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基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 3lpr | ||||||
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タイトル | STRUCTURAL BASIS FOR BROAD SPECIFICITY IN ALPHA-LYTIC PROTEASE MUTANTS | ||||||
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![]() | HYDROLASE/HYDROLASE INHIBITOR / SERINE PROTEINASE / HYDROLASE-HYDROLASE INHIBITOR COMPLEX | ||||||
機能・相同性 | ![]() alpha-lytic endopeptidase / serine-type endopeptidase activity / proteolysis / extracellular region 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | ![]() | ||||||
手法 | ![]() | ||||||
![]() | Bone, R. / Agard, D.A. | ||||||
![]() | ![]() タイトル: Structural basis for broad specificity in alpha-lytic protease mutants. 著者: Bone, R. / Fujishige, A. / Kettner, C.A. / Agard, D.A. #1: ![]() タイトル: Structural Analysis of Specificity: Alpha-Lytic Protease Complexes with Analogues of Reaction Intermediates 著者: Bone, R. / Frank, D. / Kettner, D. / Agard, D.A. #2: ![]() タイトル: Structural Plasticity Broadens the Specificity of an Engineered Protease 著者: Bone, R. / Silen, J.L. / Agard, D.A. #3: ![]() タイトル: Kinetic Properties of the Binding of Alpha-Lytic Protease to Peptide Boronic Acids 著者: Kettner, D.A. / Bone, R. / Agard, D.A. / Bachovchin, W.W. #4: ![]() タイトル: Serine Protease Mechanism: Structure of an Inhibitory Complex of Alpha-Lytic Protease and a Tightly Bound Peptide Boronic Acid 著者: Bone, R. / Shenvi, A.B. / Kettner, C.A. / Agard, D.A. #5: ![]() タイトル: Refined Structure of Alpha-Lytic Protease at 1.7 Angstroms Resolution. Analysis of Hydrogen Bonding and Solvent Structure 著者: Fujinaga, M. / Delbaere, L.T.J. / Brayer, G.D. / James, M.N.G. #6: ![]() タイトル: Molecular Structure of the Alpha-Lytic Protease from Myxobacter 495 at 2.8 Angstroms Resolution 著者: Brayer, G.D. / Delbaere, L.T.J. / James, M.N.G. | ||||||
履歴 |
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構造の表示
構造ビューア | 分子: ![]() ![]() |
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ダウンロードとリンク
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ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | ![]() | 54.5 KB | 表示 | ![]() |
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PDB形式 | ![]() | 38 KB | 表示 | ![]() |
PDBx/mmJSON形式 | ![]() | ツリー表示 | ![]() | |
その他 | ![]() |
-検証レポート
文書・要旨 | ![]() | 388.9 KB | 表示 | ![]() |
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文書・詳細版 | ![]() | 393.2 KB | 表示 | |
XML形式データ | ![]() | 6.2 KB | 表示 | |
CIF形式データ | ![]() | 9.8 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-関連構造データ
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リンク
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集合体
登録構造単位 | ![]()
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1 |
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単位格子 |
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Atom site foot note | 1: RESIDUE 99A IS A CIS PROLINE. / 2: RESIDUE VAL 217 HAS TWO CONFORMATIONS. |
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要素
#1: タンパク質 | 分子量: 19815.014 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現) ![]() 発現宿主: ![]() ![]() |
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#2: タンパク質・ペプチド | |
#3: 化合物 | ChemComp-SO4 / |
#4: 水 | ChemComp-HOH / |
構成要素の詳細 | INHIBITORY PEPTIDE BORONIC ACIDS ARE PEPTIDE ANALOGS IN WHICH THE C-TERMINAL CARBOXYL GROUP HAS ...INHIBITORY |
配列の詳細 | CHAIN A RESIDUE NUMBERING IS DONE BY HOMOLOGY WITH CHYMOTRYPSIN FOR RESIDUES 15A - 244. CHAIN P ...CHAIN A RESIDUE NUMBERING IS DONE BY HOMOLOGY WITH CHYMOTRYPS |
-実験情報
-実験
実験 | 手法: ![]() |
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試料調製
結晶 | マシュー密度: 2.51 Å3/Da / 溶媒含有率: 50.96 % | ||||||||||||||||||||
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結晶化 | *PLUS pH: 8 / 手法: 蒸気拡散法 | ||||||||||||||||||||
溶液の組成 | *PLUS
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-データ収集
放射 | 散乱光タイプ: x-ray |
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放射波長 | 相対比: 1 |
反射 | 最高解像度: 2.15 Å |
反射 | *PLUS 最高解像度: 2.15 Å / % possible obs: 91 % / Observed criterion σ(I): 3 |
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解析
ソフトウェア | 名称: PROLSQ / 分類: 精密化 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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精密化 | Rfactor obs: 0.138 / 最高解像度: 2.15 Å 詳細: THE METHOXYSUCCINYL PORTION OF THE INHIBITOR WAS DISORDERED AND NO COORDINATES ARE INCLUDED FOR IT IN THIS ENTRY | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
精密化ステップ | サイクル: LAST / 最高解像度: 2.15 Å
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拘束条件 |
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ソフトウェア | *PLUS 名称: PROLSQ / 分類: refinement | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
精密化 | *PLUS σ(I): 3 / Rfactor obs: 0.138 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
溶媒の処理 | *PLUS | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子変位パラメータ | *PLUS |