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Yorodumi- PDB-3d2l: Crystal structure of SAM-dependent methyltransferase (ZP_00538691... -
+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 3d2l | ||||||
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Title | Crystal structure of SAM-dependent methyltransferase (ZP_00538691.1) from EXIGUOBACTERIUM SP. 255-15 at 1.90 A resolution | ||||||
Components | SAM-dependent methyltransferase | ||||||
Keywords | TRANSFERASE / ZP_00538691.1 / SAM-dependent methyltransferase / Structural Genomics / Joint Center for Structural Genomics / JCSG / Protein Structure Initiative / PSI-2 / Methyltransferase domain | ||||||
Function / homology | Function and homology information | ||||||
Biological species | Exiguobacterium sibiricum 255-15 (bacteria) | ||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / SAD / Resolution: 1.9 Å | ||||||
Authors | Joint Center for Structural Genomics (JCSG) | ||||||
Citation | Journal: To be published Title: Crystal structure of SAM-dependent methyltransferase (ZP_00538691.1) from EXIGUOBACTERIUM SP. 255-15 at 1.90 A resolution Authors: Joint Center for Structural Genomics (JCSG) | ||||||
History |
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-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
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-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 3d2l.cif.gz | 210.4 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
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PDB format | pdb3d2l.ent.gz | 173.1 KB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 3d2l.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Summary document | 3d2l_validation.pdf.gz | 456.1 KB | Display | wwPDB validaton report |
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Full document | 3d2l_full_validation.pdf.gz | 469.1 KB | Display | |
Data in XML | 3d2l_validation.xml.gz | 40.7 KB | Display | |
Data in CIF | 3d2l_validation.cif.gz | 58.8 KB | Display | |
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/d2/3d2l ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/d2/3d2l | HTTPS FTP |
-Related structure data
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-Assembly
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Unit cell |
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Noncrystallographic symmetry (NCS) | NCS domain:
NCS domain segments: Component-ID: 1 / Ens-ID: 1 / Beg label comp-ID: GLN / End label comp-ID: ILE / Refine code: 5 / Auth seq-ID: 5 - 242 / Label seq-ID: 6 - 243
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Details | AUTHORS STATE THAT SIZE-EXCLUSION CHROMATOGRAPHY SUPPORTS THE ASSIGNMENT OF A MONOMER AS THE SIGNIFICANT OLIGOMERIZATION STATE IN SOLUTION. |
-Components
#1: Protein | Mass: 28134.326 Da / Num. of mol.: 4 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Exiguobacterium sibiricum 255-15 (bacteria) Gene: ZP_00538691.1, ExigDRAFT_1659 / Plasmid: SpeedET / Production host: Escherichia Coli (E. coli) / Strain (production host): HK100 / References: UniProt: Q41FK2, UniProt: B1YKR8*PLUS #2: Chemical | ChemComp-MG / #3: Water | ChemComp-HOH / | Sequence details | THE CONSTRUCT WAS EXPRESSED WITH A PURIFICATION TAG MGSDKIHHHHHHENLYFQG. THE TAG WAS REMOVED WITH ...THE CONSTRUCT WAS EXPRESSED WITH A PURIFICATI | |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
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-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.64 Å3/Da / Density % sol: 53.49 % |
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Crystal grow | Temperature: 277 K / Method: vapor diffusion, sitting drop / pH: 8.5 Details: 0.2000M MgCl2, 20.0000% PEG-8000, 0.1M TRIS pH 8.5, NANODROP, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 277K |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: SSRL / Beamline: BL11-1 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Detector | Type: MARMOSAIC 325 mm CCD / Detector: CCD / Date: Jan 23, 2008 / Details: Flat mirror (vertical focusing) | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation | Monochromator: Single crystal Si(111) bent monochromator (horizontal focusing) Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation wavelength | Relative weight: 1 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection | Resolution: 1.9→29.374 Å / Num. obs: 84662 / % possible obs: 92.2 % / Observed criterion σ(I): -3 / Redundancy: 7.86 % / Biso Wilson estimate: 30.367 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.051 / Net I/σ(I): 14.73 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection shell |
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-Phasing
Phasing | Method: SAD |
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-Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: SAD / Resolution: 1.9→29.374 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.962 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.943 / SU B: 7.801 / SU ML: 0.115 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / Cross valid method: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.154 / ESU R Free: 0.145 Stereochemistry target values: MAXIMUM LIKELIHOOD WITH PHASES Details: 1.HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. 2.ATOM RECORD CONTAINS RESIDUAL B FACTORS ONLY. 3.A MET-INHIBITION PROTOCOL WAS USED FOR SELENOMETHIONINE INCORPORATION DURING PROTEIN ...Details: 1.HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. 2.ATOM RECORD CONTAINS RESIDUAL B FACTORS ONLY. 3.A MET-INHIBITION PROTOCOL WAS USED FOR SELENOMETHIONINE INCORPORATION DURING PROTEIN EXPRESSION. THE OCCUPANCY OF THE SE ATOMS IN THE MSE RESIDUES WAS REDUCED TO 0.75 FOR THE REDUCED SCATTERING POWER DUE TO PARTIAL S-MET INCORPORATION. 4.MAGNESIUM WAS MODELED BASED ON CRYSTALLIZATION CONDITIONS AND COORDINATION GEOMETRY.
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Solvent computation | Ion probe radii: 0.8 Å / Shrinkage radii: 0.8 Å / VDW probe radii: 1.2 Å / Solvent model: MASK | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso mean: 28.362 Å2
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Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 1.9→29.374 Å
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Refine LS restraints |
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Refine LS restraints NCS | Ens-ID: 1 / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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LS refinement shell | Resolution: 1.899→1.948 Å / Total num. of bins used: 20
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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