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- PDB-3lq0: Zymogen structure of crayfish astacin metallopeptidase -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3lq0
タイトルZymogen structure of crayfish astacin metallopeptidase
要素ProAstacin
キーワードHYDROLASE / metallopeptidase / zymogen activation / proenzyme / protease / Disulfide bond / Metal-binding / Metalloprotease / Zymogen
機能・相同性
機能・相同性情報


astacin / glutamic-type peptidase activity / negative regulation of binding of sperm to zona pellucida / aspartic-type peptidase activity / prevention of polyspermy / cortical granule / positive regulation of protein processing / fertilization / metalloendopeptidase activity / peptidase activity ...astacin / glutamic-type peptidase activity / negative regulation of binding of sperm to zona pellucida / aspartic-type peptidase activity / prevention of polyspermy / cortical granule / positive regulation of protein processing / fertilization / metalloendopeptidase activity / peptidase activity / cell adhesion / proteolysis / zinc ion binding / plasma membrane / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Astacin-like metallopeptidase domain / Astacin-like domain profile. / Peptidase M12A / Astacin (Peptidase family M12A) / Peptidase, metallopeptidase / Zinc-dependent metalloprotease / Collagenase (Catalytic Domain) / Collagenase (Catalytic Domain) / Metallopeptidase, catalytic domain superfamily / Neutral zinc metallopeptidases, zinc-binding region signature. ...Astacin-like metallopeptidase domain / Astacin-like domain profile. / Peptidase M12A / Astacin (Peptidase family M12A) / Peptidase, metallopeptidase / Zinc-dependent metalloprotease / Collagenase (Catalytic Domain) / Collagenase (Catalytic Domain) / Metallopeptidase, catalytic domain superfamily / Neutral zinc metallopeptidases, zinc-binding region signature. / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Astacus astacus (甲殻類)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.45 Å
データ登録者Guevara, T. / Yiallouros, I. / Kappelhoff, R. / Bissdorf, S. / Stocker, W. / Gomis-Ruth, F.X.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2010
タイトル: Proenzyme structure and activation of astacin metallopeptidase
著者: Guevara, T. / Yiallouros, I. / Kappelhoff, R. / Bissdorf, S. / Stocker, W. / Gomis-Ruth, F.X.
履歴
登録2010年2月8日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02010年2月23日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22012年9月19日Group: Refinement description
改定 1.32017年11月1日Group: Advisory / Refinement description / カテゴリ: pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms / software / Item: _software.name
改定 1.42021年11月10日Group: Advisory / Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / pdbx_struct_conn_angle ...database_2 / pdbx_struct_conn_angle / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_PDB_ins_code / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_PDB_ins_code / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_ptnr1_PDB_ins_code / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.52023年11月1日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model
改定 1.62024年11月20日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: ProAstacin
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)26,8756
ポリマ－26,4371
非ポリマー4385
水5,368298
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)55.910, 63.370, 69.190
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 ProAstacin / Crayfish small molecule proteinase


分子量: 26437.385 Da / 分子数: 1 / 変異: I91L,E93A / 由来タイプ: 組換発現
詳細: Recombinant proastacin Glu93MAla, Ile91MLeu (UniProt Q9U918; numbering is based on the mature enzyme, see below) was expressed in Escherichia coli BL21(DE3) cells as inclusion bodies, ...詳細: Recombinant proastacin Glu93MAla, Ile91MLeu (UniProt Q9U918; numbering is based on the mature enzyme, see below) was expressed in Escherichia coli BL21(DE3) cells as inclusion bodies, purified by Ni-NTA-affinity chromatography, and folded by dilution and removal of reducing agents and guanidinium chloride.
由来: (組換発現) Astacus astacus (甲殻類) / プラスミド: pET3a / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P07584, astacin
#2: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#3: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#4: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 298 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
構成要素の詳細THE FIRST 34 RESIDUES ARE FOR ACTIVATION PEPTIDE.
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.32 Å3/Da / 溶媒含有率: 46.94 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 5.6
詳細: For crystallization, reservoir solutions were prepared by a Tecan robot and 200-nL crystallization drops were dispensed on 96x2-well MRC plates (Innovadyne) by a Cartesian (Genomic Solutions) ...詳細: For crystallization, reservoir solutions were prepared by a Tecan robot and 200-nL crystallization drops were dispensed on 96x2-well MRC plates (Innovadyne) by a Cartesian (Genomic Solutions) nanodrop robot at the High-Throughput Crystallography Platform of the Barcelona Science Park. Best crystals appeared in a Bruker steady-temperature crystal farm at 4C with protein solution (10 mg/mL in 50mM AMPSO pH9.0) and 20% PEG 8000, 0.1M (NH4)2SO4, 0.01M MgCl2, 0.05M MES pH5.6 as reservoir solution. These conditions were efficiently scaled up to the microliter range with 24-well Cryschem crystallization dishes (Hampton Research). Crystals were cryo-protected with 16% PEG 8000, 20% glycerol, 0.1M (NH4)2SO4, 0.01M MgCl2, 0.05M MES pH5.6. , VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 277K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID23-2 / 波長: 0.873 Å
検出器タイプ: MAR CCD 165 mm / 検出器: CCD / 日付: 2009年10月6日
放射モノクロメーター: horizontally diffracting Si (111) monochromator
プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.873 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.45→46.73 Å / Num. all: 44316 / Num. obs: 44227 / % possible obs: 99.8 % / Observed criterion σ(F): 1.44 / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 7.1 % / Biso Wilson estimate: 14.6 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.044 / Rsym value: 0.044 / Net I/σ(I): 27.3
反射 シェル解像度: 1.45→1.54 Å / 冗長度: 6.2 % / Rmerge(I) obs: 0.474 / Mean I/σ(I) obs: 3.8 / Num. unique all: 6285 / Rsym value: 0.474 / % possible all: 98.9

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
ProDCデータ収集
PHASER位相決定
REFMAC5.5.0046精密化
XDSデータ削減
SCALAデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1AST

1ast


解像度: 1.45→41.92 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.972 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.957 / SU B: 2.29 / SU ML: 0.039 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / σ(I): 0 / ESU R: 0.069 / ESU R Free: 0.06 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS.; THE NUMBERING USED IN THE PRIMARY CITATION IS: RESIDUES 1 TO 34 AND CHAIN P FOR THE PROPEPTIDE AND RESIDUES 1 TO 201 AND CHAIN M FOR THE MATURE PROTEASE MOIETY.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.18046 768 1.7 %RANDOM
Rwork0.15169 ---
all0.15218 44284 --
obs0.15218 43398 99.73 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 7.029 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.69 Å20 Å20 Å2
2---0.87 Å20 Å2
3---1.56 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.45→41.92 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1859 0 24 298 2181
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0160.0211998
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.021312
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.5321.9432707
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.95833176
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.2135242
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg31.38223.96101
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg12.50415308
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg19.9771512
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.090.2285
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0080.022251
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02429
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.2191.51199
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other0.5081.5496
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.79121934
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.6943799
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it3.6754.5773
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr1.35633310
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free5.3323300
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded2.08533260
LS精密化 シェル解像度: 1.45→1.488 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.273 48 -
Rwork0.242 3107 -
obs--97.5 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
14.8161.2244-1.31211.6195-0.61372.25320.10360.2890.58180.08540.04360.0286-0.2799-0.0621-0.14730.09270.0147-0.00750.09020.03190.1170.396-0.588-10.271
21.5124-0.46580.41471.1497-0.06570.58960.04030.11430.169-0.0543-0.0198-0.1494-0.02390.0108-0.02040.0414-0.00940.0110.0320.02050.03964.478-9.052-14.13
31.3651-0.33150.33220.946-0.05030.66970.0115-0.00610.07970.00180.0134-0.0976-0.0129-0.006-0.02490.164-0.01170.00870.14210.00810.1134.923-10.076-10.479
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A1 - 34
2X-RAY DIFFRACTION2A35 - 201
3X-RAY DIFFRACTION2A999
4X-RAY DIFFRACTION3A501 - 504
5X-RAY DIFFRACTION3A505 - 802

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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