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-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 3l35 | ||||||
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タイトル | PIE12 D-peptide against HIV entry | ||||||
要素 |
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キーワード | DE NOVO PROTEIN / COILED-COIL / D-PEPTIDE INHIBITOR | ||||||
機能・相同性 | Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces - #170 / Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces / Up-down Bundle / Mainly Alpha 機能・相同性情報 | ||||||
手法 | X線回折 / 分子置換 / 解像度: 1.55 Å | ||||||
データ登録者 | Welch, B.D. / Redman, J.S. / Paul, S. / Whitby, F.G. / Weinstock, M.T. / Reeves, J.D. / Lie, Y.S. / Eckert, D.M. / Hill, C.P. / Root, M.J. / Kay, M.S. | ||||||
引用 | ジャーナル: J.Virol. / 年: 2010 タイトル: Design of a potent D-peptide HIV-1 entry inhibitor with a strong barrier to resistance. 著者: Welch, B.D. / Francis, J.N. / Redman, J.S. / Paul, S. / Weinstock, M.T. / Reeves, J.D. / Lie, Y.S. / Whitby, F.G. / Eckert, D.M. / Hill, C.P. / Root, M.J. / Kay, M.S. | ||||||
履歴 |
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-構造の表示
構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
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-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 3l35.cif.gz | 52.2 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
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PDB形式 | pdb3l35.ent.gz | 44.8 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 3l35.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
文書・要旨 | 3l35_validation.pdf.gz | 458.5 KB | 表示 | wwPDB検証レポート |
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文書・詳細版 | 3l35_full_validation.pdf.gz | 461.5 KB | 表示 | |
XML形式データ | 3l35_validation.xml.gz | 11.1 KB | 表示 | |
CIF形式データ | 3l35_validation.cif.gz | 15.6 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/l3/3l35 ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/l3/3l35 | HTTPS FTP |
-関連構造データ
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
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1 |
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単位格子 |
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詳細 | BIOMOLECULE: 1 SEE REMARK 350 FOR THE AUTHOR PROVIDED AND/OR PROGRAM GENERATED ASSEMBLY INFORMATION FOR THE STRUCTURE IN THIS ENTRY. THE REMARK MAY ALSO PROVIDE INFORMATION ON BURIED SURFACE AREA. COORDINATES FOR A COMPLETE MULTIMER REPRESENTING THE KNOWN BIOLOGICALLY SIGNIFICANT OLIGOMERIZATION STATE OF THE MOLECULE CAN BE GENERATED BY APPLYING BIOMT TRANSFORMATIONS GIVEN BELOW. BOTH NON-CRYSTALLOGRAPHIC AND CRYSTALLOGRAPHIC OPERATIONS ARE GIVEN. BIOMOLECULE: 1 AUTHOR DETERMINED BIOLOGICAL UNIT: HEXAMERIC SOFTWARE DETERMINED QUATERNARY STRUCTURE: HEXAMERIC SOFTWARE USED: PISA TOTAL BURIED SURFACE AREA: 10560 ANGSTROM**2 SURFACE AREA OF THE COMPLEX: 10620 ANGSTROM**2 CHANGE IN SOLVENT FREE ENERGY: -84.0 KCAL/MOL APPLY THE FOLLOWING TO CHAINS: A, B, C, H, K, L BIOMT1 1 1.000000 0.000000 0.000000 0.00000 BIOMT2 1 0.000000 1.000000 0.000000 0.00000 BIOMT3 1 0.000000 0.000000 1.000000 0.00000 |
-要素
#1: タンパク質・ペプチド | 分子量: 5466.574 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 詳細: L-PEPTIDE WITH N-TERMINAL ACETYL GROUP AND C-TERMINAL AMIDE GROUP #2: タンパク質・ペプチド | 分子量: 2029.301 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 詳細: D-PEPTIDE WITH N-TERMINAL ACETYL GROUP AND C-TERMINAL AMIDE GROUP #3: 水 | ChemComp-HOH / | |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1 |
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-試料調製
結晶 | マシュー密度: 2.23 Å3/Da / 溶媒含有率: 44.82 % |
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結晶化 | pH: 9 詳細: 0.1 M BICINE, 2% V/V 1,4-DIOXANE, 10% W/V POLYETHYLENE GLYCOL 20,000, PH 9.0, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, TEMPERATURE 298K |
-データ収集
回折 | 平均測定温度: 100 K |
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放射光源 | 由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU MICROMAX-007 HF / 波長: 1.5418 |
検出器 | タイプ: RIGAKU RAXIS IV / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2008年6月11日 / 詳細: VARIMAX-HR |
放射 | プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray |
放射波長 | 波長: 1.5418 Å / 相対比: 1 |
反射 | 解像度: 1.55→30 Å / Num. obs: 25088 / % possible obs: 86.5 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 4.5 % / Rmerge(I) obs: 0.051 / Net I/σ(I): 21.669 |
反射 シェル | 解像度: 1.55→1.61 Å / 冗長度: 3 % / Rmerge(I) obs: 0.25 / % possible all: 66.8 |
-解析
ソフトウェア |
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精密化 | 構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.55→30 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.946 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.917 / SU B: 2.053 / SU ML: 0.076 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.126 / ESU R Free: 0.131 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
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溶媒の処理 | イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子変位パラメータ | Biso mean: 23.98 Å2
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精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 1.55→30 Å
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拘束条件 |
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LS精密化 シェル | 解像度: 1.55→1.59 Å / Total num. of bins used: 20
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