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万見
- PDB-3ll8: Crystal Structure of Calcineurin in Complex with AKAP79 Peptide -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3ll8
タイトルCrystal Structure of Calcineurin in Complex with AKAP79 Peptide
要素
  • AKAP79 peptide
  • Calcineurin subunit B type 1
  • Serine/threonine-protein phosphatase 2B catalytic subunit alpha isoform
キーワードHydrolase/calcium binding protein / protein-peptide docking / protein targeting / calcineurin / AKAP79 / beta-augmentation / Calmodulin-binding / Membrane / Hydrolase / Iron / Metal-binding / Nucleus / Phosphoprotein / Protein phosphatase / Lipoprotein / Myristate / Hydrolase-calcium binding protein complex
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of endosome to plasma membrane protein transport / postsynaptic recycling endosome membrane / negative regulation of angiotensin-activated signaling pathway / regulation of cell proliferation involved in kidney morphogenesis / calcium-dependent protein serine/threonine phosphatase regulator activity / positive regulation of glomerulus development / negative regulation of calcium ion import across plasma membrane / calcium-dependent protein serine/threonine phosphatase activity / protein serine/threonine phosphatase complex / negative regulation of signaling ...positive regulation of endosome to plasma membrane protein transport / postsynaptic recycling endosome membrane / negative regulation of angiotensin-activated signaling pathway / regulation of cell proliferation involved in kidney morphogenesis / calcium-dependent protein serine/threonine phosphatase regulator activity / positive regulation of glomerulus development / negative regulation of calcium ion import across plasma membrane / calcium-dependent protein serine/threonine phosphatase activity / protein serine/threonine phosphatase complex / negative regulation of signaling / positive regulation of saliva secretion / positive regulation of cardiac muscle hypertrophy in response to stress / postsynaptic recycling endosome / positive regulation of calcium ion import across plasma membrane / calmodulin-dependent protein phosphatase activity / calcineurin complex / positive regulation of connective tissue replacement / negative regulation of dendrite morphogenesis / calcineurin-mediated signaling / slit diaphragm / ROBO receptors bind AKAP5 / peptidyl-serine dephosphorylation / lung epithelial cell differentiation / calcineurin-NFAT signaling cascade / renal filtration / skeletal muscle tissue regeneration / regulation of synaptic vesicle cycle / transition between fast and slow fiber / GABA receptor binding / positive regulation of calcineurin-NFAT signaling cascade / regulation of protein kinase A signaling / myelination in peripheral nervous system / negative regulation of adenylate cyclase activity / protein phosphatase 2B binding / Trafficking of AMPA receptors / cardiac muscle hypertrophy in response to stress / positive regulation of osteoclast differentiation / regulation of postsynaptic neurotransmitter receptor internalization / parallel fiber to Purkinje cell synapse / dendrite morphogenesis / protein kinase A binding / cyclosporin A binding / myosin phosphatase activity / CLEC7A (Dectin-1) induces NFAT activation / branching involved in blood vessel morphogenesis / postsynaptic modulation of chemical synaptic transmission / extrinsic component of plasma membrane / protein serine/threonine phosphatase activity / protein-serine/threonine phosphatase / positive regulation of activated T cell proliferation / protein kinase A regulatory subunit binding / positive regulation of endocytosis / Calcineurin activates NFAT / adenylate cyclase binding / excitatory synapse / positive regulation of cell adhesion / DARPP-32 events / Activation of BAD and translocation to mitochondria / epidermis development / epithelial to mesenchymal transition / phosphatase binding / glutamate receptor binding / negative regulation of insulin secretion / multicellular organismal response to stress / positive regulation of osteoblast differentiation / skeletal muscle fiber development / beta-2 adrenergic receptor binding / dephosphorylation / keratinocyte differentiation / dendrite membrane / response to amphetamine / T cell activation / adenylate cyclase-inhibiting G protein-coupled receptor signaling pathway / excitatory postsynaptic potential / hippocampal mossy fiber to CA3 synapse / FCERI mediated Ca+2 mobilization / protein dephosphorylation / positive regulation of long-term synaptic potentiation / cellular response to glucose stimulus / positive regulation of protein localization to plasma membrane / wound healing / Schaffer collateral - CA1 synapse / modulation of chemical synaptic transmission / cytoplasmic side of plasma membrane / sarcolemma / Z disc / SH3 domain binding / response to calcium ion / Glucagon-like Peptide-1 (GLP1) regulates insulin secretion / G1/S transition of mitotic cell cycle / protein import into nucleus / calcium ion transport / Ca2+ pathway / heart development / ATPase binding / scaffold protein binding / postsynapse / chemical synaptic transmission / dendritic spine / molecular adaptor activity
類似検索 - 分子機能
A kinase-anchoring protein AKAP5 and AKAP12, calmodulin (CaM)-binding motif / A-kinase anchor protein 5 / WSK motif / A kinase-anchoring proteins AKAP-5 and AKAP-12 calmodulin (CaM)-binding motif profile. / Calcineurin B protein / PP2B, metallophosphatase domain / PP2B / Serine/threonine specific protein phosphatases signature. / Protein phosphatase 2A homologues, catalytic domain. / Serine/threonine-specific protein phosphatase/bis(5-nucleosyl)-tetraphosphatase ...A kinase-anchoring protein AKAP5 and AKAP12, calmodulin (CaM)-binding motif / A-kinase anchor protein 5 / WSK motif / A kinase-anchoring proteins AKAP-5 and AKAP-12 calmodulin (CaM)-binding motif profile. / Calcineurin B protein / PP2B, metallophosphatase domain / PP2B / Serine/threonine specific protein phosphatases signature. / Protein phosphatase 2A homologues, catalytic domain. / Serine/threonine-specific protein phosphatase/bis(5-nucleosyl)-tetraphosphatase / Metallo-dependent phosphatases / Purple Acid Phosphatase; chain A, domain 2 / Calcineurin-like phosphoesterase domain, ApaH type / Calcineurin-like phosphoesterase / Metallo-dependent phosphatase-like / EF-hand / Recoverin; domain 1 / EF-hand domain pair / EF-hand, calcium binding motif / EF-Hand 1, calcium-binding site / EF-hand calcium-binding domain. / EF-hand calcium-binding domain profile. / EF-hand domain / 4-Layer Sandwich / EF-hand domain pair / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
: / PHOSPHATE ION / A-kinase anchor protein 5 / Calcineurin subunit B type 1 / Protein phosphatase 3 catalytic subunit alpha
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2 Å
データ登録者Li, H. / Hogan, P.G.
引用
ジャーナル: Nat.Struct.Mol.Biol. / 年: 2012
タイトル: Balanced interactions of calcineurin with AKAP79 regulate Ca(2+)-calcineurin-NFAT signaling.
著者: Li, H. / Pink, M.D. / Murphy, J.G. / Stein, A. / Dell'acqua, M.L. / Hogan, P.G.
#1: ジャーナル: Nature / 年: 1995
タイトル: Crystal structures of human calcineurin and the human FKBP12-FK506-calcineurin complex
著者: Kissinger, C.R. / Parge, H.E. / Knighton, D.R. / Lewis, C.T. / Pelletier, L.A. / Tempczyk, A. / Kalish, V.J. / Tucker, K.D. / Showalter, R.E. / Moomaw, E.W. / Gastinel, L.N. / Habuka, N. / ...著者: Kissinger, C.R. / Parge, H.E. / Knighton, D.R. / Lewis, C.T. / Pelletier, L.A. / Tempczyk, A. / Kalish, V.J. / Tucker, K.D. / Showalter, R.E. / Moomaw, E.W. / Gastinel, L.N. / Habuka, N. / Chen, X. / Maldonado, F. / Barker, J.E. / Bacquet, R. / Villafranca, J.E.
#2: ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2007
タイトル: Structure of calcineurin in complex with PVIVIT peptide: portrait of a low-affinity signalling interaction
著者: Li, H. / Zhang, L. / Rao, A. / Harrison, S.C. / Hogan, P.G.
履歴
登録2010年1月28日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02011年1月12日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22012年3月21日Group: Database references
改定 1.32017年11月1日Group: Advisory / Refinement description / カテゴリ: pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms / software
改定 1.42024年2月21日Group: Advisory / Data collection ...Advisory / Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_struct_conn_angle / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
E: AKAP79 peptide
A: Serine/threonine-protein phosphatase 2B catalytic subunit alpha isoform
B: Calcineurin subunit B type 1
C: Serine/threonine-protein phosphatase 2B catalytic subunit alpha isoform
D: Calcineurin subunit B type 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)119,73419
ポリマ－118,9815
非ポリマー75314
水10,503583
1
E: AKAP79 peptide
A: Serine/threonine-protein phosphatase 2B catalytic subunit alpha isoform
B: Calcineurin subunit B type 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)60,47410
ポリマ－60,0983
非ポリマー3777
水543
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area6330 Å2
ΔGint-160 kcal/mol
Surface area22660 Å2
手法PISA
2
C: Serine/threonine-protein phosphatase 2B catalytic subunit alpha isoform
D: Calcineurin subunit B type 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)59,2609
ポリマ－58,8832
非ポリマー3777
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4900 Å2
ΔGint-155 kcal/mol
Surface area22230 Å2
手法PISA
3


  • 登録構造と同一
  • ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area14760 Å2
ΔGint-328 kcal/mol
Surface area41370 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)86.275, 89.699, 158.914
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

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タンパク質・ペプチド , 1種, 1分子 E

#1: タンパク質・ペプチド AKAP79 peptide


分子量: 1214.362 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 336-346 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P24588

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タンパク質 , 2種, 4分子 ACBD

#2: タンパク質 Serine/threonine-protein phosphatase 2B catalytic subunit alpha isoform / Calmodulin-dependent calcineurin A subunit alpha isoform / CAM-PRP catalytic subunit


分子量: 41259.223 Da / 分子数: 2 / 断片: UNP residues 14-370 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PPP3CA, CALNA, CNA / プラスミド: pET15b / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)
参照: UniProt: Q08209, protein-serine/threonine phosphatase
#3: タンパク質 Calcineurin subunit B type 1 / Protein phosphatase 2B regulatory subunit 1 / Protein phosphatase 3 regulatory subunit B alpha isoform 1


分子量: 17623.979 Da / 分子数: 2 / 断片: UNP residues 16-170 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PPP3R1, CNA2, CNB / プラスミド: pET15b / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P63098

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非ポリマー , 5種, 597分子

#4: 化合物 ChemComp-PO4 / PHOSPHATE ION / ホスファ-ト


分子量: 94.971 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: PO4
#5: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#6: 化合物 ChemComp-FE / FE (III) ION


分子量: 55.845 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Fe
#7: 化合物
ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#8: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 583 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.58 Å3/Da / 溶媒含有率: 52.4 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8
詳細: PEG 20,000 MgSO4 CaCl2, pH 8.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 24-ID-C / 波長: 0.9789 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2008年10月18日 / 詳細: 74MB unbinned
放射モノクロメーター: Cryo-Cooled Si(111) double crystal
プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9789 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2→50 Å / Num. obs: 80437 / % possible obs: 95.7 % / 冗長度: 3.1 % / Rmerge(I) obs: 0.071 / Net I/σ(I): 9.3
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsDiffraction-ID% possible all
2-2.072.90.503191.5
2.07-2.1530.395193.8
2.15-2.2530.289194.9
2.25-2.3730.229196.3
2.37-2.523.10.179197.4
2.52-2.713.10.138197.9
2.71-2.993.20.1198.1
2.99-3.423.20.072197.8
3.42-4.313.20.056196.6
4.31-503.20.039192.9

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換
Phasing MRModel details: Phaser MODE: MR_AUTO
最高解像度最低解像度
Rotation2.5 Å48.97 Å
Translation2.5 Å48.97 Å

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
PHASER1.3.3位相決定
REFMAC精密化
PDB_EXTRACT3.005データ抽出
ADSCQuantumデータ収集
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
CNS精密化
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2→43.15 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.965 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.944 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0 / SU B: 3.812 / SU ML: 0.107 / SU R Cruickshank DPI: 0.169 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.175 / ESU R Free: 0.163 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.228 3978 5 %RANDOM
Rwork0.178 ---
obs0.178 79480 95.5 %-
溶媒の処理溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 39.29 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0 Å20 Å20 Å2
2--0 Å20 Å2
3---0 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2→43.15 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数8363 0 22 583 8968
LS精密化 シェル解像度: 2→2.06 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.301 262 -
Rwork0.221 4977 -
obs--86.45 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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