[English] 日本語
Yorodumi- PDB-3l4h: Helical box domain and second WW domain of the human E3 ubiquitin... -
+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 3l4h | ||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|
Title | Helical box domain and second WW domain of the human E3 ubiquitin-protein ligase HECW1 | ||||||
Components | E3 ubiquitin-protein ligase HECW1 | ||||||
Keywords | PROTEIN BINDING / E3 ligase / WW domain / UBL-conjugation pathway / structural genomics / Structural Genomics Consortium / SGC / Coiled coil / Cytoplasm / Ligase / helical box domain | ||||||
Function / homology | Function and homology information negative regulation of sodium ion transmembrane transporter activity / HECT-type E3 ubiquitin transferase / regulation of dendrite morphogenesis / Degradation of DVL / negative regulation of canonical Wnt signaling pathway / protein polyubiquitination / positive regulation of protein catabolic process / ubiquitin protein ligase activity / ubiquitin-dependent protein catabolic process / proteasome-mediated ubiquitin-dependent protein catabolic process ...negative regulation of sodium ion transmembrane transporter activity / HECT-type E3 ubiquitin transferase / regulation of dendrite morphogenesis / Degradation of DVL / negative regulation of canonical Wnt signaling pathway / protein polyubiquitination / positive regulation of protein catabolic process / ubiquitin protein ligase activity / ubiquitin-dependent protein catabolic process / proteasome-mediated ubiquitin-dependent protein catabolic process / protein ubiquitination / cytosol / cytoplasm Similarity search - Function | ||||||
Biological species | Homo sapiens (human) | ||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / SAD / Resolution: 1.8 Å | ||||||
Authors | Walker, J.R. / Qiu, L. / Li, Y. / Weigelt, J. / Bountra, C. / Arrowsmith, C.H. / Edwards, A.M. / Botchkarev, A. / Dhe-Paganon, S. / Structural Genomics Consortium (SGC) | ||||||
Citation | Journal: To be Published Title: The tandem helical box and second WW domains of human HECW1 Authors: Walker, J.R. / Qiu, L. / Li, Y. / Weigelt, J. / Bountra, C. / Arrowsmith, C.H. / Edwards, A.M. / Bochkarev, A. / Dhe-Paganon, S. | ||||||
History |
|
-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
---|
-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 3l4h.cif.gz | 52.2 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
---|---|---|---|---|
PDB format | pdb3l4h.ent.gz | 41.7 KB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 3l4h.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/l4/3l4h ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/l4/3l4h | HTTPS FTP |
---|
-Related structure data
Similar structure data |
---|
-Links
-Assembly
Deposited unit |
| ||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
1 |
| ||||||||
Unit cell |
|
-Components
#1: Protein | Mass: 12975.484 Da / Num. of mol.: 1 Fragment: helical box and second WW domain (UNP residues 948-1056) Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Homo sapiens (human) / Gene: HECW1, KIAA0322, NEDL1 / Plasmid: PET28A-LIC / Production host: Escherichia coli (E. coli) / Strain (production host): BL21 (DE3) V2R References: UniProt: Q76N89, Ligases; Forming carbon-nitrogen bonds; Acid-amino-acid ligases (peptide synthases) |
---|---|
#2: Chemical | ChemComp-ACY / |
#3: Water | ChemComp-HOH / |
Sequence details | THE COMPLETE SEQUENCE USED FOR CRYSTALLIZATION IS: ...THE COMPLETE SEQUENCE USED FOR CRYSTALLIZ |
-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
---|
-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 1.75 Å3/Da / Density % sol: 29.83 % |
---|---|
Crystal grow | Temperature: 291.1 K / Method: vapor diffusion, sitting drop / pH: 8 Details: equal volumes of protein (10 mg/ml) [containing 0.1 MM actetic acid PH 3.0] was mixed with crystallization buffer (1.0 M sodium citrate, 0.1 MM immidazole PH 8.0), along with trypsin at a ...Details: equal volumes of protein (10 mg/ml) [containing 0.1 MM actetic acid PH 3.0] was mixed with crystallization buffer (1.0 M sodium citrate, 0.1 MM immidazole PH 8.0), along with trypsin at a concentration of 1 mg trypsin/500 mg protein. cryoprotected with 15% glycerol, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 291.1K |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K |
---|---|
Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: APS / Beamline: 19-ID / Wavelength: 0.97899 / Wavelength: 0.97899 Å |
Detector | Type: ADSC QUANTUM 315 / Detector: CCD / Date: Dec 16, 2009 / Details: MIRROR |
Radiation | Monochromator: DOUBLE-CRYSTAL MONOCHROMATOR / Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 0.97899 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 1.8→30 Å / Num. all: 8513 / Num. obs: 8513 / % possible obs: 99.8 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): -3 / Redundancy: 4.9 % / Rsym value: 0.066 / Net I/σ(I): 31.0366 |
Reflection shell | Resolution: 1.8→1.83 Å / Redundancy: 4.2 % / Mean I/σ(I) obs: 5.462 / Num. unique all: 412 / Rsym value: 0.256 / % possible all: 99.8 |
-Processing
Software |
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
Refinement | Method to determine structure: SAD / Resolution: 1.8→29.45 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.969 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.943 / SU B: 5.608 / SU ML: 0.081 / Cross valid method: THROUGHOUT / ESU R: 0.139 / ESU R Free: 0.13 / Stereochemistry target values: MAXIMUM LIKELIHOOD Details: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. ATOM RECORD CONTAINS SUM OF TLS AND RESIDUAL B FACTORS. ANISOU RECORD CONTAINS SUM OF TLS AND RESIDUAL U FACTORS
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Solvent computation | Ion probe radii: 0.8 Å / Shrinkage radii: 0.8 Å / VDW probe radii: 1.4 Å / Solvent model: MASK | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso mean: 24.812 Å2
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 1.8→29.45 Å
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refine LS restraints |
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
LS refinement shell | Resolution: 1.8→1.847 Å / Total num. of bins used: 20
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement TLS group |
|