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- PDB-1qji: Structure of astacin with a transition-state analogue inhibitor -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1qji
タイトルStructure of astacin with a transition-state analogue inhibitor
要素ASTACIN
キーワードHYDROLASE(METALLOPROTEINASE) / ASTACINS / METZINCINS
機能・相同性
機能・相同性情報


astacin / glutamic-type peptidase activity / negative regulation of binding of sperm to zona pellucida / aspartic-type peptidase activity / prevention of polyspermy / cortical granule / positive regulation of protein processing / fertilization / metalloendopeptidase activity / peptidase activity ...astacin / glutamic-type peptidase activity / negative regulation of binding of sperm to zona pellucida / aspartic-type peptidase activity / prevention of polyspermy / cortical granule / positive regulation of protein processing / fertilization / metalloendopeptidase activity / peptidase activity / cell adhesion / proteolysis / zinc ion binding / plasma membrane / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Astacin-like metallopeptidase domain / Astacin-like domain profile. / Peptidase M12A / Astacin (Peptidase family M12A) / Peptidase, metallopeptidase / Zinc-dependent metalloprotease / Collagenase (Catalytic Domain) / Collagenase (Catalytic Domain) / Metallopeptidase, catalytic domain superfamily / Neutral zinc metallopeptidases, zinc-binding region signature. ...Astacin-like metallopeptidase domain / Astacin-like domain profile. / Peptidase M12A / Astacin (Peptidase family M12A) / Peptidase, metallopeptidase / Zinc-dependent metalloprotease / Collagenase (Catalytic Domain) / Collagenase (Catalytic Domain) / Metallopeptidase, catalytic domain superfamily / Neutral zinc metallopeptidases, zinc-binding region signature. / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
CARBOBENZOXY-PRO-LYS-PHE-Y(PO2)-ALA-PRO-OME / Astacin
類似検索 - 構成要素
生物種ASTACUS FLUVIATILIS (甲殻類)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.14 Å
データ登録者Grams, F. / Bode, W. / Stocker, W.
引用ジャーナル: Nat.Struct.Biol. / 年: 1996
タイトル: Structure of Astacin with a Transition-State Analogue Inhibitor
著者: Grams, F. / Dive, V. / Yiotakis, A. / Yiallouros, I. / Vassiliou, S. / Zwilling, R. / Bode, W. / Stocker, W.
履歴
登録1999年6月24日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02000年1月21日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年5月8日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32017年7月5日Group: Data collection / カテゴリ: diffrn_source / Item: _diffrn_source.type
改定 1.42017年7月12日Group: Refinement description / カテゴリ: software / Item: _software.name
改定 1.52019年5月8日Group: Data collection / Experimental preparation
カテゴリ: database_PDB_rev / database_PDB_rev_record / exptl_crystal_grow
Item: _exptl_crystal_grow.method
改定 1.62023年12月13日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.72024年10月16日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: ASTACIN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)23,4273
ポリマ－22,6181
非ポリマー8092
水2,972165
1


  • 登録構造と同一
  • ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)61.170, 61.170, 99.560
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number152
Space group name H-MP3121

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要素

#1: タンパク質 ASTACIN / CRAYFISH SMALL MOLECULE PROTEINASE


分子量: 22617.977 Da / 分子数: 1 / 断片: CATALYTIC DOMAIN / 由来タイプ: 天然
詳細: IN COMPLEX WITH A BOUND TRANSITION-STATE ANALOGUE PHOSPHINIC PSEUDOPEPTIDE CARBOBENZOXY-PRO-LYS-PHE-Y(PO2)-ALA-PRO-OME
由来: (天然) ASTACUS FLUVIATILIS (甲殻類) / Cell: F-CELL / 器官: MIDGUT GLAND / Secretion: DIGESTIVE FLUID / 参照: UniProt: P07584, astacin
#2: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#3: 化合物 ChemComp-PKF / CARBOBENZOXY-PRO-LYS-PHE-Y(PO2)-ALA-PRO-OME


分子量: 743.807 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C36H52N6O9P
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 165 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
構成要素の詳細THE CDNA ENCODES TWO ADDITIONAL C-TERMINAL RESIDUES ARG-HIS THAT ARE CLEAVED OFF ...THE CDNA ENCODES TWO ADDITIONAL C-TERMINAL RESIDUES ARG-HIS THAT ARE CLEAVED OFF POSTTRANSLATIONALLY AND NOT PRESENT IN THE PROTEIN STUDIED
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.38 Å3/Da / 溶媒含有率: 48.26 %
結晶化手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7
詳細: HANGING DROP VAPOUR DIFFUSION PH 7.0, 1M AMMONIUM SULFATE
結晶化
*PLUS
温度: 4 ℃ / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / 詳細: Gomiz-Ruth, F.-W., (1993) J. Mol. Biol., 229, 945. / pH: 7
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細
10.3-0.6 mMprotein1drop
21.1 Mammonium sulfate1drop
30.1 Mphosphate1droppH7.0
41 Mammonium sulfate1reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 289 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU RUH2R / 波長: 2.14
検出器タイプ: BRUKER NONIUS FAST / 検出器: AREA DETECTOR / 日付: 1994年6月15日 / 詳細: COLLIMATOR PINHOLES
放射モノクロメーター: NI FILTER / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 2.14 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.14→8 Å / Num. obs: 12071 / % possible obs: 77.6 % / Observed criterion σ(I): 0.6 / 冗長度: 2.5 % / Rmerge(I) obs: 0.109
反射 シェル解像度: 2.14→2.19 Å / % possible all: 30.4
反射
*PLUS
Num. measured all: 39277
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 30.4 %

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解析

ソフトウェア
名称分類
X-PLOR精密化
MADNESSデータ削減
タンパク質データスケーリング
X-PLOR位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1AST

1ast


解像度: 2.14→8 Å / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1 /
Rfactor反射数%反射
Rwork0.164 --
obs0.164 7942 70 %
原子変位パラメータBiso mean: 27.44 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.14→8 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1590 0 53 165 1808
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.012
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg1.7
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scangle_it
ソフトウェア
*PLUS
名称: X-PLOR / 分類: refinement
精密化
*PLUS
Num. reflection obs: 9366
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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