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万見
- PDB-3l6x: Crystal structure of p120 catenin in complex with E-cadherin -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3l6x
タイトルCrystal structure of p120 catenin in complex with E-cadherin
要素
  • Catenin delta-1
  • E-cadherin
キーワードCELL ADHESION / p120 / catenin / cadherin / E-cadherin / armadillo / ARM / JMD / complex / cell-cell adhesion / ARVCF / delta-catenin / p0071 / Dp120 / JAC-1 / Cell membrane / Membrane / Nucleus / Phosphoprotein / Transcription / Transcription regulation / Wnt signaling pathway
機能・相同性
機能・相同性情報


CDH11 homotypic and heterotypic interactions / Regulation of CDH19 Expression and Function / response to Gram-positive bacterium / regulation of protein catabolic process at postsynapse, modulating synaptic transmission / Regulation of CDH11 function / pituitary gland development / gamma-catenin binding / zonula adherens / desmosome / negative regulation of axon extension ...CDH11 homotypic and heterotypic interactions / Regulation of CDH19 Expression and Function / response to Gram-positive bacterium / regulation of protein catabolic process at postsynapse, modulating synaptic transmission / Regulation of CDH11 function / pituitary gland development / gamma-catenin binding / zonula adherens / desmosome / negative regulation of axon extension / cellular response to indole-3-methanol / cell-cell adhesion mediated by cadherin / presynaptic active zone cytoplasmic component / calcium-dependent cell-cell adhesion via plasma membrane cell adhesion molecules / flotillin complex / Formation of definitive endoderm / catenin complex / Apoptotic cleavage of cell adhesion proteins / Adherens junctions interactions / GTPase activating protein binding / cell-cell junction assembly / adherens junction organization / apical junction complex / ankyrin binding / cellular response to lithium ion / negative regulation of cell-cell adhesion / homophilic cell adhesion via plasma membrane adhesion molecules / regulation of postsynaptic membrane neurotransmitter receptor levels / postsynaptic density, intracellular component / lateral plasma membrane / Integrin cell surface interactions / RHO GTPases activate IQGAPs / Transcriptional and post-translational regulation of MITF-M expression and activity / cell adhesion molecule binding / synapse assembly / protein sequestering activity / Degradation of the extracellular matrix / protein tyrosine kinase binding / InlA-mediated entry of Listeria monocytogenes into host cells / hippocampal mossy fiber to CA3 synapse / VEGFR2 mediated vascular permeability / negative regulation of cell migration / protein localization to plasma membrane / adherens junction / trans-Golgi network / negative regulation of canonical Wnt signaling pathway / cell morphogenesis / Schaffer collateral - CA1 synapse / Wnt signaling pathway / beta-catenin binding / response to toxic substance / cell-cell adhesion / cytoplasmic side of plasma membrane / positive regulation of protein import into nucleus / Immunoregulatory interactions between a Lymphoid and a non-Lymphoid cell / neuron projection development / cell-cell junction / cell migration / actin cytoskeleton / cell junction / lamellipodium / midbody / growth cone / regulation of gene expression / postsynapse / dendritic spine / protein stabilization / endosome / cadherin binding / response to xenobiotic stimulus / signaling receptor binding / glutamatergic synapse / calcium ion binding / positive regulation of DNA-templated transcription / perinuclear region of cytoplasm / cell surface / extracellular exosome / extracellular region / identical protein binding / membrane / nucleus / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Plakophilin/Delta catenin / Cadherin prodomain like / Cadherin prodomain / Cadherin prodomain like / Cadherin, Y-type LIR-motif / Cadherin, Y-type LIR-motif / Catenin binding domain superfamily / Cadherin / Cadherin conserved site / Cadherin domain signature. ...Plakophilin/Delta catenin / Cadherin prodomain like / Cadherin prodomain / Cadherin prodomain like / Cadherin, Y-type LIR-motif / Cadherin, Y-type LIR-motif / Catenin binding domain superfamily / Cadherin / Cadherin conserved site / Cadherin domain signature. / Cadherin repeats. / Cadherin domain / Cadherin-like / Cadherins domain profile. / Cadherin-like superfamily / Armadillo/plakoglobin ARM repeat profile. / Armadillo/beta-catenin-like repeat / Leucine-rich Repeat Variant / Armadillo/beta-catenin-like repeats / Armadillo / Leucine-rich Repeat Variant / Armadillo-like helical / Alpha Horseshoe / Armadillo-type fold / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Catenin delta-1 / Cadherin-1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.4 Å
データ登録者Ishiyama, N. / Lee, S.-H. / Liu, S. / Li, G.-Y. / Smith, M.J. / Reichardt, L.F. / Ikura, M.
引用ジャーナル: Cell(Cambridge,Mass.) / 年: 2010
タイトル: Dynamic and static interactions between p120 catenin and E-cadherin regulate the stability of cell-cell adhesion.
著者: Ishiyama, N. / Lee, S.H. / Liu, S. / Li, G.Y. / Smith, M.J. / Reichardt, L.F. / Ikura, M.
履歴
登録2009年12月27日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02010年4月21日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Advisory / Refinement description / Version format compliance
改定 1.22017年11月1日Group: Refinement description / カテゴリ: software
改定 1.32023年9月6日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Catenin delta-1
B: E-cadherin
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)67,7546
ポリマ－67,3702
非ポリマー3844
水2,108117
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3050 Å2
ΔGint-64 kcal/mol
Surface area19970 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)92.403, 92.403, 171.890
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number152
Space group name H-MP3121

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要素

#1: タンパク質 Catenin delta-1 / p120 catenin / p120(ctn) / Cadherin-associated Src substrate / CAS / p120(cas)


分子量: 65348.980 Da / 分子数: 1 / 断片: p120 catenin isoform 4A / 変異: deletion, residues 613-643 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: CTNND1, KIAA0384 / プラスミド: pGEX-4T1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)pLysS / 参照: UniProt: O60716
#2: タンパク質・ペプチド E-cadherin


分子量: 2020.949 Da / 分子数: 1 / 断片: E-cadherin juxtamembrane domain core region / 由来タイプ: 合成 / 参照: UniProt: P12830*PLUS
#3: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 117 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
配列の詳細THE SEQUENCE OF THIS ENTRY MATCHES THE SEQUENCE OF ISOFORM 1A WITH UNIPROT IDENTIFIER O60716-5. ...THE SEQUENCE OF THIS ENTRY MATCHES THE SEQUENCE OF ISOFORM 1A WITH UNIPROT IDENTIFIER O60716-5. RESIDUES 626-631 (EXON C) OF O60716 ARE NOT PART OF ISOFORM 1A.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.14 Å3/Da / 溶媒含有率: 60.88 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5.6
詳細: 0.1 M Bis-Tris, 1.8 M Ammonium sulfate, 3% methanol, pH 5.6, vapor diffusion, hanging drop, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 19-BM / 波長: 0.9793 Å
検出器タイプ: SBC-3 / 検出器: CCD / 日付: 2008年10月24日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9793 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.4→35 Å / Num. obs: 33911 / % possible obs: 99.9 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 10.5 % / Rsym value: 0.057 / Χ2: 1.064 / Net I/σ(I): 10.4
反射 シェル解像度: 2.4→2.44 Å / 冗長度: 10.6 % / Mean I/σ(I) obs: 7.088 / Num. unique all: 1674 / Rsym value: 0.394 / Χ2: 1.143 / % possible all: 100

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位相決定

位相決定手法: 分子置換
Phasing MRRfactor: 40.25 / Model details: Phaser MODE: MR_AUTO
最高解像度最低解像度
Rotation2.7 Å46.16 Å
Translation2.7 Å46.16 Å

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
PHASER2.1.3位相決定
REFMAC精密化
PDB_EXTRACT3.005データ抽出
HKL-3000データ収集
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB entry 1XM9

1xm9


解像度: 2.4→32 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.947 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.93 / WRfactor Rfree: 0.233 / WRfactor Rwork: 0.199 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.5 / FOM work R set: 0.836 / SU B: 10.904 / SU ML: 0.127 / SU R Cruickshank DPI: 0.224 / SU Rfree: 0.193 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.226 / ESU R Free: 0.194 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.234 1707 5.1 %RANDOM
Rwork0.201 ---
obs0.203 33751 99.57 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 87.26 Å2 / Biso mean: 39.304 Å2 / Biso min: 17.04 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-1.21 Å20.6 Å20 Å2
2--1.21 Å20 Å2
3----1.81 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.4→32 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3503 0 20 117 3640
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0120.0223603
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.341.9664887
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.1225453
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg36.20524.643168
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg14.44915632
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg23.1021527
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0860.2557
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0060.0212698
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.6441.52258
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.24623622
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.14831345
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it3.64.51263
LS精密化 シェル解像度: 2.4→2.463 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.305 141 -
Rwork0.242 2285 -
all-2426 -
obs--99.43 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.48840.14331.43421.09810.69943.39520.0478-0.0302-0.0490.25360.1824-0.13430.37330.2466-0.23010.00650.0742-0.0749-0.1578-0.0467-0.134-35.3417.51533.924
21.53860.14480.02892.33210.50963.51810.03750.14340.0345-0.08180.04990.08010.0165-0.0782-0.0873-0.0604-0.0085-0.0473-0.14410.0321-0.1115-49.06511.57912.781
33.60591.1805-1.24991.2678-0.75191.4182-0.01780.56640.2629-0.0470.18920.0361-0.1414-0.1321-0.1715-0.0188-0.0428-0.0337-0.00550.0867-0.0277-41.48325.222-8.611
40.58460.37312.27510.66070.709810.3466-0.0130.06280.04990.002-0.0079-0.02080.06510.13070.02080.00510.023-0.0421-0.0039-0.0586-0.0149-32.48115.96739.143
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A358 - 509
2X-RAY DIFFRACTION2A520 - 599
3X-RAY DIFFRACTION3A645 - 846
4X-RAY DIFFRACTION4B758 - 775

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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