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万見
- PDB-3lf5: Structure of Human NADH cytochrome b5 oxidoreductase (Ncb5or) b5 ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3lf5
タイトルStructure of Human NADH cytochrome b5 oxidoreductase (Ncb5or) b5 Domain to 1.25A Resolution
要素Cytochrome b5 reductase 4
キーワードOXIDOREDUCTASE / NCB5OR / electron transfer / redox / heme / Endoplasmic reticulum / FAD / Flavoprotein / Iron / Metal-binding / NAD
機能・相同性
機能・相同性情報


cytochrome-b5 reductase / oxidoreductase activity, acting on NAD(P)H, heme protein as acceptor / detection of oxygen / cytochrome-b5 reductase activity, acting on NAD(P)H / cell development / NAD(P)H oxidase H2O2-forming activity / bicarbonate transport / insulin secretion / superoxide metabolic process / reactive oxygen species metabolic process ...cytochrome-b5 reductase / oxidoreductase activity, acting on NAD(P)H, heme protein as acceptor / detection of oxygen / cytochrome-b5 reductase activity, acting on NAD(P)H / cell development / NAD(P)H oxidase H2O2-forming activity / bicarbonate transport / insulin secretion / superoxide metabolic process / reactive oxygen species metabolic process / Erythrocytes take up carbon dioxide and release oxygen / glucose homeostasis / response to antibiotic / heme binding / endoplasmic reticulum membrane / perinuclear region of cytoplasm / endoplasmic reticulum / metal ion binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Cytochrome b5 reductase 4, p23 domain / : / CS domain / CS domain / CS domain profile. / Flavocytochrome B2; Chain A, domain 1 / Cytochrome b5-like heme/steroid binding domain / Cytochrome b5, heme-binding site / Cytochrome b5 family, heme-binding domain signature. / Flavoprotein pyridine nucleotide cytochrome reductase-like, FAD-binding domain ...Cytochrome b5 reductase 4, p23 domain / : / CS domain / CS domain / CS domain profile. / Flavocytochrome B2; Chain A, domain 1 / Cytochrome b5-like heme/steroid binding domain / Cytochrome b5, heme-binding site / Cytochrome b5 family, heme-binding domain signature. / Flavoprotein pyridine nucleotide cytochrome reductase-like, FAD-binding domain / Oxidoreductase FAD-binding domain / Cytochrome b5 family, heme-binding domain profile. / Cytochrome b5-like heme/steroid binding domain / Cytochrome b5-like heme/steroid binding domain superfamily / Cytochrome b5-like Heme/Steroid binding domain / Cytochrome b5-like Heme/Steroid binding domain / HSP20-like chaperone / Oxidoreductase FAD/NAD(P)-binding / Oxidoreductase NAD-binding domain / FAD-binding domain, ferredoxin reductase-type / Ferredoxin-NADP reductase (FNR), nucleotide-binding domain / Ferredoxin reductase-type FAD binding domain profile. / Riboflavin synthase-like beta-barrel / Roll / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
PROTOPORPHYRIN IX CONTAINING FE / Cytochrome b5 reductase 4
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.25 Å
データ登録者Deng, B. / Parthasarathy, S. / Wang, W. / Gibney, B.R. / Battaile, K.P. / Lovell, S. / Benson, D.R. / Zhu, H.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2010
タイトル: Study of the individual cytochrome b5 and cytochrome b5 reductase domains of Ncb5or reveals a unique heme pocket and a possible role of the CS domain.
著者: Deng, B. / Parthasarathy, S. / Wang, W. / Gibney, B.R. / Battaile, K.P. / Lovell, S. / Benson, D.R. / Zhu, H.
履歴
登録2010年1月15日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02010年7月14日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22017年3月29日Group: Database references
改定 1.32017年10月11日Group: Data collection / カテゴリ: reflns_shell / Item: _reflns_shell.percent_possible_all
改定 1.42023年9月6日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_alt_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_ptnr1_label_alt_id / _struct_conn.pdbx_ptnr2_label_alt_id / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Cytochrome b5 reductase 4
B: Cytochrome b5 reductase 4
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)21,9276
ポリマ－20,5022
非ポリマー1,4254
水2,612145
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
A: Cytochrome b5 reductase 4
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)10,9633
ポリマ－10,2511
非ポリマー7132
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
3
B: Cytochrome b5 reductase 4
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)10,9633
ポリマ－10,2511
非ポリマー7132
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)38.480, 56.370, 42.560
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 100.670, 90.000
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質 Cytochrome b5 reductase 4 / Flavohemoprotein b5/b5R / b5+b5R / cb5/cb5R / N-terminal cytochrome b5 and cytochrome b5 ...Flavohemoprotein b5/b5R / b5+b5R / cb5/cb5R / N-terminal cytochrome b5 and cytochrome b5 oxidoreductase domain-containing protein


分子量: 10250.858 Da / 分子数: 2 / 断片: UNP residues 51-137 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: CYB5R4, NCB5OR / プラスミド: pET22b / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: Q7L1T6, cytochrome-b5 reductase
#2: 化合物 ChemComp-HEM / PROTOPORPHYRIN IX CONTAINING FE / HEME


分子量: 616.487 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C34H32FeN4O4
#3: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 145 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.21 Å3/Da / 溶媒含有率: 44.41 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法 / pH: 6.2
詳細: 2M ammonium sulfate, 0.1M Na/K phosphate, 0.2M lithium sulfate, pH 6.2, vapor diffusion, temperature 277K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 17-BM / 波長: 1 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 210r / 検出器: CCD / 日付: 2009年11月21日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.25→30 Å / Num. all: 48981 / Num. obs: 48981 / % possible obs: 99 % / Observed criterion σ(I): -3 / Biso Wilson estimate: 17.458 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.058 / Net I/σ(I): 13.02
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)最高解像度 (Å)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured obsNum. unique obs% possible all
1.25-1.280.7241.910734343193.6
1.28-1.320.6342.512996348899.8
1.32-1.360.4953.213210347799.7
1.36-1.40.395412722332999.5
1.4-1.440.3294.612474325699.9
1.44-1.490.2615.712095314399.8
1.49-1.550.1917.411715302999.8
1.55-1.610.15911334292099.9
1.61-1.690.12210.7108762799100
1.69-1.770.09313.410462269099.8
1.77-1.860.07416.499712549100
1.86-1.980.05819.29419240899.9
1.98-2.110.0522.58819226699.8
2.11-2.280.0427.48239213199.5
2.28-2.50.03928.475201947100
2.5-2.80.03729.66823176799.3
2.8-3.230.03332.26020156999.8
3.23-3.950.02834.64670130298.2
3.95-5.590.02834.6330097194.1
5.590.02833.4166350987.5

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換
Phasing MR
最高解像度最低解像度
Rotation1.61 Å19.61 Å
Translation1.61 Å19.61 Å

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
XSCALEデータスケーリング
MOLREP位相決定
REFMACrefmac_5.5.0109精密化
PDB_EXTRACT3.005データ抽出
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1EUE

1eue


解像度: 1.25→18.91 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.973 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.968 / WRfactor Rfree: 0.165 / WRfactor Rwork: 0.144 / Isotropic thermal model: Anisotropic / ESU R: 0.046 / ESU R Free: 0.043 / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.1726 2489 5.082 %Random
Rwork0.1468 ---
all0.148 48981 --
obs-48981 99.07 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL PLUS MASK
原子変位パラメータBiso mean: 12.26 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.474 Å20 Å2-0.477 Å2
2---0.655 Å20 Å2
3---0.004 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.25→18.91 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1387 0 96 145 1628
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0130.0221742
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.021149
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.4772.2632434
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.88332792
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.2755208
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg30.59824.17779
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg11.71515289
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg18.6491512
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.090.2219
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0080.021927
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02317
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other0.2190.252
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.4991.5917
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other0.4051.5373
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it2.48621494
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other1.10921272
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it3.4163825
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other0.7233776
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it4.9064.5921
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other2.6824.51520
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr1.2732891
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 20

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
1.25-1.2820.271840.2333238366093.497
1.282-1.3170.2331720.1963307348599.828
1.317-1.3560.2181780.1733293348099.741
1.356-1.3970.1911860.1543142334299.581
1.397-1.4430.191670.1443085325799.846
1.443-1.4930.1811500.1312983313699.904
1.493-1.550.1511590.1122874303799.868
1.55-1.6130.1421370.1122786292599.932
1.613-1.6840.1621450.1132641278899.928
1.684-1.7660.1381440.1082537268399.925
1.766-1.8610.1441270.1212436256599.922
1.861-1.9740.1761310.1262269240499.834
1.974-2.110.1631140.1392153227399.736
2.11-2.2780.1711040.1352013211999.906
2.278-2.4940.17960.1441863196099.949
2.494-2.7850.169910.1631672176999.661
2.785-3.2120.186720.1651513158699.937
3.212-3.9220.177690.1571228132198.183
3.922-5.50.148490.161934104394.247
5.5-300.223140.19852560888.651

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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