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- PDB-3lk2: Crystal structure of CapZ bound to the uncapping motif from CARMIL -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3lk2
タイトルCrystal structure of CapZ bound to the uncapping motif from CARMIL
要素
  • F-actin-capping protein subunit alpha-1
  • F-actin-capping protein subunit beta isoforms 1 and 2
  • Leucine-rich repeat-containing protein 16A
キーワードPROTEIN BINDING / CapZ / CARMIL / actin filaments / uncapping / actin-filament regulators / protein-protein complex / Actin capping / Actin-binding / Cytoskeleton
機能・相同性
機能・相同性情報


barbed-end actin filament uncapping / positive regulation of lamellipodium organization / negative regulation of barbed-end actin filament capping / Advanced glycosylation endproduct receptor signaling / RHOD GTPase cycle / RHOF GTPase cycle / HSP90 chaperone cycle for steroid hormone receptors (SHR) in the presence of ligand / COPI-independent Golgi-to-ER retrograde traffic / macropinosome / Factors involved in megakaryocyte development and platelet production ...barbed-end actin filament uncapping / positive regulation of lamellipodium organization / negative regulation of barbed-end actin filament capping / Advanced glycosylation endproduct receptor signaling / RHOD GTPase cycle / RHOF GTPase cycle / HSP90 chaperone cycle for steroid hormone receptors (SHR) in the presence of ligand / COPI-independent Golgi-to-ER retrograde traffic / macropinosome / Factors involved in megakaryocyte development and platelet production / COPI-mediated anterograde transport / negative regulation of filopodium assembly / actin filament network formation / F-actin capping protein complex / WASH complex / sperm head-tail coupling apparatus / macropinocytosis / regulation of Arp2/3 complex-mediated actin nucleation / urate metabolic process / barbed-end actin filament capping / cell junction assembly / ruffle organization / actin polymerization or depolymerization / regulation of lamellipodium assembly / regulation of cell morphogenesis / lamellipodium assembly / cortical cytoskeleton / positive regulation of actin filament polymerization / cell leading edge / filamentous actin / brush border / positive regulation of stress fiber assembly / cytoskeleton organization / positive regulation of substrate adhesion-dependent cell spreading / actin filament organization / hippocampal mossy fiber to CA3 synapse / cell morphogenesis / Schaffer collateral - CA1 synapse / Z disc / actin filament binding / cell migration / lamellipodium / Factors involved in megakaryocyte development and platelet production / actin cytoskeleton organization / postsynaptic density / nuclear speck / positive regulation of cell migration / protein-containing complex binding / extracellular exosome / membrane / plasma membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
CARMIL, C-terminal domain / CARMIL, pleckstrin homology domain / CARMIL C-terminus / Carmil pleckstrin homology domain / : / F-actin capping protein, alpha/beta subunit, N-terminal domain / F-actin capping protein, alpha subunit / F-actin capping protein, beta subunit / F-actin-capping protein subunit beta / F-actin capping protein, beta subunit, conserved site ...CARMIL, C-terminal domain / CARMIL, pleckstrin homology domain / CARMIL C-terminus / Carmil pleckstrin homology domain / : / F-actin capping protein, alpha/beta subunit, N-terminal domain / F-actin capping protein, alpha subunit / F-actin capping protein, beta subunit / F-actin-capping protein subunit beta / F-actin capping protein, beta subunit, conserved site / F-actin-capping protein subunit beta, N-terminal domain / F-actin capping protein, beta subunit / F-actin capping protein beta subunit signature. / F-actin capping protein, alpha subunit, conserved site / F-actin capping protein alpha subunit signature 1. / F-actin capping protein alpha subunit signature 2. / F-actin-capping protein subunit alpha / F-actin-capping protein subunit alpha/beta / F-actin-capping protein subunit alpha/beta, domain 2 / F-actin capping protein, alpha subunit, domain 1 / F-actin capping protein alpha subunit / Ribosomal protein S3 C-terminal domain / Leucine rich repeat, ribonuclease inhibitor type / Leucine Rich repeat / Aspartate Aminotransferase, domain 1 / Leucine-rich repeat / Methane Monooxygenase Hydroxylase; Chain G, domain 1 / Leucine-rich repeat domain superfamily / PH-like domain superfamily / Alpha-Beta Complex / Up-down Bundle / 2-Layer Sandwich / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
F-actin-capping protein subunit alpha-1 / F-actin-capping protein subunit beta isoforms 1 and 2 / F-actin-uncapping protein LRRC16A
類似検索 - 構成要素
生物種Gallus gallus (ニワトリ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.2 Å
データ登録者Hernandez-Valladares, M. / Kim, T. / Kannan, B. / Tung, A. / Aguda, A.H. / Larsson, M. / Cooper, J.A. / Robinson, R.C.
引用ジャーナル: Nat.Struct.Mol.Biol. / 年: 2010
タイトル: Structural characterization of a capping protein interaction motif defines a family of actin filament regulators.
著者: Hernandez-Valladares, M. / Kim, T. / Kannan, B. / Tung, A. / Aguda, A.H. / Larsson, M. / Cooper, J.A. / Robinson, R.C.
履歴
登録2010年1月27日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02010年4月7日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Advisory / Version format compliance
改定 1.22019年12月18日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_abbrev / _citation.journal_volume ..._citation.journal_abbrev / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation_author.name
改定 1.32023年11月1日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: F-actin-capping protein subunit alpha-1
B: F-actin-capping protein subunit beta isoforms 1 and 2
T: Leucine-rich repeat-containing protein 16A


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)66,2383
ポリマ－66,2383
非ポリマー00
水4,684260
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area10930 Å2
ΔGint-57 kcal/mol
Surface area24360 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)54.9, 71.8, 154.1
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 F-actin-capping protein subunit alpha-1 / CapZ 36/32 / Beta-actinin subunit I


分子量: 33001.789 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Gallus gallus (ニワトリ) / 遺伝子: CAPZA1 / プラスミド: pET3d / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 Star (DE3) / 参照: UniProt: P13127
#2: タンパク質 F-actin-capping protein subunit beta isoforms 1 and 2 / CapZ B1 and B2 / CapZ 36/32 / Beta-actinin subunit II


分子量: 27315.877 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Gallus gallus (ニワトリ) / 遺伝子: CAPZB / プラスミド: pET3d / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 Star (DE3) / 参照: UniProt: P14315
#3: タンパク質 Leucine-rich repeat-containing protein 16A / CARMIL homolog


分子量: 5920.755 Da / 分子数: 1 / Fragment: CPI, capping protein interacting motif / 由来タイプ: 合成
詳細: The peptide was chemically synthesized. The sequence of the peptide is naturally found in Homo sapiens (human)
参照: UniProt: Q5VZK9
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 260 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.29 Å3/Da / 溶媒含有率: 46.35 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: 10% w/v PEG 20000, 100mM MES, pH 6.5, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 277K

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データ収集

回折平均測定温度: 105 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSRRC / ビームライン: BL13B1 / 波長: 1 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2008年11月14日 / 詳細: phosphor screen, fiber-optic taper and CCD chip
放射モノクロメーター: double-crystal / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.2→20 Å / Num. all: 31702 / Num. obs: 31671 / % possible obs: 99.9 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 6.9 % / Biso Wilson estimate: 40.9 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.063 / Rsym value: 0.063 / Net I/σ(I): 20.4
反射 シェル解像度: 2.2→2.3 Å / 冗長度: 6.9 % / Rmerge(I) obs: 0.37 / Mean I/σ(I) obs: 8.1 / Num. unique all: 1514 / Rsym value: 0.37 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データ収集
AMoRE位相決定
REFMAC5.5.0072精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1IZN

1izn


解像度: 2.2→19.71 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.948 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.912 / SU B: 14.784 / SU ML: 0.17 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / Isotropic thermal model: Isotropic / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.298 / ESU R Free: 0.235 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.268 1603 5.1 %RANDOM
Rwork0.209 ---
all0.215 29998 --
obs0.215 29998 99.9 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 21.8 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.2→19.71 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4372 0 0 260 4632
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0120.0224461
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.3611.9526030
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.1645542
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg38.04424.867226
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg18.5215801
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg19.2091528
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.10.2653
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0060.0213404
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.6061.52715
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.18324389
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.05431746
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it3.3564.51641
LS精密化 シェル解像度: 2.2→2.256 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.301 119 -
Rwork0.25 2103 -
obs-2103 98.93 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.71150.76760.32931.7604-0.13270.8920.14640.0355-0.1976-0.1071-0.0850.13470.1997-0.1155-0.06140.1650.08590.01390.13540.01180.097110.77239.681959.5338
21.77911.12530.16412.1035-0.13471.1607-0.08840.16310.0593-0.26590.0488-0.0687-0.12010.08240.03960.14950.07050.06060.12140.02920.058430.014436.635755.7395
36.20043.3973-1.0945.6543-2.17132.2334-0.08890.65010.2649-0.41150.16460.66910.0528-0.2013-0.07570.28130.1554-0.03010.24480.01490.236813.627536.397151.2431
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A7 - 276
2X-RAY DIFFRACTION2B2 - 243
3X-RAY DIFFRACTION3T970 - 1002

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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