[日本語] English
万見
- PDB-3lbx: Crystal Structure of the Erythrocyte Spectrin Tetramerization Dom... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3lbx
タイトルCrystal Structure of the Erythrocyte Spectrin Tetramerization Domain Complex
要素
  • Spectrin alpha chain, erythrocyte
  • Spectrin beta chain, erythrocyte
キーワードSTRUCTURAL PROTEIN / spectrin / tetramer / complex / three-helix bundle / alpha helix / partial repeat / helical linker / Actin capping / Actin-binding / Cell shape / Cytoskeleton / Disease mutation / Elliptocytosis / Hereditary hemolytic anemia / Pyropoikilocytosis / SH3 domain / Phosphoprotein
機能・相同性
機能・相同性情報


spectrin / lymphocyte homeostasis / cuticular plate / spectrin-associated cytoskeleton / porphyrin-containing compound biosynthetic process / modification of postsynaptic actin cytoskeleton / plasma membrane organization / actin filament capping / Interaction between L1 and Ankyrins / ankyrin binding ...spectrin / lymphocyte homeostasis / cuticular plate / spectrin-associated cytoskeleton / porphyrin-containing compound biosynthetic process / modification of postsynaptic actin cytoskeleton / plasma membrane organization / actin filament capping / Interaction between L1 and Ankyrins / ankyrin binding / cortical actin cytoskeleton / hemopoiesis / COPI-mediated anterograde transport / positive regulation of T cell proliferation / NCAM signaling for neurite out-growth / cell projection / actin filament organization / structural constituent of cytoskeleton / cytoplasmic side of plasma membrane / actin filament binding / actin cytoskeleton / cell junction / regulation of cell shape / actin binding / actin cytoskeleton organization / RAF/MAP kinase cascade / postsynapse / axon / glutamatergic synapse / calcium ion binding / cell surface / protein-containing complex / plasma membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
Spectrin, beta subunit / Methane Monooxygenase Hydroxylase; Chain G, domain 1 - #60 / EF-hand, Ca insensitive / Ca2+ insensitive EF hand / Ca2+ insensitive EF hand / Spectrin repeat / Spectrin repeat / Spectrin/alpha-actinin / Spectrin repeats / Actinin-type actin-binding domain signature 1. ...Spectrin, beta subunit / Methane Monooxygenase Hydroxylase; Chain G, domain 1 - #60 / EF-hand, Ca insensitive / Ca2+ insensitive EF hand / Ca2+ insensitive EF hand / Spectrin repeat / Spectrin repeat / Spectrin/alpha-actinin / Spectrin repeats / Actinin-type actin-binding domain signature 1. / Actinin-type actin-binding domain signature 2. / Actinin-type actin-binding domain, conserved site / Calponin homology domain / Calponin homology (CH) domain / Calponin homology domain / CH domain superfamily / Calponin homology (CH) domain profile. / Methane Monooxygenase Hydroxylase; Chain G, domain 1 / SH3 domain / Src homology 3 domains / EF-hand calcium-binding domain profile. / SH3-like domain superfamily / Src homology 3 (SH3) domain profile. / SH3 domain / EF-hand domain / EF-hand domain pair / Up-down Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Spectrin alpha chain, erythrocytic 1 / Spectrin beta chain, erythrocytic
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多重同系置換 / 解像度: 2.8 Å
データ登録者Ipsaro, J.J. / Harper, S.L. / Messick, T.E. / Marmorstein, R. / Mondragon, A. / Speicher, D.W.
引用ジャーナル: Blood / 年: 2010
タイトル: Crystal structure and functional interpretation of the erythrocyte spectrin tetramerization domain complex.
著者: Ipsaro, J.J. / Harper, S.L. / Messick, T.E. / Marmorstein, R. / Mondragon, A. / Speicher, D.W.
履歴
登録2010年1月8日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02010年3月9日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Advisory / Version format compliance
改定 1.22017年11月1日Group: Refinement description / カテゴリ: software / Item: _software.name
改定 1.32024年2月21日Group: Data collection / Database references
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Spectrin alpha chain, erythrocyte
B: Spectrin beta chain, erythrocyte


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)40,7162
ポリマ－40,7162
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2720 Å2
ΔGint-14 kcal/mol
Surface area22010 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)213.901, 213.901, 31.461
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number80
Space group name H-MI41

-
要素

#1: タンパク質 Spectrin alpha chain, erythrocyte / Erythroid alpha-spectrin


分子量: 18945.271 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: SPTA, SPTA1 / プラスミド: pGEX-2T / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P02549
#2: タンパク質 Spectrin beta chain, erythrocyte / Beta-I spectrin


分子量: 21770.697 Da / 分子数: 1 / Fragment: UNP residues 1902-2084 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: SPTB, SPTB1 / プラスミド: pGEX-2T / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P11277

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 4.42 Å3/Da / 溶媒含有率: 72.17 % / 解説: THE STRUCTURE FACTOR FILE CONTAINS FRIEDEL PAIRS
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: 0.1 M MES pH 6.5, 10% PEG-6000, 10% glycerol, 5 mM DTT, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 277K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 21-ID-F / 波長: 0.97872 Å
検出器タイプ: RAYONIX MX-225 / 検出器: CCD / 日付: 2009年8月5日
放射モノクロメーター: Diamond laue / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97872 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.8→40 Å / Num. all: 18271 / Num. obs: 18015 / % possible obs: 98.6 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 3 % / Rsym value: 0.057 / Net I/σ(I): 13.5
反射 シェル解像度: 2.8→2.92 Å / 冗長度: 3.1 % / Mean I/σ(I) obs: 3.4 / Num. unique all: 2195 / Rsym value: 0.297 / % possible all: 99.3

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
MAR345データ収集
SHARP位相決定
REFMAC5.5.0088精密化
XDSデータ削減
SCALAデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 多重同系置換 / 解像度: 2.8→35 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.924 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.905 / SU B: 32.085 / SU ML: 0.283 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.496 / ESU R Free: 0.339 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. THE FRIEDEL PAIRS WERE USED FOR PHASING
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.29938 922 5.1 %RANDOM
Rwork0.26795 ---
obs0.26943 17085 98.44 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 25.693 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.16 Å20 Å20 Å2
2---0.16 Å20 Å2
3---0.32 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.8→35 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2673 0 0 0 2673
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0110.0212714
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.021937
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.2351.9513636
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.82134686
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg8.1796.851042
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg30.93124.094149
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg16.71615545
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg14.3421527
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0710.2390
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0040.022978
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02558
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.421.51600
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other0.0551.5649
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it0.80722564
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.15331114
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it1.9674.51072
LS精密化 シェル解像度: 2.8→2.872 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.405 76 -
Rwork0.409 1251 -
obs--98.88 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
111.4529.7946-8.462611.344-10.18710.1145-1.23920.8649-0.0152-1.63570.7313-0.94320.7336-0.26090.50790.9384-0.56030.34960.75430.16670.9019-4.824-37.649-12.307
210.47724.7976-3.84588.0184-0.92396.6826-0.0302-0.463-0.14241.1348-0.39770.49120.13090.34660.42790.229-0.0260.13060.0970.1310.345-36.791-64.73318.673
36.24432.6062-6.70665.4779-2.72617.8075-0.69110.3258-0.5239-0.56730.0793-0.55860.3488-0.00110.61190.3946-0.10650.02630.58390.12040.7033-32.654-63.4553.424
42.06714.367-1.211412.0856-2.62261.6511-0.2349-0.0833-0.52040.10260.4119-1.22270.3406-0.6828-0.17710.7334-0.31720.1150.86090.10611.117724.3437.908-24.358
54.8771-0.1874-0.211116.4222-5.9266.4969-0.4205-0.1323-0.412-0.15950.33760.36470.1849-1.23720.08290.2642-0.22190.13950.4849-0.11580.426418.64716.829-28.835
63.30885.7447-3.275411.4962-6.24554.3811-0.2658-0.0949-0.3182-0.3961-0.0175-1.7395-0.50470.10050.28320.8828-0.50.17680.83770.17661.34490.488-26.251-11.239
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A1 - 59
2X-RAY DIFFRACTION2A60 - 106
3X-RAY DIFFRACTION3A107 - 158
4X-RAY DIFFRACTION4B1900 - 1943
5X-RAY DIFFRACTION5B1944 - 2000
6X-RAY DIFFRACTION6B2001 - 2084

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る