / Shi, Y.
履歴
登録2010年2月9日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02010年4月28日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22023年11月1日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ncs_dom_lim / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Cell death protein 4
B: Cell death protein 4
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)126,9706
ポリマ－125,9072
非ポリマー1,0634
水00
1
A: Cell death protein 4
B: Cell death protein 4
ヘテロ分子

A: Cell death protein 4
B: Cell death protein 4
ヘテロ分子

A: Cell death protein 4
B: Cell death protein 4
ヘテロ分子

A: Cell death protein 4
B: Cell death protein 4
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)507,87824
ポリマ－503,6268
非ポリマー4,25216
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_555-x,-y,z1
crystal symmetry operation3_555-y,x,z1
crystal symmetry operation4_555y,-x,z1
Buried area29980 Å2
ΔGint-52 kcal/mol
Surface area176900 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)181.33, 181.33, 202.88
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number97
Space group name H-MI422
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11A
21B
12A
22B
13A
23B

NCSドメイン領域:
Dom-IDComponent-IDEns-IDBeg auth comp-IDBeg label comp-IDEnd auth comp-IDEnd label comp-IDSelection detailsAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
111METMETASNASNchain A and (resseq 1:96 )AA1 - 961 - 96
211METMETASNASNchain B and (resseq 1:96 )BB1 - 961 - 96
112GLYGLYSERSERchain A and (resseq 122:292 )AA122 - 292122 - 292
212GLYGLYSERSERchain B and (resseq 122:292 )BB122 - 292122 - 292
113LEULEUVALVALchain A and (resseq 293:416 or resseq 424:487 or resseq 521:543 )AA293 - 416293 - 416
123GLUGLUILEILEchain A and (resseq 293:416 or resseq 424:487 or resseq 521:543 )AA424 - 487424 - 487
133GLUGLULEULEUchain A and (resseq 293:416 or resseq 424:487 or resseq 521:543 )AA521 - 543521 - 543
213LEULEUVALVALchain B and (resseq 293:416 or resseq 426:487 or resseq 521:543 )BB293 - 416293 - 416
223LEULEUILEILEchain B and (resseq 293:416 or resseq 426:487 or resseq 521:543 )BB426 - 487426 - 487
233GLUGLULEULEUchain B and (resseq 293:416 or resseq 426:487 or resseq 521:543 )BB521 - 543521 - 543

NCSアンサンブル:
ID
1
2
3

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要素

#1: タンパク質 Cell death protein 4 / CED-4 Apoptosome


分子量: 62953.266 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Caenorhabditis elegans (センチュウ)
遺伝子: ced-4
Plasmid details: CED-3 were expressed or co-expressed in E. coli BL21(DE3).
プラスミド: pBB75 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 (DE3) / 参照: UniProt: P30429
#2: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#3: 化合物 ChemComp-ATP / ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / ATP


分子量: 507.181 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H16N5O13P3 / コメント: ATP, エネルギー貯蔵分子*YM
構成要素の詳細THIS ENTRY IS FOR A COMPLEX OF CED-4:CED-3. HOWEVER, CED-3 CAN NOT SEE DUE TO POOR DENSITY, AND IT ...THIS ENTRY IS FOR A COMPLEX OF CED-4:CED-3. HOWEVER, CED-3 CAN NOT SEE DUE TO POOR DENSITY, AND IT IS MISSING IN THIS ENTRY.
配列の詳細THE SEQUENCE MATCHES TO ISOFORM A OF UNIPROT ENTRY CED4_CAEEL (IDENTIFIER: P30429-2). THE SEQUENCE ...THE SEQUENCE MATCHES TO ISOFORM A OF UNIPROT ENTRY CED4_CAEEL (IDENTIFIER: P30429-2). THE SEQUENCE OF CED-3 IS TQYIFHEEDMNFVDAPTISRVFDEKTMYRNFSSPRGMCLIINNEHFEQMPTRNSTKADK DNLTNLFRCMGYTVICKDNLTGRGMLLTIRDFAKHESHGDSAILVILSHGEENVIIGVD DIPISTHEIYDLLNAANAPRLANKPKIVFVQASRGERRDNGFPVRKKPSQADILIAYAT TAQYVSWRNSARGSWFIQAVCEVFSTHAKDMDVVELLTEVNKKVACGFQTSQGSNILKQ MPEMTSRLLKKFYFWPEARN.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.31 Å3/Da / 溶媒含有率: 62.86 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8.5
詳細: 0.1M Tris-HCl, pH 8.5, 0.6-0.8M potassium sodium tartrate tetrahydrate, 0.1M guanidine-HCl, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 291K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SPring-8 / ビームライン: BL41XU / 波長: 1 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 210 / 検出器: CCD / 日付: 2008年5月29日 / 詳細: mirrors
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.896→39.776 Å / Num. obs: 15624 / % possible obs: 99.1 % / 冗長度: 3.9 % / Biso Wilson estimate: 143.28 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.077 / Rsym value: 0.077 / Net I/σ(I): 18
反射 シェル解像度: 3.896→4.04 Å / 冗長度: 3.9 % / Rmerge(I) obs: 0.883 / Mean I/σ(I) obs: 1.75 / Num. unique all: 1539 / Rsym value: 0.883 / % possible all: 99.5

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
BSSデータ収集
PHASER位相決定
PHENIX(phenix.refine)精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 2a5y

2a5y


解像度: 3.896→39.776 Å / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 1 / FOM work R set: 0.604 / SU ML: 0.67 / Isotropic thermal model: Isotropic / σ(F): 1.33 / 位相誤差: 42.69 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2829 689 4.53 %Thin Shell
Rwork0.2552 14523 --
obs0.2569 15212 96.42 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 162.364 Å2 / ksol: 0.319 e/Å3
原子変位パラメータBiso max: 440.25 Å2 / Biso mean: 196.163 Å2 / Biso min: 82.74 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-20.164 Å20 Å2-0 Å2
2--20.164 Å20 Å2
3----40.328 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.896→39.776 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数8060 0 64 0 8124
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0098608
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.58111532
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d20.873114
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0821286
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0051426
Refine LS restraints NCS
Ens-IDDom-IDAuth asym-ID数Refine-IDタイプRms dev position (Å)
11A798X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.035
12B798X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.035
21A1359X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.035
22B1359X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.035
31A1659X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.033
32B1659X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.033
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
3.8963-4.19690.34092892X-RAY DIFFRACTION94
4.1969-4.61860.37083090.29012660X-RAY DIFFRACTION96
4.6186-5.28560.24423021X-RAY DIFFRACTION97
5.2856-6.65430.37562350.25662881X-RAY DIFFRACTION99
6.6543-39.77840.20651450.22523069X-RAY DIFFRACTION97
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.45580.74420.58370.1434-0.5242-0.5154-0.16910.50630.8815-0.41210.41820.3983-1.06510.3391-0.00012.2264-0.0544-0.15722.47740.18291.695616.8752-21.86571.551
20.4605-0.0378-0.27790.1964-0.5575-0.5427-0.3104-0.1713-0.72540.2336-0.1590.12570.6575-0.0152-0.00152.69020.22150.10412.77240.33361.93-3.5097-26.045888.1356
30.7258-0.1349-0.21310.28410.78281.49160.0259-0.7538-0.1810.2736-0.1557-0.08110.60030.4468-0.00011.15920.0625-0.13420.82960.17121.076920.1897-35.345245.0991
41.09930.14360.5710.85180.87971.9658-0.2885-0.23630.20790.0135-0.058-0.09310.2197-0.06310.00030.9714-0.25530.11190.98720.13561.1246-10.5941-39.160745.0626
50.9477-0.1174-1.86150.47480.33411.0337-0.0280.18870.08570.59880.08510.31540.3707-0.0090.00041.69180.30470.0050.95820.08431.131320.9523-56.267621.4882
61.87750.5582-1.18110.57011.38151.17140.2983-0.02530.13780.3067-0.4222-0.10240.3386-0.1318-01.5614-0.318-0.00770.90070.09251.1063-25.2012-54.515921.7124
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1chain A and resid 1:96A1 - 96
2X-RAY DIFFRACTION2chain B and resid 1:96B1 - 96
3X-RAY DIFFRACTION3chain A and resid 122:292A122 - 292
4X-RAY DIFFRACTION4chain B and resid 122:292B122 - 292
5X-RAY DIFFRACTION5chain A and resid 293:543A293 - 543
6X-RAY DIFFRACTION6chain B and resid 293:543B293 - 543

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlc1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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