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万見
- PDB-3lgy: R178A mutant of the DegS-deltaPDZ protease -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3lgy
タイトルR178A mutant of the DegS-deltaPDZ protease
要素Protease degS
キーワードHYDROLASE / protease / stress-sensor / HtrA / PDZ OMP / Serine protease
機能・相同性
機能・相同性情報


peptidase Do / cellular response to misfolded protein / serine-type peptidase activity / peptidase activity / outer membrane-bounded periplasmic space / serine-type endopeptidase activity / proteolysis / identical protein binding / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Peptidase S1C, DegS / PDZ domain / Peptidase S1C / Trypsin-like peptidase domain / PDZ domain profile. / Domain present in PSD-95, Dlg, and ZO-1/2. / PDZ domain / PDZ superfamily / Trypsin / Trypsin-like serine proteases ...Peptidase S1C, DegS / PDZ domain / Peptidase S1C / Trypsin-like peptidase domain / PDZ domain profile. / Domain present in PSD-95, Dlg, and ZO-1/2. / PDZ domain / PDZ superfamily / Trypsin / Trypsin-like serine proteases / Thrombin, subunit H / Peptidase S1, PA clan, chymotrypsin-like fold / Peptidase S1, PA clan / Beta Barrel / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Serine endoprotease DegS
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.7 Å
データ登録者Sohn, J. / Grant, R.A. / Sauer, R.T.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2010
タイトル: Allostery is an intrinsic property of the protease domain of DegS: implications for enzyme function and evolution.
著者: Sohn, J. / Grant, R.A. / Sauer, R.T.
履歴
登録2010年1月21日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02010年8月25日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22017年11月1日Group: Refinement description / カテゴリ: software
改定 1.32021年10月13日Group: Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / pdbx_struct_conn_angle ...database_2 / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42024年2月21日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Protease degS
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)25,8643
ポリマ－25,8041
非ポリマー602
水21612
1
A: Protease degS
ヘテロ分子

A: Protease degS
ヘテロ分子

A: Protease degS
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)77,5919
ポリマ－77,4123
非ポリマー1796
水543
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_555-y,x-y,z1
crystal symmetry operation3_555-x+y,-x,z1
Buried area5230 Å2
ΔGint-63 kcal/mol
Surface area21400 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)70.216, 70.216, 119.228
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number146
Space group name H-MH3
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-1-

CL

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要素

#1: タンパク質 Protease degS


分子量: 25804.061 Da / 分子数: 1 / 断片: protease domain / 変異: r178a / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 株: K12 / 遺伝子: b3235, degS, hhoB, htrH, JW3204 / プラスミド: pET21b / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): X90(DE3)
参照: UniProt: P0AEE3, 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; セリンエンドペプチターゼ
#2: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#3: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 12 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.19 Å3/Da / 溶媒含有率: 43.89 %
結晶化温度: 295 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: 50 mM Sodium Cacodylate, 50-125 mM Sodium Citrate, 10-20 % isopropanol, pH 6.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 295K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU MICROMAX-007 HF / 波長: 1.5416 Å
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS IV / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2009年4月10日 / 詳細: Varimax-HR
放射モノクロメーター: Varimax-HR / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5416 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.7→50 Å / Num. obs: 5938 / % possible obs: 98.2 % / 冗長度: 10.2 % / Rmerge(I) obs: 0.058 / Χ2: 1.531 / Net I/σ(I): 15.6
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique allΧ2% possible all
2.7-2.85.60.2015250.39987.5
2.8-2.917.50.165800.50895.4
2.91-3.0410.30.1445930.75699.8
3.04-3.2110.1246120.971100
3.2-3.411.20.1045951.164100
3.4-3.6611.10.0995981.585100
3.66-4.03110.0816222.295100
4.03-4.6211.20.0576022.408100
4.62-5.8111.30.0516092.106100
5.81-5011.30.0396021.91999.5

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
PHENIX1.5_2精密化
PDB_EXTRACT3.005データ抽出
StructureStudioデータ収集
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.7→29.462 Å / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.33 / FOM work R set: 0.719 / SU ML: 0.25 / σ(F): 1 / 立体化学のターゲット値: ML
詳細: To obtain the best possible geometry, this structure was refined with hydrogens whose coordinates were determined by the attached heavy atom. Authors state that although hydrogens cannot be ...詳細: To obtain the best possible geometry, this structure was refined with hydrogens whose coordinates were determined by the attached heavy atom. Authors state that although hydrogens cannot be visualized at this resolution, they are present and contribute to scattering. The hydrogens are kept in this entry because independent assessment of many aspects of the geometry, including steric clashes, require their presence. Moreover, removing hydrogen atoms after refinement makes independent assessment of refinement statistics effectively irreproducible.
Rfactor反射数%反射
Rfree0.252 313 5.8 %
Rwork0.236 --
obs0.237 5394 89.3 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 59.88 Å2 / ksol: 0.326 e/Å3
原子変位パラメータBiso max: 170.25 Å2 / Biso mean: 95.717 Å2 / Biso min: 47.12 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--30.37 Å2-0 Å20 Å2
2---30.37 Å2-0 Å2
3---60.739 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.7→29.462 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1294 0 2 12 1308
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0041307
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.8031780
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.043226
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.003231
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d13.781454
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 2

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
2.7-2.80.2971610.2422395255685
3.397-29.4630.2371520.2342686283894

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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