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- PDB-3l4m: Crystal Structure of the MauG/pre-Methylamine Dehydrogenase Complex. -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3l4m
タイトルCrystal Structure of the MauG/pre-Methylamine Dehydrogenase Complex.
要素
  • (Methylamine dehydrogenase ...) x 2
  • Methylamine utilization protein mauG
キーワードOXIDOREDUCTASE/ELECTRON TRANSPORT / MauG / methylamine dehydrogenase / quinone cofactor / TTQ / His-Tyr heme / Electron transport / c-heme / Iron / Metal-binding / Oxidoreductase / Transport / Disulfide bond / OXIDOREDUCTASE-ELECTRON TRANSPORT complex
機能・相同性
機能・相同性情報


methylamine dehydrogenase (amicyanin) / methylamine dehydrogenase (amicyanin) activity / methylamine metabolic process / aliphatic amine dehydrogenase activity / amine metabolic process / 酸化還元酵素 / cytochrome-c peroxidase activity / outer membrane-bounded periplasmic space / periplasmic space / electron transfer activity ...methylamine dehydrogenase (amicyanin) / methylamine dehydrogenase (amicyanin) activity / methylamine metabolic process / aliphatic amine dehydrogenase activity / amine metabolic process / 酸化還元酵素 / cytochrome-c peroxidase activity / outer membrane-bounded periplasmic space / periplasmic space / electron transfer activity / heme binding / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
Methylamine dehydrogenase light chain / Methylamine dehydrogenase heavy chain / Di-c-type haem protein, MauG/cytochrome c peroxidase / Di-haem cytochrome c peroxidase / Di-haem cytochrome c peroxidase / Amine dehydrogenase heavy chain / Methylamine/Aralkylamine dehydrogenase light chain, C-terminal domain / Amine dehydrogenase light chain / Methylamine/Aralkylamine dehydrogenase light chain superfamily / Methylamine dehydrogenase, L chain ...Methylamine dehydrogenase light chain / Methylamine dehydrogenase heavy chain / Di-c-type haem protein, MauG/cytochrome c peroxidase / Di-haem cytochrome c peroxidase / Di-haem cytochrome c peroxidase / Amine dehydrogenase heavy chain / Methylamine/Aralkylamine dehydrogenase light chain, C-terminal domain / Amine dehydrogenase light chain / Methylamine/Aralkylamine dehydrogenase light chain superfamily / Methylamine dehydrogenase, L chain / Methylamine dehydrogenase heavy chain (MADH) / Electron Transport Ethylamine Dehydrogenase / Methylamine/Aralkylamine dehydrogenase light chain / Quinoprotein amine dehydrogenase, beta chain-like / Cytochrome c-like domain / Cytochrome Bc1 Complex; Chain D, domain 2 / YVTN repeat-like/Quinoprotein amine dehydrogenase / 7 Propeller / Methylamine Dehydrogenase; Chain H / Cytochrome c family profile. / Cytochrome c-like domain / Cytochrome c-like domain superfamily / WD40/YVTN repeat-like-containing domain superfamily / Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Beta / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
ACETATE ION / HEME C / Methylamine dehydrogenase heavy chain / Methylamine dehydrogenase (amicyanin) / Methylamine dehydrogenase light chain / Methylamine utilization protein MauG
類似検索 - 構成要素
生物種Paracoccus denitrificans (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.02 Å
データ登録者Jensen, L.M.R. / Wilmot, C.M.
引用ジャーナル: Science / 年: 2010
タイトル: In crystallo posttranslational modification within a MauG/pre-methylamine dehydrogenase complex.
著者: Jensen, L.M. / Sanishvili, R. / Davidson, V.L. / Wilmot, C.M.
履歴
登録2009年12月21日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02010年3月23日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Advisory / Refinement description / Version format compliance
改定 1.22017年11月1日Group: Refinement description / カテゴリ: software
改定 1.32023年9月6日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42023年11月22日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / Item: _chem_comp_atom.atom_id / _chem_comp_bond.atom_id_2

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Methylamine utilization protein mauG
B: Methylamine utilization protein mauG
C: Methylamine dehydrogenase light chain
D: Methylamine dehydrogenase heavy chain
E: Methylamine dehydrogenase light chain
F: Methylamine dehydrogenase heavy chain
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)200,28915
ポリマ－197,2436
非ポリマー3,0469
水23,4921304
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area24740 Å2
ΔGint-186 kcal/mol
Surface area60330 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)55.527, 83.524, 107.782
Angle α, β, γ (deg.)109.94, 91.54, 105.78
Int Tables number1
Space group name H-MP1

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要素

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タンパク質 / 抗体 / Methylamine dehydrogenase ... , 3種, 6分子 ABCEDF

#1: タンパク質 Methylamine utilization protein mauG


分子量: 41146.629 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Paracoccus denitrificans (バクテリア)
株: Pd 1222 / 遺伝子: mauG / 発現宿主: Paracoccus denitrificans (バクテリア) / 参照: UniProt: Q51658, 酸化還元酵素
#2: 抗体 Methylamine dehydrogenase light chain / MADH


分子量: 15025.595 Da / 分子数: 2
Fragment: Beta chain of immature methylamine dehydrogenase (preMADH)
Mutation: Trp57 is hydroxylated at C7 / 由来タイプ: 組換発現
詳細: Immature MADH (preMADH) was produced in the absence of the mauG gene. Trp57 is monohydroxylated at the C7 position.
由来: (組換発現) Paracoccus denitrificans (バクテリア)
株: Pd 1222 / 遺伝子: mauA / 発現宿主: Rhodobacter sphaeroides (バクテリア) / 参照: UniProt: P22619, UniProt: A1BBA0*PLUS, EC: 1.4.99.3
#3: タンパク質 Methylamine dehydrogenase heavy chain


分子量: 42449.277 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
詳細: Immature MADH (preMADH) was produced in the absence of the mauG gene. The alpha subunit has the wild-type sequence.
由来: (組換発現) Paracoccus denitrificans (バクテリア)
株: Pd 1222 / 遺伝子: Pden_4730 / 発現宿主: Rhodobacter sphaeroides (バクテリア) / 参照: UniProt: A1BB97, EC: 1.4.99.3

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非ポリマー , 6種, 1313分子

#4: 化合物 ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#5: 化合物
ChemComp-HEC / HEME C


分子量: 618.503 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C34H34FeN4O4
#6: 化合物 ChemComp-1PE / PENTAETHYLENE GLYCOL / PEG400 / ペンタエチレングリコ-ル


分子量: 238.278 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H22O6 / コメント: 沈殿剤*YM
#7: 化合物 ChemComp-PG4 / TETRAETHYLENE GLYCOL / テトラエチレングリコ-ル


分子量: 194.226 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C8H18O5 / コメント: 沈殿剤*YM
#8: 化合物 ChemComp-ACT / ACETATE ION / 酢酸イオン


分子量: 59.044 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H3O2
#9: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 1304 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.29 Å3/Da / 溶媒含有率: 46.33 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.4
詳細: 0.1M MES pH 6.4, 0.1M sodium acetate, 24-30 % w/v PEG 8000, vapor diffusion, hanging drop, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 23-ID-B / 波長: 1.02665 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 300 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2008年11月25日 / 詳細: BIOMORPH MIRRORS (KIRKPATRICK-BAEZ CONFIGURATION)
放射モノクロメーター: Si(111) Double crystal monochromator
プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.02665 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.01→50 Å / Num. all: 113264 / Num. obs: 105427 / % possible obs: 93.1 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 2.3 % / Biso Wilson estimate: 27.03 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.067 / Rsym value: 0.067 / Net I/σ(I): 10.74
反射 シェル解像度: 2.01→2.08 Å / 冗長度: 1.7 % / Rmerge(I) obs: 0.176 / Mean I/σ(I) obs: 4.3 / Num. unique all: 11318 / % possible all: 68.6

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
PHASER位相決定
REFMAC精密化
PDB_EXTRACT3.005データ抽出
Blu-Iceデータ収集
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1mda, 1iqc

1mda

1iqc


解像度: 2.02→44.49 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.969 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.942 / WRfactor Rfree: 0.208 / WRfactor Rwork: 0.149 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.3 / FOM work R set: 0.893 / SU B: 7.499 / SU ML: 0.094 / SU R Cruickshank DPI: 0.171 / SU Rfree: 0.153 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.171 / ESU R Free: 0.153 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSTIONS. U VALUES: RESIDUAL ONLY. The MADH model (1MDA) did not provide sufficient phasing to determine the structures of the MauG copies. The ...詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSTIONS. U VALUES: RESIDUAL ONLY. The MADH model (1MDA) did not provide sufficient phasing to determine the structures of the MauG copies. The Chainsaw software within the CCP4i suite was used to reduce the CCP (1IQC) input (following sequence alignment with MauG) such that only strictly conserved residues near heme sites or else with secondary structure (alpha-helix) were retained as the input model. The missing MauG residues were added in an iterative manner by placing residues at termini of the discontinuous model peptide chains (as appropriate according to the electron-density map) and refining with successively more residues located for MauG.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.189 5298 5 %RANDOM
Rwork0.135 ---
all0.138 113788 --
obs0.138 105423 92.65 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso max: 60.58 Å2 / Biso mean: 15.169 Å2 / Biso min: 2 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.01 Å20 Å20 Å2
2--0.01 Å2-0.01 Å2
3----0.02 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.02→44.49 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数13231 0 207 1304 14742
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0230.02213850
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg2.021.97418909
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.4851717
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg35.17623.772668
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg15.336152046
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg19.32315106
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1780.21980
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.010.02110978
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.1041.58547
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.922213705
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it3.2335303
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it5.0094.55198
LS精密化 シェル解像度: 2.021→2.073 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.231 248 -
Rwork0.157 4872 -
all-5120 -
obs--60.44 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.3473-0.0604-0.01850.32370.14190.5580.0174-0.02830.0442-0.0516-0.0076-0.0076-0.07330.0208-0.00980.0194-0.0050.00990.01550.01020.04537.89352.298-22.165
20.4283-0.1615-0.11570.4439-0.21950.5015-0.0138-0.0651-0.00010.02520.03290.01540.03210.0055-0.01920.0103-0.00190.00870.05640.01740.05162.37633.657-4.146
30.3215-0.1045-0.00380.3836-0.10050.84420.04110.0058-0.0952-0.08390.00080.090.2794-0.0979-0.04190.1095-0.0337-0.03190.01950.01890.08452.7219.435-30.036
40.45510.09150.12310.819-0.18630.70710.00560.0535-0.0141-0.13940.03340.07630.0824-0.0745-0.03910.032-0.0029-0.02160.0313-0.00680.01920.76128.821-47.893
50.65820.0032-0.01430.6725-0.66631.32550.0228-0.08660.05860.0829-0.04750.0143-0.05460.01390.02470.0237-0.00870.01140.0216-0.01640.019424.31430.01523.156
60.46860.1576-0.32740.4165-0.18251.4992-0.0460.0486-0.0409-0.00740.0096-0.0364-0.0087-0.0440.03640.04590.0238-0.00450.032-0.02410.03921.84727.266-76.084
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1F12 - 386
2X-RAY DIFFRACTION2E7 - 130
3X-RAY DIFFRACTION3D12 - 386
4X-RAY DIFFRACTION4C7 - 130
5X-RAY DIFFRACTION5B8 - 360
6X-RAY DIFFRACTION6A8 - 359

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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