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- PDB-3l3u: Crystal structure of the HIV-1 integrase core domain to 1.4A -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3l3u
タイトルCrystal structure of the HIV-1 integrase core domain to 1.4A
要素POL polyprotein
キーワードVIRAL PROTEIN / DNA INTEGRATION / AIDS / INTEGRASE / ENDONUCLEASE / POLYNUCLEOTIDYL TRANSFERASE / DNA BINDING
機能・相同性
機能・相同性情報


exoribonuclease H activity / DNA integration / viral genome integration into host DNA / establishment of integrated proviral latency / RNA stem-loop binding / viral penetration into host nucleus / host multivesicular body / RNA-directed DNA polymerase activity / RNA-DNA hybrid ribonuclease activity / host cell ...exoribonuclease H activity / DNA integration / viral genome integration into host DNA / establishment of integrated proviral latency / RNA stem-loop binding / viral penetration into host nucleus / host multivesicular body / RNA-directed DNA polymerase activity / RNA-DNA hybrid ribonuclease activity / host cell / viral nucleocapsid / DNA recombination / aspartic-type endopeptidase activity / DNA-directed DNA polymerase activity / symbiont-mediated suppression of host gene expression / viral translational frameshifting / symbiont entry into host cell / lipid binding / host cell plasma membrane / host cell nucleus / virion membrane / proteolysis / DNA binding / zinc ion binding
類似検索 - 分子機能
Ribonuclease H-like superfamily/Ribonuclease H / Reverse transcriptase connection / Reverse transcriptase connection domain / Reverse transcriptase thumb / Reverse transcriptase thumb domain / Integrase Zinc binding domain / Zinc finger integrase-type profile. / Integrase DNA binding domain / Integrase, C-terminal domain superfamily, retroviral / Integrase, N-terminal zinc-binding domain ...Ribonuclease H-like superfamily/Ribonuclease H / Reverse transcriptase connection / Reverse transcriptase connection domain / Reverse transcriptase thumb / Reverse transcriptase thumb domain / Integrase Zinc binding domain / Zinc finger integrase-type profile. / Integrase DNA binding domain / Integrase, C-terminal domain superfamily, retroviral / Integrase, N-terminal zinc-binding domain / Integrase-like, N-terminal / Integrase, C-terminal, retroviral / Integrase DNA binding domain profile. / RNase H / Integrase core domain / Integrase, catalytic core / Integrase catalytic domain profile. / Retropepsin-like catalytic domain / RNase H type-1 domain profile. / Ribonuclease H domain / Retropepsins / Retroviral aspartyl protease / Aspartyl protease, retroviral-type family profile. / Peptidase A2A, retrovirus, catalytic / Reverse transcriptase (RNA-dependent DNA polymerase) / Reverse transcriptase domain / Reverse transcriptase (RT) catalytic domain profile. / Nucleotidyltransferase; domain 5 / Aspartic peptidase, active site / Eukaryotic and viral aspartyl proteases active site. / Aspartic peptidase domain superfamily / Ribonuclease H superfamily / Ribonuclease H-like superfamily / Reverse transcriptase/Diguanylate cyclase domain / DNA/RNA polymerase superfamily / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Gag-Pol polyprotein
類似検索 - 構成要素
生物種Human immunodeficiency virus 1 (ヒト免疫不全ウイルス)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.4 Å
データ登録者Wielens, J. / Chalmers, D.K. / Scanlon, M.J. / Parker, M.W.
引用ジャーナル: Febs Lett. / 年: 2010
タイトル: Crystal structure of the HIV-1 integrase core domain in complex with sucrose reveals details of an allosteric inhibitory binding site.
著者: Wielens, J. / Headey, S.J. / Jeevarajah, D. / Rhodes, D.I. / Deadman, J. / Chalmers, D.K. / Scanlon, M.J. / Parker, M.W.
履歴
登録2009年12月17日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02010年3月31日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22014年2月12日Group: Database references
改定 1.32021年11月10日Group: Database references / Derived calculations / カテゴリ: database_2 / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42023年11月1日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: POL polyprotein
B: POL polyprotein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)35,8935
ポリマ－35,6042
非ポリマー2883
水6,017334
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2880 Å2
ΔGint-17 kcal/mol
Surface area13210 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)59.550, 62.434, 81.127
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
詳細multimer

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要素

#1: タンパク質 POL polyprotein


分子量: 17802.174 Da / 分子数: 2
断片: CATALYTIC CORE DOMAIN OF integrase, UNP residues 765-927
変異: C56S, W131D, W139D, F185H / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Human immunodeficiency virus 1 (ヒト免疫不全ウイルス)
株: NL43 / 遺伝子: pol / プラスミド: pET28b+ / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 (DE3) / 参照: UniProt: Q72498
#2: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION


分子量: 96.063 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 334 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.12 Å3/Da / 溶媒含有率: 41.92 % / Mosaicity: 0.19 °
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 4.6
詳細: 1.8M Ammonium sulfate, 0.15M sodium citrate, 5mM cadmium chloride, pH 4.6, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 14-BM-C / 波長: 0.90002 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2006年3月30日
放射モノクロメーター: Bent Ge(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.90002 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.4→34.015 Å / Num. all: 60131 / Num. obs: 60131 / % possible obs: 99.8 % / 冗長度: 12.5 % / Biso Wilson estimate: 11.1 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.112 / Rsym value: 0.112 / Net I/σ(I): 15.2
反射 シェル解像度: 1.4→1.48 Å / 冗長度: 13.3 % / Rmerge(I) obs: 0.439 / Mean I/σ(I) obs: 6.6 / Num. unique all: 8679 / % possible all: 100

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位相決定

位相決定手法: 分子置換
Phasing MRRfactor: 0.578 / Cor.coef. Fo:Fc: 0.216 / Cor.coef. Io to Ic: 0.199
最高解像度最低解像度
Rotation3 Å15 Å
Translation3 Å15 Å

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
MOSFLMデータ削減
SCALA3.3.9データスケーリング
AMoRE位相決定
REFMAC精密化
PDB_EXTRACT3.005データ抽出
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1exq

1exq


解像度: 1.4→34.01 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.886 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.866 / WRfactor Rfree: 0.255 / WRfactor Rwork: 0.222 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.25 / FOM work R set: 0.909 / SU B: 1.564 / SU ML: 0.029 / SU R Cruickshank DPI: 0.087 / SU Rfree: 0.075 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / σ(I): 2 / ESU R: 0.087 / ESU R Free: 0.075 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES: REFINED INDIVIDUALLY
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.236 3064 5.1 %RANDOM
Rwork0.204 ---
obs0.205 60063 99.7 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 70.21 Å2 / Biso mean: 11.97 Å2 / Biso min: 2 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.41 Å20 Å20 Å2
2---0.22 Å20 Å2
3----0.18 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.4→34.01 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2263 0 15 334 2612
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0250.0222571
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.021689
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg2.0791.9493521
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.10634184
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.9365346
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg31.88125102
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg13.44915459
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg20.6221510
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1360.2400
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0110.022959
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0020.02490
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it2.1981.51621
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other0.7341.5668
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it3.24622652
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it5.0753950
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it7.2274.5869
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr2.13934260
LS精密化 シェル解像度: 1.4→1.436 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.312 224 -
Rwork0.264 4147 -
all-4371 -
obs--100 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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