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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3lha
タイトルCrystal structure of mouse VPS26B(R240S/G241A/E242S) in spacegroup P41 21 2
要素Vacuolar protein sorting-associated protein 26B
キーワードPROTEIN TRANSPORT / arrestin / fibronectin / Membrane / Transport
機能・相同性
機能・相同性情報


postsynaptic early endosome / postsynaptic recycling endosome / retromer complex / retrograde transport, endosome to Golgi / regulation of neurotransmitter receptor localization to postsynaptic specialization membrane / phagocytic vesicle / intracellular protein transport / cellular response to type II interferon / late endosome / early endosome ...postsynaptic early endosome / postsynaptic recycling endosome / retromer complex / retrograde transport, endosome to Golgi / regulation of neurotransmitter receptor localization to postsynaptic specialization membrane / phagocytic vesicle / intracellular protein transport / cellular response to type II interferon / late endosome / early endosome / glutamatergic synapse / cytosol
類似検索 - 分子機能
Vacuolar protein sorting protein 26 related / Vacuolar protein sorting-associated protein 26 / Immunoglobulin-like - #640 / Arrestin-like, C-terminal / Immunoglobulin-like / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Vacuolar protein sorting-associated protein 26B
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.8 Å
データ登録者Collins, B. / Shaw, D. / Norwood, S.
引用ジャーナル: Traffic / 年: 2011
タイトル: Assembly and solution structure of the core retromer protein complex.
著者: Norwood, S.J. / Shaw, D.J. / Cowieson, N.P. / Owen, D.J. / Teasdale, R.D. / Collins, B.M.
履歴
登録2010年1月21日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02010年2月2日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22021年10月13日Group: Database references / カテゴリ: database_2 / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.32023年9月6日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Vacuolar protein sorting-associated protein 26B
B: Vacuolar protein sorting-associated protein 26B


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)79,2142
ポリマ－79,2142
非ポリマー00
水2,738152
1
A: Vacuolar protein sorting-associated protein 26B


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)39,6071
ポリマ－39,6071
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
2
B: Vacuolar protein sorting-associated protein 26B


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)39,6071
ポリマ－39,6071
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)118.140, 118.140, 193.274
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number92
Space group name H-MP41212
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID
11
21

NCSドメイン領域:
Dom-IDComponent-IDEns-IDSelection details
111chain A and (resseq 9:57 or resseq 59:156 or resseq 160:216 or resseq 219:235 or resseq 242:296 )
211chain B and (resseq 9:57 or resseq 59:156 or resseq 160:216 or resseq 219:235 or resseq 242:296 )

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要素

#1: タンパク質 Vacuolar protein sorting-associated protein 26B / Vesicle protein sorting 26B


分子量: 39606.938 Da / 分子数: 2 / 断片: UNP residues 7-336 / 変異: R240S,G241A,E242S / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: Vps26b / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: Q8C0E2
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 152 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 4.26 Å3/Da / 溶媒含有率: 71.1 %
結晶化温度: 289 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 2M sodium formate, pH 7.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 289K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Australian Synchrotron / ビームライン: MX1 / 波長: 0.95364 Å
検出器検出器: CCD / 日付: 2009年11月27日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.95364 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.8→41.8 Å / Num. obs: 64306 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 10.6 % / Biso Wilson estimate: 64.2 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.112 / Net I/σ(I): 19.7
反射 シェル解像度: 2.8→2.95 Å / 冗長度: 9.8 % / Rmerge(I) obs: 0.609 / Mean I/σ(I) obs: 3.6 / Num. unique all: 6081 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHASER位相決定
PHENIX(phenix.refine: 1.5_2)精密化
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 2R51

2r51


解像度: 2.8→40.853 Å / SU ML: 0.38 / σ(F): 1.41 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2838 3243 5.04 %
Rwork0.2523 --
obs0.2539 64306 99.99 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 38.786 Å2 / ksol: 0.348 e/Å3
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.8→40.853 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4691 0 0 152 4843
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.014799
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.3146458
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d19.9231806
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.078703
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.005822
Refine LS restraints NCS
Ens-IDDom-IDAuth asym-ID数Refine-IDタイプRms dev position (Å)
11A2308X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL
12B2308X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.063
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.8-2.90.33583320.28746081X-RAY DIFFRACTION100
2.9-3.01610.33082900.27686136X-RAY DIFFRACTION100
3.0161-3.15330.30163270.25586103X-RAY DIFFRACTION100
3.1533-3.31950.30193550.23986075X-RAY DIFFRACTION100
3.3195-3.52740.28053210.24066097X-RAY DIFFRACTION100
3.5274-3.79960.24263420.22816120X-RAY DIFFRACTION100
3.7996-4.18160.26593310.23946103X-RAY DIFFRACTION100
4.1816-4.78590.26052860.23066135X-RAY DIFFRACTION100
4.7859-6.02660.26843210.23956112X-RAY DIFFRACTION100
6.0266-40.85730.28683380.28726101X-RAY DIFFRACTION100

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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