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- PDB-3lfy: CTD of Tarocystatin in complex with papain -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3lfy
タイトルCTD of Tarocystatin in complex with papain
要素Papain
キーワードHYDROLASE / CYSTATIN / TAROCYSTATIN / CECPI / PAPAIN / PHYTOCYSTATIN
機能・相同性
機能・相同性情報


papain / serpin family protein binding / cysteine-type peptidase activity / proteolysis
類似検索 - 分子機能
Cathepsin propeptide inhibitor domain (I29) / Cathepsin propeptide inhibitor domain (I29) / Cathepsin propeptide inhibitor domain (I29) / Papain-like cysteine endopeptidase / Cysteine peptidase, asparagine active site / Eukaryotic thiol (cysteine) proteases asparagine active site. / Cysteine peptidase, histidine active site / Eukaryotic thiol (cysteine) proteases histidine active site. / : / Peptidase C1A, papain C-terminal ...Cathepsin propeptide inhibitor domain (I29) / Cathepsin propeptide inhibitor domain (I29) / Cathepsin propeptide inhibitor domain (I29) / Papain-like cysteine endopeptidase / Cysteine peptidase, asparagine active site / Eukaryotic thiol (cysteine) proteases asparagine active site. / Cysteine peptidase, histidine active site / Eukaryotic thiol (cysteine) proteases histidine active site. / : / Peptidase C1A, papain C-terminal / Papain family cysteine protease / Papain family cysteine protease / Cysteine proteinases / Cysteine peptidase, cysteine active site / Eukaryotic thiol (cysteine) proteases cysteine active site. / Cathepsin B; Chain A / Papain-like cysteine peptidase superfamily / Alpha-Beta Complex / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ASPARAGINE / GLYCINE / SERINE / Papain
類似検索 - 構成要素
生物種Carica papaya (パパイア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.6 Å
データ登録者Chu, M.H. / Liu, K.L. / Yeh, K.W. / Cheng, Y.S.
引用ジャーナル: Planta / 年: 2011
タイトル: Crystal structure of tarocystatin-papain complex: implications for the inhibition property of group-2 phytocystatins.
著者: Chu, M.H. / Liu, K.L. / Wu, H.Y. / Yeh, K.W. / Cheng, Y.S.
履歴
登録2010年1月19日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02010年7月21日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22020年11月18日Group: Database references / Derived calculations
カテゴリ: citation / citation_author ...citation / citation_author / struct_conn / struct_site
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.32023年11月1日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.42023年11月22日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / Item: _chem_comp_atom.atom_id / _chem_comp_bond.atom_id_2

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Papain
C: Papain
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)47,5507
ポリマ－47,0012
非ポリマー5495
水3,081171
1
A: Papain
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)23,7383
ポリマ－23,5001
非ポリマー2372
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
2
C: Papain
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)23,8134
ポリマ－23,5001
非ポリマー3123
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)48.890, 48.890, 200.870
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number144
Space group name H-MP31

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要素

#1: タンパク質 Papain / Papaya proteinase I / PPI


分子量: 23500.299 Da / 分子数: 2 / 断片: Papain DOMAIN / 由来タイプ: 天然
詳細: Papain was purchased from SIGMA co. for co-crystallization.
由来: (天然) Carica papaya (パパイア) / 参照: UniProt: P00784, papain
#2: 化合物 ChemComp-SER / SERINE / セリン


タイプ: L-peptide linking / 分子量: 105.093 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H7NO3
#3: 化合物 ChemComp-ASN / ASPARAGINE / アスパラギン


タイプ: L-peptide linking / 分子量: 132.118 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C4H8N2O3
#4: 化合物 ChemComp-GLY / GLYCINE / グリシン


タイプ: peptide linking / 分子量: 75.067 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H5NO2
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 171 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
配列の詳細RESIDUES A 213-214, C 213-215 WERE FROM C-TERMINAL OF CYSTEINE PROTEINASE INHIBITOR (CECPI; ...RESIDUES A 213-214, C 213-215 WERE FROM C-TERMINAL OF CYSTEINE PROTEINASE INHIBITOR (CECPI; SEQUENCE: TPADLGVKRDAHEAEWLEIPTHDPVVQDAANHAVKSIQQRSNTLFPYELLEILHAKAKVLEDLAKIHLLLKLKRGSREEKFKVEVHKNIEGTFHLNQMEQDHSDSGN; SOURCE: COCOCASIA ESCULENTA; DATABASE: UNIPROTKB/TREMBL Q8L5J8; OVEREXPRESSED IN E. COLI BL21(DE3); PLASMID NAME: PGEX-4T-1). THE C-TERMINAL DOMAIN OF CSCPI WAS CO-CRYSTALLIZED WITH PAPAIN, BUT WAS DIGESTED BY PAPAIN. ONLY 2 OR 3 RESIDUES REMAINED.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.95 Å3/Da / 溶媒含有率: 58.29 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 0.1M Hepes pH 7.5, 70% v/v MPD, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSRRC / ビームライン: BL13C1 / 波長: 0.97315 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 210 / 検出器: CCD / 日付: 2008年3月26日 / 詳細: mirrors
放射モノクロメーター: Si(111) double crystal / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97315 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.56→30 Å / Num. obs: 17482 / % possible obs: 99.8 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 4.2 % / Biso Wilson estimate: 39.8 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.076 / Net I/σ(I): 45.6
反射 シェル解像度: 2.56→2.75 Å / Rmerge(I) obs: 0.517 / Mean I/σ(I) obs: 3.08 / Num. unique all: 3483 / % possible all: 99.5

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
ADSCQuantumデータ収集
CNS精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
CNS位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1PPN

1ppn


解像度: 2.6→29.14 Å / Rfactor Rfree error: 0.007 / Data cutoff high absF: 211835.05 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / σ(I): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.267 1476 9.9 %RANDOM
Rwork0.213 ---
obs0.213 14897 90.3 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 58.5002 Å2 / ksol: 0.322757 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 59.3 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-14.68 Å214.44 Å20 Å2
2--14.68 Å20 Å2
3----29.36 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.47 Å0.35 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.67 Å0.54 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.6→29.14 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3316 0 34 171 3521
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.007
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.2
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d24.1
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.75
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.281.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it2.152
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it1.882
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it2.852.5
Refine LS restraints NCSNCS model details: NONE
LS精密化 シェル解像度: 2.6→2.76 Å / Rfactor Rfree error: 0.03 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.448 226 10.9 %
Rwork0.371 1852 -
obs--75.9 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1protein_rep.paramprotein.top
X-RAY DIFFRACTION2water_rep.paramwater.top

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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