[日本語] English
万見
- PDB-3ln4: Crystal structure of HLA-B*4103 in complex with a 16mer self-pept... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3ln4
タイトルCrystal structure of HLA-B*4103 in complex with a 16mer self-peptide derived from heterogeneous nuclear ribonucleoproteins C1/C2
要素
  • 16-mer peptide from Heterogeneous nuclear ribonucleoproteins C1/C2
  • Beta-2-microglobulin
  • HLA class I histocompatibility antigen, B-41 alpha chain
キーワードIMMUNE SYSTEM / Immunoglobulin domain / Immune response / Major Histocompatibility Complex Class I / MHC-I peptide complex / peptide-binding motifs / Disulfide bond
機能・相同性
機能・相同性情報


N6-methyladenosine-containing RNA reader activity / regulation of interleukin-12 production / regulation of dendritic cell differentiation / regulation of T cell anergy / SUMOylation of RNA binding proteins / telomerase holoenzyme complex / telomerase RNA binding / regulation of interleukin-6 production / RHOBTB1 GTPase cycle / poly(U) RNA binding ...N6-methyladenosine-containing RNA reader activity / regulation of interleukin-12 production / regulation of dendritic cell differentiation / regulation of T cell anergy / SUMOylation of RNA binding proteins / telomerase holoenzyme complex / telomerase RNA binding / regulation of interleukin-6 production / RHOBTB1 GTPase cycle / poly(U) RNA binding / 3'-UTR-mediated mRNA stabilization / nucleosomal DNA binding / negative regulation of telomere maintenance via telomerase / TAP binding / Processing of Capped Intron-Containing Pre-mRNA / protection from natural killer cell mediated cytotoxicity / antigen processing and presentation of endogenous peptide antigen via MHC class I via ER pathway, TAP-independent / antigen processing and presentation of endogenous peptide antigen via MHC class Ib / detection of bacterium / RHOBTB2 GTPase cycle / catalytic step 2 spliceosome / mRNA Splicing - Major Pathway / RNA splicing / negative regulation of receptor binding / secretory granule membrane / early endosome lumen / Nef mediated downregulation of MHC class I complex cell surface expression / DAP12 interactions / transferrin transport / mRNA 3'-UTR binding / cellular response to iron ion / lumenal side of endoplasmic reticulum membrane / Endosomal/Vacuolar pathway / Antigen Presentation: Folding, assembly and peptide loading of class I MHC / spliceosomal complex / peptide antigen assembly with MHC class II protein complex / antigen processing and presentation of exogenous protein antigen via MHC class Ib, TAP-dependent / cellular response to iron(III) ion / MHC class II protein complex / negative regulation of forebrain neuron differentiation / ER to Golgi transport vesicle membrane / peptide antigen assembly with MHC class I protein complex / regulation of erythrocyte differentiation / regulation of iron ion transport / response to molecule of bacterial origin / MHC class I peptide loading complex / HFE-transferrin receptor complex / defense response / T cell mediated cytotoxicity / antigen processing and presentation of endogenous peptide antigen via MHC class I / mRNA splicing, via spliceosome / positive regulation of T cell cytokine production / antigen processing and presentation of exogenous peptide antigen via MHC class II / positive regulation of immune response / MHC class I protein complex / positive regulation of T cell activation / peptide antigen binding / positive regulation of receptor-mediated endocytosis / negative regulation of neurogenesis / positive regulation of T cell mediated cytotoxicity / cellular response to nicotine / multicellular organismal-level iron ion homeostasis / Interferon alpha/beta signaling / Modulation by Mtb of host immune system / specific granule lumen / phagocytic vesicle membrane / recycling endosome membrane / Immunoregulatory interactions between a Lymphoid and a non-Lymphoid cell / Interferon gamma signaling / negative regulation of epithelial cell proliferation / osteoblast differentiation / MHC class II protein complex binding / late endosome membrane / sensory perception of smell / positive regulation of cellular senescence / tertiary granule lumen / DAP12 signaling / T cell differentiation in thymus / actin cytoskeleton / ER-Phagosome pathway / protein-folding chaperone binding / negative regulation of neuron projection development / protein refolding / early endosome membrane / protein homotetramerization / adaptive immune response / amyloid fibril formation / intracellular iron ion homeostasis / learning or memory / immune response / chromatin remodeling / Amyloid fiber formation / endoplasmic reticulum lumen / Golgi membrane / signaling receptor binding / lysosomal membrane / innate immune response / external side of plasma membrane / focal adhesion / Neutrophil degranulation
類似検索 - 分子機能
Heterogeneous nuclear ribonucleoprotein C / : / MHC class I, alpha chain, C-terminal / MHC_I C-terminus / MHC class I-like antigen recognition-like / Murine Class I Major Histocompatibility Complex, H2-DB; Chain A, domain 1 / MHC class I alpha chain, alpha1 alpha2 domains / Class I Histocompatibility antigen, domains alpha 1 and 2 / RNA recognition motif / RNA recognition motif ...Heterogeneous nuclear ribonucleoprotein C / : / MHC class I, alpha chain, C-terminal / MHC_I C-terminus / MHC class I-like antigen recognition-like / Murine Class I Major Histocompatibility Complex, H2-DB; Chain A, domain 1 / MHC class I alpha chain, alpha1 alpha2 domains / Class I Histocompatibility antigen, domains alpha 1 and 2 / RNA recognition motif / RNA recognition motif / Eukaryotic RNA Recognition Motif (RRM) profile. / RNA recognition motif domain / Beta-2-Microglobulin / : / MHC class I-like antigen recognition-like / MHC class I-like antigen recognition-like superfamily / RNA-binding domain superfamily / MHC classes I/II-like antigen recognition protein / : / Immunoglobulin/major histocompatibility complex, conserved site / Immunoglobulins and major histocompatibility complex proteins signature. / Immunoglobulin C-Type / Immunoglobulin C1-set / Immunoglobulin C1-set domain / Nucleotide-binding alpha-beta plait domain superfamily / Ig-like domain profile. / Immunoglobulin-like domain / Immunoglobulin-like domain superfamily / Immunoglobulin-like fold / Immunoglobulins / Immunoglobulin-like / Sandwich / 2-Layer Sandwich / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ACETATE ION / HLA class I histocompatibility antigen, B alpha chain / Heterogeneous nuclear ribonucleoproteins C1/C2 / HLA class I histocompatibility antigen, B alpha chain / Beta-2-microglobulin
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.296 Å
データ登録者Theodossis, A. / Gras, S. / Rossjohn, J.
引用ジャーナル: Haematologica / 年: 2011
タイトル: The impact of human leukocyte antigen (HLA) micropolymorphism on ligand specificity within the HLA-B*41 allotypic family
著者: Bade-Doding, C. / Theodossis, A. / Gras, S. / Kjer-Nielsen, L. / Eiz-Vesper, B. / Seltsam, A. / Huyton, T. / Rossjohn, J. / McCluskey, J. / Blasczyk, R.
履歴
登録2010年2月1日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02010年10月20日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22023年11月1日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.32024年10月30日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: HLA class I histocompatibility antigen, B-41 alpha chain
B: Beta-2-microglobulin
C: 16-mer peptide from Heterogeneous nuclear ribonucleoproteins C1/C2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)45,3965
ポリマ－45,2783
非ポリマー1182
水10,881604
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3950 Å2
ΔGint-17 kcal/mol
Surface area19270 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)50.777, 81.992, 109.810
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

-
要素

#1: タンパク質 HLA class I histocompatibility antigen, B-41 alpha chain / HLA class I histocompatibility antigen / B*4103 alpha chain / MHC class I antigen B*41 / Bw-41


分子量: 31827.072 Da / 分子数: 1 / 断片: extracellular domains, UNP residues 25-298 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: B*4103 allele (W95L polymorphic variant) / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / プラスミド: pcRT7 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P30479, UniProt: P01889*PLUS
#2: タンパク質 Beta-2-microglobulin / Beta-2-microglobulin form pI 5.3


分子量: 11748.160 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / プラスミド: pcRT7 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P61769
#3: タンパク質・ペプチド 16-mer peptide from Heterogeneous nuclear ribonucleoproteins C1/C2


分子量: 1702.859 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 102-117 / 由来タイプ: 合成 / 詳細: Fmoc peptide synthesis / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P07910
#4: 化合物 ChemComp-ACT / ACETATE ION / 酢酸イオン


分子量: 59.044 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H3O2
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 604 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY
配列の詳細CYS A 101 AND 164 IN ALTERNATIVE CONFORMATION B & C ARE IN REDUCED FORM.

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.52 Å3/Da / 溶媒含有率: 51.27 %
結晶化温度: 294 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5.6
詳細: 0.1M citrate pH 5.6, 14-20% PEG 4000, 0.2M NH4OAc, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 294K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 23-ID-D / 波長: 0.97934 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 300 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2007年12月13日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97934 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.296→65.6 Å / Num. all: 110817 / Num. obs: 110817 / % possible obs: 97.2 % / Observed criterion σ(F): 1 / Observed criterion σ(I): 1 / 冗長度: 7.4 % / Biso Wilson estimate: 12.19 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.066 / Net I/σ(I): 16.8
反射 シェル解像度: 1.296→1.35 Å / 冗長度: 5 % / Rmerge(I) obs: 0.364 / Mean I/σ(I) obs: 4.2 / Num. unique all: 9992 / % possible all: 88.6

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHASER位相決定
PHENIX(phenix.refine)精密化
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1SYV

1syv


解像度: 1.296→27.918 Å / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.01 / FOM work R set: 0.92 / SU ML: 0.11 / σ(F): 1.33 / 位相誤差: 14.2 / 立体化学のターゲット値: ML
詳細: REFINEMENT OF REDUCED CONFORMERS CARRIED OUT IN PHENIX USING THE THREE LETTER CODE CSH.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.1766 1110 1 %RANDOM
Rwork0.1547 109572 --
obs0.1549 110682 96.87 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 38.643 Å2 / ksol: 0.349 e/Å3
原子変位パラメータBiso max: 54.57 Å2 / Biso mean: 20.013 Å2 / Biso min: 4.61 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0 Å20 Å20 Å2
2--0 Å20 Å2
3---0 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.296→27.918 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3137 0 8 604 3749
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0063392
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.1014628
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d15.4061263
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.08473
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.005618
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.2961-1.35510.18731080.171112312X-RAY DIFFRACTION88
1.3551-1.42650.20611280.151813647X-RAY DIFFRACTION98
1.4265-1.51590.17241600.124913763X-RAY DIFFRACTION98
1.5159-1.63290.15931410.10713923X-RAY DIFFRACTION99
1.6329-1.79720.13791520.110613940X-RAY DIFFRACTION99
1.7972-2.05720.14471390.115714094X-RAY DIFFRACTION100
2.0572-2.59160.15971440.146614164X-RAY DIFFRACTION100
2.5916-27.92480.19911380.187413729X-RAY DIFFRACTION94

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る