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- PDB-3lbf: Crystal structure of Protein L-isoaspartyl methyltransferase from... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3lbf
タイトルCrystal structure of Protein L-isoaspartyl methyltransferase from Escherichia coli
要素Protein-L-isoaspartate O-methyltransferase
キーワードTRANSFERASE / modified Rossman-type fold / Methyltransferase / S-adenosyl-L-methionine
機能・相同性
機能・相同性情報


protein-L-isoaspartate(D-aspartate) O-methyltransferase / protein-L-isoaspartate (D-aspartate) O-methyltransferase activity / protein repair / protein modification process / methylation / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Protein-L-isoaspartate(D-aspartate) O-methyltransferase signature. / Protein-L-isoaspartate(D-aspartate) O-methyltransferase / Protein-L-isoaspartate(D-aspartate) O-methyltransferase (PCMT) / Vaccinia Virus protein VP39 / S-adenosyl-L-methionine-dependent methyltransferase superfamily / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
PHOSPHATE ION / S-ADENOSYL-L-HOMOCYSTEINE / Protein-L-isoaspartate O-methyltransferase
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 1.8 Å
データ登録者Fang, P. / Li, X. / Wang, J. / Niu, L. / Teng, M.
引用ジャーナル: Cell Biochem.Biophys. / 年: 2010
タイトル: Crystal structure of the protein L-isoaspartyl methyltransferase from Escherichia coli
著者: Fang, P. / Li, X. / Wang, J. / Xing, L. / Gao, Y. / Niu, L. / Teng, M.
履歴
登録2010年1月8日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02010年9月8日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22014年3月5日Group: Database references
改定 1.32017年11月1日Group: Refinement description / カテゴリ: software
Item: _software.classification / _software.contact_author ..._software.classification / _software.contact_author / _software.contact_author_email / _software.date / _software.language / _software.location / _software.name / _software.type / _software.version
改定 1.42023年11月1日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Protein-L-isoaspartate O-methyltransferase
B: Protein-L-isoaspartate O-methyltransferase
C: Protein-L-isoaspartate O-methyltransferase
D: Protein-L-isoaspartate O-methyltransferase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)96,14315
ポリマ－93,9444
非ポリマー2,20011
水6,485360
1
A: Protein-L-isoaspartate O-methyltransferase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)24,2476
ポリマ－23,4861
非ポリマー7615
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
2
B: Protein-L-isoaspartate O-methyltransferase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)24,0604
ポリマ－23,4861
非ポリマー5743
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
3
C: Protein-L-isoaspartate O-methyltransferase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)23,9653
ポリマ－23,4861
非ポリマー4792
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
4
D: Protein-L-isoaspartate O-methyltransferase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)23,8702
ポリマ－23,4861
非ポリマー3841
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)52.300, 55.060, 67.490
Angle α, β, γ (deg.)74.00, 74.70, 85.57
Int Tables number1
Space group name H-MP1

-
要素

#1: タンパク質
Protein-L-isoaspartate O-methyltransferase / Protein-beta-aspartate methyltransferase / PIMT / Protein L-isoaspartyl methyltransferase / L- ...Protein-beta-aspartate methyltransferase / PIMT / Protein L-isoaspartyl methyltransferase / L-isoaspartyl protein carboxyl methyltransferase


分子量: 23485.971 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 株: K-12 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21
参照: UniProt: P0A7A5, protein-L-isoaspartate(D-aspartate) O-methyltransferase
#2: 化合物
ChemComp-SAH / S-ADENOSYL-L-HOMOCYSTEINE / S-アデノシルホモシステイン


タイプ: L-peptide linking / 分子量: 384.411 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C14H20N6O5S
#3: 化合物
ChemComp-PO4 / PHOSPHATE ION / ホスファ-ト


分子量: 94.971 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: PO4
#4: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 360 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 1.92 Å3/Da / 溶媒含有率: 35.87 %
結晶化温度: 288 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: Hepes-Na, monosodium dihydrogen phosphate, monopotassium dihydrogen phosphate, pH 7.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 288K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU MICROMAX-007 / 波長: 1 Å
検出器日付: 2009年10月28日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.8→25 Å / Num. obs: 62259 / % possible obs: 96.2 % / 冗長度: 2.8 % / Rmerge(I) obs: 0.056 / Net I/σ(I): 10.7
反射 シェル解像度: 1.8→1.9 Å / % possible obs: 95 % / 冗長度: 2.8 % / Rmerge(I) obs: 0.207 / Mean I/σ(I) obs: 3.9 / Num. unique all: 8977

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
MOLREP位相決定
REFMAC精密化
PDB_EXTRACT3.005データ抽出
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 2YXE

2yxe


解像度: 1.8→25 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.952 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.935 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.15 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.179 / ESU R Free: 0.154 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES: WITH TLS ADDED
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2472 3156 5.1 %RANDOM
Rwork0.2134 59103 --
obs0.2151 59103 96.21 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 222.56 Å2 / Biso mean: 42.2995 Å2 / Biso min: 16.42 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.49 Å20.02 Å2-0.24 Å2
2--1.83 Å2-2.91 Å2
3----0.6 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.8→25 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6117 0 140 360 6617
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0120.0226419
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.241.9818769
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.4745827
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg35.85223.9259
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg15.17515986
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg19.1661549
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.080.21025
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0060.0214822
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.0661.54102
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.84826554
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.16532317
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it3.5124.52207
LS精密化 シェル解像度: 1.8→1.847 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.334 212 -
Rwork0.306 4333 -
all-4545 -
obs--94.73 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.33210.00480.00170.2374-0.07210.23720.0370.0018-0.01060.0414-0.00230.00190.0443-0.0256-0.03470.0433-0.0015-0.00550.03110.03490.0401-0.397-0.208-0.56
20.28240.16120.1640.55330.26120.52150.02120.0212-0.04830.01670.0548-0.0156-0.03440.1344-0.07590.0265-0.00310.01330.05270.00260.041926.79827.064-0.489
30.4448-0.0632-0.00590.23350.12330.4134-0.06550.0409-0.03970.02310.0633-0.0431-0.022-0.03350.00220.08840.0108-0.00520.054-0.00710.03932.13328.516-29.804
40.21790.18670.18340.71180.57151.501-0.0150.0671-0.0311-0.08440.142-0.0739-0.07070.2321-0.1270.05190.0026-0.00380.0735-0.00880.038427.63355.955-29.569
50.05540.05940.02750.07690.00970.08750.0048-0.0001-0.0086-0.00510.0117-0.0024-0.00470.0017-0.01650.0690.00520.00310.03840.02610.04411.78922.496-11.577
60.15010.4153-0.24871.1741-0.69270.41740.04-0.0206-0.0270.103-0.0879-0.1188-0.05070.040.0480.080.0218-0.00820.0540.05810.08829.47813.5191.024
71.2149-0.27040.07311.2667-0.69430.3862-0.0863-1.2765-0.0375-1.01950.62630.94770.5709-0.2687-0.540.9744-0.2158-0.71941.44030.29520.83249.64720.0942.238
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A2 - 208
2X-RAY DIFFRACTION1A300
3X-RAY DIFFRACTION2B2 - 208
4X-RAY DIFFRACTION2B300
5X-RAY DIFFRACTION3C2 - 208
6X-RAY DIFFRACTION3C300
7X-RAY DIFFRACTION4D3 - 208
8X-RAY DIFFRACTION4D300
9X-RAY DIFFRACTION5A213 - 429
10X-RAY DIFFRACTION5B211 - 420
11X-RAY DIFFRACTION5C210 - 424
12X-RAY DIFFRACTION5D209 - 430
13X-RAY DIFFRACTION6A209 - 211
14X-RAY DIFFRACTION6B209 - 210
15X-RAY DIFFRACTION6C209
16X-RAY DIFFRACTION7A212

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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