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基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 3lmn | ||||||
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タイトル | Oligomeric structure of the DUSP domain of human USP15 | ||||||
![]() | Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase 15 | ||||||
![]() | HYDROLASE / UCH / USP / DUB / DEUBIQUITYLATION / DEUBIQUITINATING ENZYME / UBIQUITIN / UBIQUITIN SPECIFIC PROTEASE / UBIQUITIN CARBOXYTERMINAL HYDROLASE / CLEAVAGE / USP15 / DUB15 / UBP15 / ENDOPEPTIDASE / THIOLESTERASE / DUSP / DOMAIN-SWAPPING / STRUCTURAL GENOMICS CONSORTIUM (SGC) / Acetylation / Alternative splicing / Phosphoprotein / Protease / Thiol protease / Ubl conjugation pathway | ||||||
機能・相同性 | ![]() regulation of intrinsic apoptotic signaling pathway in response to osmotic stress by p53 class mediator / negative regulation of antifungal innate immune response / protein K27-linked deubiquitination / positive regulation of RIG-I signaling pathway / ubiquitin-modified histone reader activity / monoubiquitinated protein deubiquitination / deubiquitinase activity / transforming growth factor beta receptor binding / K48-linked deubiquitinase activity / transcription elongation-coupled chromatin remodeling ...regulation of intrinsic apoptotic signaling pathway in response to osmotic stress by p53 class mediator / negative regulation of antifungal innate immune response / protein K27-linked deubiquitination / positive regulation of RIG-I signaling pathway / ubiquitin-modified histone reader activity / monoubiquitinated protein deubiquitination / deubiquitinase activity / transforming growth factor beta receptor binding / K48-linked deubiquitinase activity / transcription elongation-coupled chromatin remodeling / protein deubiquitination / SMAD binding / BMP signaling pathway / Downregulation of TGF-beta receptor signaling / transforming growth factor beta receptor signaling pathway / negative regulation of transforming growth factor beta receptor signaling pathway / UCH proteinases / ubiquitinyl hydrolase 1 / cysteine-type deubiquitinase activity / nuclear body / Ub-specific processing proteases / cysteine-type endopeptidase activity / mitochondrion / proteolysis / nucleoplasm / identical protein binding / nucleus / cytoplasm / cytosol 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | ![]() | ||||||
手法 | ![]() ![]() | ||||||
![]() | Walker, J.R. / Asinas, A. / Avvakumov, G.V. / Alenkin, D. / Weigelt, J. / Bountra, C. / Edwards, A.M. / Arrowsmith, C.H. / Bochkarev, A. / Dhe-Paganon, S. | ||||||
![]() | ![]() タイトル: Crystal Structure of the Human Ubiquitin-Specific Protease 15 DUSP Domain 著者: Walker, J.R. / Asinas, A. / Avvakumov, G.V. / Alenkin, D. / Weigelt, J. / Bountra, C. / Edwards, A.M. / Arrowsmith, C.H. / Bochkarev, A. / Dhe-Paganon, S. | ||||||
履歴 |
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構造の表示
構造ビューア | 分子: ![]() ![]() |
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ダウンロードとリンク
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ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | ![]() | 132.3 KB | 表示 | ![]() |
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PDB形式 | ![]() | 106.1 KB | 表示 | ![]() |
PDBx/mmJSON形式 | ![]() | ツリー表示 | ![]() | |
その他 | ![]() |
-検証レポート
文書・要旨 | ![]() | 448.6 KB | 表示 | ![]() |
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文書・詳細版 | ![]() | 450.4 KB | 表示 | |
XML形式データ | ![]() | 13.9 KB | 表示 | |
CIF形式データ | ![]() | 19.5 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-関連構造データ
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リンク
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集合体
登録構造単位 | ![]()
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単位格子 |
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要素
#1: タンパク質 | 分子量: 15528.555 Da / 分子数: 2 / 断片: DUSP DOMAIN, RESIDUES 1-133 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) ![]() ![]() ![]() #2: 化合物 | ChemComp-FMT / | #3: 化合物 | ChemComp-ACY / | #4: 水 | ChemComp-HOH / | |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: ![]() |
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試料調製
結晶 | マシュー密度: 4.75 Å3/Da / 溶媒含有率: 73.88 % |
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結晶化 | 温度: 291.1 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 3.8 詳細: Crystals of the dusp domain of usp15 were grown at 291.1 K using the sitting drop method by mixing equal volumes of protein solution (15 mg/ml) and crystallization buffer (2.0 M ammonium ...詳細: Crystals of the dusp domain of usp15 were grown at 291.1 K using the sitting drop method by mixing equal volumes of protein solution (15 mg/ml) and crystallization buffer (2.0 M ammonium formate, 0.1 M sodium acetate, pH 3.8.) The crystals were cryoprotected by immersion in well solution supplemented with 20% (v/v) glycerol prior to dunking and storage in liquid nitrogen., VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP |
-データ収集
回折 | 平均測定温度: 100 K |
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放射光源 | 由来: ![]() |
検出器 | タイプ: RIGAKU RAXIS IV / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2010年1月7日 |
放射 | モノクロメーター: GRAPHITE / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray |
放射波長 | 波長: 1.54178 Å / 相対比: 1 |
反射 | 解像度: 2.15→20 Å / Num. all: 35029 / Num. obs: 35029 / % possible obs: 100 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 14.3 % / Rsym value: 0.083 / Net I/σ(I): 35.89 |
反射 シェル | 解像度: 2.15→2.19 Å / 冗長度: 14.3 % / Mean I/σ(I) obs: 3.62 / Num. unique all: 1727 / Rsym value: 0.8 / % possible all: 100 |
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解析
ソフトウェア |
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精密化 | 構造決定の手法: ![]() 開始モデル: PDB ENTRY 3JYU 解像度: 2.15→19.52 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.96 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.951 / SU B: 6.484 / SU ML: 0.077 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.127 / ESU R Free: 0.119 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. U VALUES : WITH TLS ADDED.
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溶媒の処理 | イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子変位パラメータ | Biso mean: 41.241 Å2
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精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 2.15→19.52 Å
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拘束条件 |
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LS精密化 シェル | 解像度: 2.15→2.205 Å / Total num. of bins used: 20
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精密化 TLS | 手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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精密化 TLSグループ |
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