PDB-3lh3: DFP modified DegS delta PDZ

IDまたはキーワード:

登録情報

データベース: PDB / ID: 3lh3

タイトル

DFP modified DegS delta PDZ

要素

Protease degS

キーワード

HYDROLASE / protease / stress-sensor / HtrA / PDZ OMP / Serine protease

機能・相同性

機能・相同性情報

peptidase Do / cellular response to misfolded protein / serine-type peptidase activity / peptidase activity / outer membrane-bounded periplasmic space / serine-type endopeptidase activity / proteolysis / identical protein binding / plasma membrane
類似検索 - 分子機能

生物種

Escherichia coli (大腸菌)

手法

X線回折 /

シンクロトロン /

分子置換 / 解像度: 2.35 Å

データ登録者

Sohn, J. / Grant, R.A. / Sauer, R.T.

引用

ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2010
タイトル: Allostery is an intrinsic property of the protease domain of DegS: implications for enzyme function and evolution.
著者: Sohn, J. / Grant, R.A. / Sauer, R.T.

履歴

登録	2010年1月21日	登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.0	2010年8月25日	Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.1	2011年7月13日	Group: Version format compliance
改定 1.2	2017年11月1日	Group: Refinement description / カテゴリ: software

構造ビューア	分子: MolmilJmol/JSmol

-
ダウンロード

PDBx/mmCIF形式	3lh3.cif.gz	657.5 KB	表示	PDBx/mmCIF形式
PDB形式	pdb3lh3.ent.gz	569.5 KB	表示	PDB形式
PDBx/mmJSON形式	3lh3.json.gz		ツリー表示	PDBx/mmJSON形式
その他	その他のダウンロード

-
検証レポート

文書・要旨	3lh3_validation.pdf.gz	504.2 KB	表示	wwPDB検証レポート
文書・詳細版	3lh3_full_validation.pdf.gz	519.9 KB	表示
XML形式データ	3lh3_validation.xml.gz	70.9 KB	表示
CIF形式データ	3lh3_validation.cif.gz	96.5 KB	表示
アーカイブディレクトリ	https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/lh/3lh3 ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/lh/3lh3	HTTPS FTP

-
関連構造データ

関連構造データ	3lgiC 3lgtC 3lguC 3lgvC 3lgwC 3lgyC 3lh1C 2rce C: 同じ文献を引用 (文献)
類似構造データ	2rce-1 2rce-2 3lgv-1 4l39-1 1dc1-d 2qf0-2 3q3i-1 3eh2-2 5dby-d 2qf0-1 Omokage検索で類似形状データを探す (詳細) Omokage検索で類似形状データを探す (詳細) Omokage検索で類似形状データを探す (詳細) Omokage検索で類似形状データを探す (詳細) 類似検索 - 機能・相同性F&H 検索類似検索 - 機能F&H 検索類似検索 - 相同性F&H 検索

-
リンク

PDBのページ	PDBj / wwPDB / NCBI
「今月の分子」の関連する項目	#232 - 2019年4月タンパク質と生体鉱物 (Proteins and Biominerals) 類似性 (1)

登録構造単位

A: Protease degS

B: Protease degS

C: Protease degS

D: Protease degS

E: Protease degS

F: Protease degS

G: Protease degS

H: Protease degS

I: Protease degS

234 kDa, 9 ポリマー
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1

A: Protease degS

B: Protease degS

C: Protease degS

登録者・ソフトウェアが定義した集合体
78 kDa, 3 ポリマー
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2

D: Protease degS

E: Protease degS

F: Protease degS

登録者・ソフトウェアが定義した集合体
78 kDa, 3 ポリマー
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3

G: Protease degS

H: Protease degS

I: Protease degS

登録者・ソフトウェアが定義した集合体
78 kDa, 3 ポリマー
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単位格子

Length a, b, c (Å)	71.531, 132.745, 231.200
Angle α, β, γ (deg.)	90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number	19
Space group name H-M	P2₁2₁2₁

#1: タンパク質	Protease degS 分子量: 26012.234 Da / 分子数: 9 / 断片: protease domain / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 株: K12 / 遺伝子: b3235, degS, hhoB, htrH, JW3204 / プラスミド: pET21b / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): X90(DE3) 参照: UniProt: P0AEE3, 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; セリンエンドペプチターゼ
#2: 水	ChemComp-HOH / water 分子量: 18.015 Da / 分子数: 736 / 由来タイプ: 天然 / 式: H₂O

#1: タンパク質

Protease degS

分子量: 26012.234 Da / 分子数: 9 / 断片: protease domain / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現)

Escherichia coli (大腸菌) / 株: K12 / 遺伝子: b3235, degS, hhoB, htrH, JW3204 / プラスミド: pET21b / 発現宿主:

Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): X90(DE3)
参照: UniProt: P0AEE3, 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; セリンエンドペプチターゼ

#2: 水

ChemComp-HOH / water

分子量: 18.015 Da / 分子数: 736 / 由来タイプ: 天然 / 式: H₂O

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実験

実験	手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶	マシュー密度: 2.34 Å³/Da / 溶媒含有率: 47.53 %
結晶化	温度: 295 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.5 詳細: 50 MM NA CACODYLATE, 100 MM NA CITRATE, 20% ISOPROPANOL, pH 6.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 295K

-
データ収集

回折

平均測定温度: 100 K

放射光源

由来:

シンクロトロン / サイト:

APS

/ ビームライン: 24-ID-C / 波長: 0.97949 Å

検出器

タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2007年8月5日

放射

プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray

放射波長

波長: 0.97949 Å / 相対比: 1

反射

解像度: 2.347→50 Å / Num. obs: 90170 / % possible obs: 97.6 % / 冗長度: 6.4 % / R_merge(I) obs: 0.07 / Net I/σ(I): 8.9

反射シェル

解像度 (Å)	冗長度 (%)	R_merge(I) obs	% possible all
2.347-2.43	5.5	0.401	97.2
2.43-2.53	6	0.31	98
2.53-2.65	6.4	0.238	97.9
2.65-2.79	6.5	0.184	98.5
2.79-2.96	6.5	0.126	98
2.96-3.19	6.5	0.087	98.3
3.19-3.51	6.5	0.071	98.5
3.51-4.02	5.5	0.077	90.3
4.02-5.06	6.8	0.051	99.7
5.06-50	7.3	0.033	99.4

-
位相決定

位相決定	手法: 分子置換

-
解析

ソフトウェア

名称	バージョン	分類
DENZO		データ削減
SCALEPACK		データスケーリング
PHASER		位相決定
PHENIX	1.5_2	精密化
PDB_EXTRACT	3.005	データ抽出
ADSC	Quantum	データ収集

精密化

構造決定の手法:

分子置換 / 解像度: 2.35→37.14 Å / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 1 / SU ML: 0.31 / σ(F): 1 / 位相誤差: 22.35 / 立体化学のターゲット値: ML
詳細: TO OBTAIN THE BEST POSSIBLE GEOMETRY, THIS STRUCTURE WAS REFINED WITH HYDROGENS WHOSE COORDINATES WERE DETERMINED BY THE ATTACHED HEAVY ATOM. AUTHORS STATE THAT ALTHOUGH HYDROGENS CANNOT BE ...

	R_factor	反射数	%反射
R_free	0.227	4123	4.88 %
R_work	0.185	-	-
obs	0.187	84470	91 %

溶媒の処理

減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / B_sol: 36.68 Å² / k_sol: 0.37 e/Å³

原子変位パラメータ

B_iso mean: 49.8 Å²

	B_aniso -1	B_aniso -2	B_aniso -3
1-	0.941 Å²	0 Å²	-0 Å²
2-	-	0.649 Å²	0 Å²
3-	-	-	-1.589 Å²

精密化ステップ

サイクル: LAST / 解像度: 2.35→37.14 Å

	タンパク質	核酸	リガンド	溶媒	全体
原子数	13889	0	0	736	14625

拘束条件

Refine-ID	タイプ	Dev ideal	数
X-RAY DIFFRACTION	f_bond_d	0.004	14061
X-RAY DIFFRACTION	f_angle_d	0.883	19117
X-RAY DIFFRACTION	f_dihedral_angle_d	17.601	5092
X-RAY DIFFRACTION	f_chiral_restr	0.05	2306
X-RAY DIFFRACTION	f_plane_restr	0.004	2515

LS精密化シェル

解像度 (Å)	R_factor R_free	Num. reflection R_free	R_factor R_work	Num. reflection R_work	Refine-ID	% reflection obs (%)
2.35-2.3748	0.2687	111	0.2051	1935	X-RAY DIFFRACTION	64
2.3748-2.4038	0.2509	125	0.1966	2500	X-RAY DIFFRACTION	83
2.4038-2.4342	0.2552	126	0.204	2561	X-RAY DIFFRACTION	86
2.4342-2.4662	0.2528	128	0.2005	2568	X-RAY DIFFRACTION	84
2.4662-2.5	0.2671	153	0.1973	2617	X-RAY DIFFRACTION	88
2.5-2.5357	0.2813	142	0.1911	2641	X-RAY DIFFRACTION	88
2.5357-2.5736	0.2834	143	0.1984	2667	X-RAY DIFFRACTION	89
2.5736-2.6138	0.229	147	0.195	2715	X-RAY DIFFRACTION	91
2.6138-2.6566	0.3216	136	0.2081	2743	X-RAY DIFFRACTION	90
2.6566-2.7024	0.27	133	0.188	2754	X-RAY DIFFRACTION	92
2.7024-2.7515	0.2604	147	0.197	2758	X-RAY DIFFRACTION	90
2.7515-2.8044	0.2681	151	0.1991	2775	X-RAY DIFFRACTION	93
2.8044-2.8617	0.2091	137	0.1862	2778	X-RAY DIFFRACTION	92
2.8617-2.9239	0.2743	156	0.1825	2833	X-RAY DIFFRACTION	95
2.9239-2.9919	0.2367	159	0.1849	2803	X-RAY DIFFRACTION	93
2.9919-3.0666	0.2199	142	0.1806	2873	X-RAY DIFFRACTION	95
3.0666-3.1495	0.2198	138	0.1809	2877	X-RAY DIFFRACTION	94
3.1495-3.2421	0.2544	158	0.1939	2869	X-RAY DIFFRACTION	95
3.2421-3.3467	0.2588	153	0.1876	2866	X-RAY DIFFRACTION	95
3.3467-3.4663	0.2205	139	0.1776	2867	X-RAY DIFFRACTION	94
3.4663-3.6049	0.219	109	0.1843	2371	X-RAY DIFFRACTION	77
3.6049-3.7688	0.2838	114	0.1947	2640	X-RAY DIFFRACTION	86
3.7688-3.9673	0.1988	117	0.1777	2904	X-RAY DIFFRACTION	94
3.9673-4.2156	0.1761	144	0.1555	2957	X-RAY DIFFRACTION	97
4.2156-4.5405	0.1731	165	0.1354	3043	X-RAY DIFFRACTION	99
4.5405-4.9965	0.1715	153	0.1401	3029	X-RAY DIFFRACTION	99
4.9965-5.7172	0.1757	164	0.1602	3069	X-RAY DIFFRACTION	99
5.7172-7.1945	0.2245	166	0.1953	3133	X-RAY DIFFRACTION	99
7.1945-37.1464	0.2124	167	0.2105	3201	X-RAY DIFFRACTION	98

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

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関連情報:EMDBヘッダ

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新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

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