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- PDB-3lg0: Structure of Plasmodium falciparum ornithine delta-aminotransferase -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3lg0
タイトルStructure of Plasmodium falciparum ornithine delta-aminotransferase
要素Ornithine aminotransferase
キーワードTRANSFERASE / Activation of Plasmodium falciparum ornithine delta-aminotransferase / delta-aminotransferase / pyridoxal-5-phosphate-dependent enzyme / ornithine / alpha-ketoglutarate / Plasmodium falciparum / Aminotransferase / Pyridoxal phosphate
機能・相同性
機能・相同性情報


L-arginine catabolic process to proline via ornithine / ornithine aminotransferase activity / ornithine aminotransferase / L-arginine catabolic process to L-glutamate / L-proline biosynthetic process / pyridoxal phosphate binding / identical protein binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Ornithine aminotransferase / : / : / Aminotransferases class-III pyridoxal-phosphate attachment site. / Aminotransferase class-III / Aminotransferase class-III / Aspartate Aminotransferase, domain 1 / Aspartate Aminotransferase, domain 1 / Aspartate Aminotransferase; domain 2 / Type I PLP-dependent aspartate aminotransferase-like (Major domain) ...Ornithine aminotransferase / : / : / Aminotransferases class-III pyridoxal-phosphate attachment site. / Aminotransferase class-III / Aminotransferase class-III / Aspartate Aminotransferase, domain 1 / Aspartate Aminotransferase, domain 1 / Aspartate Aminotransferase; domain 2 / Type I PLP-dependent aspartate aminotransferase-like (Major domain) / Pyridoxal phosphate-dependent transferase, small domain / Pyridoxal phosphate-dependent transferase, major domain / Pyridoxal phosphate-dependent transferase / Alpha-Beta Complex / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Ornithine aminotransferase
類似検索 - 構成要素
生物種Plasmodium falciparum (マラリア病原虫)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.3 Å
データ登録者Fritz-Wolf, K. / Jortzik, E. / Stumpf, M. / Becker, K.
引用ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2010
タイトル: Redox regulation of Plasmodium falciparum ornithine delta-aminotransferase.
著者: Jortzik, E. / Fritz-Wolf, K. / Sturm, N. / Hipp, M. / Rahlfs, S. / Becker, K.
履歴
登録2010年1月19日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02010年8月4日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22014年4月16日Group: Other
改定 1.32023年9月6日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Ornithine aminotransferase
B: Ornithine aminotransferase
C: Ornithine aminotransferase
D: Ornithine aminotransferase


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)188,7294
ポリマ－188,7294
非ポリマー00
水7,206400
1
A: Ornithine aminotransferase
B: Ornithine aminotransferase


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)94,3642
ポリマ－94,3642
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area7860 Å2
ΔGint-49 kcal/mol
Surface area28040 Å2
手法PISA
2
C: Ornithine aminotransferase
D: Ornithine aminotransferase


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)94,3642
ポリマ－94,3642
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area7880 Å2
ΔGint-49 kcal/mol
Surface area28060 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)50.530, 106.930, 147.140
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 91.28, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID
11
21
31
41

NCSドメイン領域:
Dom-IDComponent-IDEns-IDSelection details
111CHAIN D AND (RESSEQ 15:140 OR RESSEQ 175:282 OR RESSEQ 293:405 )
211CHAIN B AND (RESSEQ 15:140 OR RESSEQ 175:282 OR RESSEQ 293:405 )
311CHAIN C AND (RESSEQ 15:140 OR RESSEQ 175:282 OR RESSEQ 293:405 )
411CHAIN A AND (RESSEQ 15:140 OR RESSEQ 175:282 OR RESSEQ 293:405 )

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要素

#1: タンパク質
Ornithine aminotransferase / Ornithine-oxo-acid aminotransferase


分子量: 47182.184 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Plasmodium falciparum (マラリア病原虫)
株: isolate CDC / Honduras / 遺伝子: OAT / プラスミド: pET28a / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 / 参照: UniProt: Q07805, ornithine aminotransferase
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 400 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.11 Å3/Da / 溶媒含有率: 41.59 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6
詳細: 0.9 M lithium chloride, 0.1 M citric acid, 20 % PEG 6000, pH 6.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SLS / ビームライン: X06SA / 波長: 0.98696 Å
検出器タイプ: MAR CCD 165 mm / 検出器: CCD / 日付: 2008年11月28日 / 詳細: mirrors
放射モノクロメーター: mirrors / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.98696 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.3→43.4 Å / Num. all: 69479 / Num. obs: 66243 / % possible obs: 95.3 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 2.2 % / Biso Wilson estimate: 45.4 Å2 / Rsym value: 0.05 / Net I/σ(I): 12.3
反射 シェル解像度: 2.3→2.36 Å / 冗長度: 2.3 % / Mean I/σ(I) obs: 7.6 / Rsym value: 0.13 / % possible all: 10

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
MOSFLMデータ削減
PHENIXモデル構築
PHENIX(phenix.refine)精密化
XDSデータ削減
XDSデータスケーリング
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: pdb entry 1z7d

1z7d


解像度: 2.3→43.375 Å / SU ML: 0.3 / Isotropic thermal model: overall / σ(F): 2 / 位相誤差: 26.92 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2498 3975 6 %
Rwork0.2033 --
obs0.2061 66225 95.34 %
all-69479 -
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 51.677 Å2 / ksol: 0.382 e/Å3
原子変位パラメータ
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--1.2086 Å20 Å23.0067 Å2
2---0.2172 Å2-0 Å2
3----7.3084 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.3 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.3→43.375 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数12070 0 0 400 12470
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00712314
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.08416673
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d16.244508
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0741889
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0042146
Refine LS restraints NCS
Ens-IDDom-IDAuth asym-ID数Refine-IDタイプRms dev position (Å)
11D2710X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL
12B2710X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.042
13C2710X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.041
14A2710X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.036
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.3-2.32810.30351040.26871636X-RAY DIFFRACTION72
2.3281-2.35760.32331210.25951893X-RAY DIFFRACTION82
2.3576-2.38860.30831410.26582201X-RAY DIFFRACTION94
2.3886-2.42130.34961450.26412276X-RAY DIFFRACTION97
2.4213-2.45590.28151400.25432201X-RAY DIFFRACTION97
2.4559-2.49260.29691470.25162302X-RAY DIFFRACTION97
2.4926-2.53150.33391450.25462257X-RAY DIFFRACTION97
2.5315-2.5730.32861410.24812218X-RAY DIFFRACTION97
2.573-2.61740.26451450.23372268X-RAY DIFFRACTION97
2.6174-2.66490.29331440.24072256X-RAY DIFFRACTION97
2.6649-2.71620.32761440.25762258X-RAY DIFFRACTION97
2.7162-2.77160.30471430.23682238X-RAY DIFFRACTION97
2.7716-2.83190.29831460.23642290X-RAY DIFFRACTION97
2.8319-2.89770.29021440.22362255X-RAY DIFFRACTION97
2.8977-2.97020.28481460.22512296X-RAY DIFFRACTION97
2.9702-3.05050.29541430.2232230X-RAY DIFFRACTION97
3.0505-3.14020.28331450.2292278X-RAY DIFFRACTION97
3.1402-3.24160.28031430.21352230X-RAY DIFFRACTION97
3.2416-3.35740.25471460.21022300X-RAY DIFFRACTION97
3.3574-3.49170.23391440.20052248X-RAY DIFFRACTION97
3.4917-3.65060.22861460.19522283X-RAY DIFFRACTION97
3.6506-3.84290.2471440.18372258X-RAY DIFFRACTION97
3.8429-4.08350.23991460.18072288X-RAY DIFFRACTION98
4.0835-4.39850.20681440.16162264X-RAY DIFFRACTION97
4.3985-4.84070.17441460.14692278X-RAY DIFFRACTION97
4.8407-5.53990.18381470.16192308X-RAY DIFFRACTION97
5.5399-6.9750.22421450.18172268X-RAY DIFFRACTION96
6.975-43.38310.18171400.16372172X-RAY DIFFRACTION91

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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