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- PDB-3lpy: Crystal structure of the RRM domain of CyP33 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3lpy
タイトルCrystal structure of the RRM domain of CyP33
要素Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase E
キーワードISOMERASE / RRM / CyP33 / MLL1 binding / mRNA processing / mRNA splicing / Nucleus / RNA-binding / Rotamase / Spliceosome
機能・相同性
機能・相同性情報


poly(A) binding / U2-type catalytic step 2 spliceosome / cyclosporin A binding / protein peptidyl-prolyl isomerization / positive regulation of viral genome replication / catalytic step 2 spliceosome / mRNA Splicing - Major Pathway / peptidylprolyl isomerase / peptidyl-prolyl cis-trans isomerase activity / Transcription-Coupled Nucleotide Excision Repair (TC-NER) ...poly(A) binding / U2-type catalytic step 2 spliceosome / cyclosporin A binding / protein peptidyl-prolyl isomerization / positive regulation of viral genome replication / catalytic step 2 spliceosome / mRNA Splicing - Major Pathway / peptidylprolyl isomerase / peptidyl-prolyl cis-trans isomerase activity / Transcription-Coupled Nucleotide Excision Repair (TC-NER) / Formation of TC-NER Pre-Incision Complex / mRNA splicing, via spliceosome / Dual incision in TC-NER / Gap-filling DNA repair synthesis and ligation in TC-NER / protein folding / secretory granule lumen / ficolin-1-rich granule lumen / nuclear speck / intracellular membrane-bounded organelle / mRNA binding / Neutrophil degranulation / regulation of DNA-templated transcription / RNA binding / extracellular region / nucleoplasm / nucleus / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase E / Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase E, RNA recognition motif / Cyclophilin-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase, conserved site / Cyclophilin-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase signature. / Cyclophilin-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase domain profile. / Cyclophilin-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase domain / Cyclophilin type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase/CLD / Cyclophilin-like domain superfamily / RRM (RNA recognition motif) domain / RNA recognition motif ...Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase E / Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase E, RNA recognition motif / Cyclophilin-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase, conserved site / Cyclophilin-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase signature. / Cyclophilin-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase domain profile. / Cyclophilin-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase domain / Cyclophilin type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase/CLD / Cyclophilin-like domain superfamily / RRM (RNA recognition motif) domain / RNA recognition motif / RNA recognition motif / Eukaryotic RNA Recognition Motif (RRM) profile. / RNA recognition motif domain / RNA-binding domain superfamily / Nucleotide-binding alpha-beta plait domain superfamily / Alpha-Beta Plaits / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase E
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2 Å
データ登録者Wang, Z. / Patel, D.J.
引用ジャーナル: Cell(Cambridge,Mass.) / 年: 2010
タイトル: Pro isomerization in MLL1 PHD3-bromo cassette connects H3K4me readout to CyP33 and HDAC-mediated repression.
著者: Wang, Z. / Song, J. / Milne, T.A. / Wang, G.G. / Li, H. / Allis, C.D. / Patel, D.J.
履歴
登録2010年2月7日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02010年7月7日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22024年2月21日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase E
B: Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase E
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)18,5078
ポリマ－17,6462
非ポリマー8616
水1,802100
1
A: Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase E
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)9,0153
ポリマ－8,8231
非ポリマー1922
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
2
B: Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase E
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)9,4925
ポリマ－8,8231
非ポリマー6694
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)59.833, 59.833, 50.909
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number144
Space group name H-MP31

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要素

#1: タンパク質 Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase E / PPIase E / Rotamase E / Cyclophilin E / Cyclophilin-33


分子量: 8822.854 Da / 分子数: 2 / 断片: N-terminal RRM domain / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PPIE, CYP33 / プラスミド: pRSFDuet-1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 (DE3) / 参照: UniProt: Q9UNP9, peptidylprolyl isomerase
#2: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#3: 化合物 ChemComp-EPE / 4-(2-HYDROXYETHYL)-1-PIPERAZINE ETHANESULFONIC ACID / HEPES / HEPES


分子量: 238.305 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C8H18N2O4S / コメント: pH緩衝剤*YM
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 100 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.98 Å3/Da / 溶媒含有率: 58.75 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 0.1 M Hepes-Na, 2.4 M Ammonium Sulfate, pH 7.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 197 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU / 波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS HTC / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2008年6月5日
放射モノクロメーター: GRAPHITE / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2→50 Å / Num. all: 13746 / Num. obs: 13240 / % possible obs: 96.3 % / Observed criterion σ(F): 2 / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 8.8 % / Biso Wilson estimate: 33.2 Å2 / Rsym value: 0.067 / Net I/σ(I): 58.1
反射 シェル解像度: 2→2.08 Å / 冗長度: 7.3 % / Mean I/σ(I) obs: 7.1 / Num. unique all: 1312 / Rsym value: 0.418 / % possible all: 98.9

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解析

ソフトウェア
名称分類
CrystalClearデータ収集
CNS精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
CNS位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2→50 Å / σ(F): 0 / σ(I): 2 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.246 1153 -RANDOM
Rwork0.216 ---
all-13746 --
obs-13240 96.3 %-
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.31 Å0.26 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.21 Å0.18 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2→50 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1246 0 50 100 1396
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.006
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.82
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d24.3
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d1.36
LS精密化 シェル解像度: 2→2.08 Å
Rfactor反射数%反射
Rfree0.331 95 -
Rwork0.334 --
obs-1312 98.9 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlc1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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