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- PDB-3l0b: Crystal structure of SCP1 phosphatase D206A mutant phosphoryl-int... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3l0b
タイトルCrystal structure of SCP1 phosphatase D206A mutant phosphoryl-intermediate
要素Carboxy-terminal domain RNA polymerase II polypeptide A small phosphatase 1
キーワードHYDROLASE / HAD superfamily / phosphoryl-aspartate intermediate / small C-terminal domain phosphatase / protein phosphatase
機能・相同性
機能・相同性情報


RNA polymerase II CTD heptapeptide repeat phosphatase activity / histone H2AXS139 phosphatase activity / RNA polymerase II CTD heptapeptide repeat Y1 phosphatase activity / RNA polymerase II CTD heptapeptide repeat T4 phosphatase activity / RNA polymerase II CTD heptapeptide repeat S2 phosphatase activity / RNA polymerase II CTD heptapeptide repeat S5 phosphatase activity / RNA polymerase II CTD heptapeptide repeat S7 phosphatase activity / MAP kinase serine/threonine phosphatase activity / calmodulin-dependent protein phosphatase activity / myosin phosphatase activity ...RNA polymerase II CTD heptapeptide repeat phosphatase activity / histone H2AXS139 phosphatase activity / RNA polymerase II CTD heptapeptide repeat Y1 phosphatase activity / RNA polymerase II CTD heptapeptide repeat T4 phosphatase activity / RNA polymerase II CTD heptapeptide repeat S2 phosphatase activity / RNA polymerase II CTD heptapeptide repeat S5 phosphatase activity / RNA polymerase II CTD heptapeptide repeat S7 phosphatase activity / MAP kinase serine/threonine phosphatase activity / calmodulin-dependent protein phosphatase activity / myosin phosphatase activity / protein-serine/threonine phosphatase / negative regulation of G1/S transition of mitotic cell cycle / negative regulation of neuron differentiation / protein dephosphorylation / negative regulation of neurogenesis / regulation of transcription by RNA polymerase II / extracellular exosome / nucleoplasm / metal ion binding / nucleus
類似検索 - 分子機能
Dullard phosphatase domain, eukaryotic / CTD small RNA polymerase II polypeptide A phosphatase-like / : / FCP1 homology domain / NLI interacting factor-like phosphatase / FCP1 homology domain profile. / catalytic domain of ctd-like phosphatases / HAD superfamily/HAD-like / HAD superfamily / HAD-like superfamily ...Dullard phosphatase domain, eukaryotic / CTD small RNA polymerase II polypeptide A phosphatase-like / : / FCP1 homology domain / NLI interacting factor-like phosphatase / FCP1 homology domain profile. / catalytic domain of ctd-like phosphatases / HAD superfamily/HAD-like / HAD superfamily / HAD-like superfamily / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-1PG / Carboxy-terminal domain RNA polymerase II polypeptide A small phosphatase 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.35 Å
データ登録者Zhang, M. / Zhang, Y.
引用ジャーナル: Protein Sci. / 年: 2010
タイトル: Structural and functional analysis of the phosphoryl transfer reaction mediated by the human small C-terminal domain phosphatase, Scp1.
著者: Zhang, M. / Liu, J. / Kim, Y. / Dixon, J.E. / Pfaff, S.L. / Gill, G.N. / Noel, J.P. / Zhang, Y.
履歴
登録2009年12月9日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02010年3月23日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22021年10月13日Group: Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / pdbx_struct_conn_angle ...database_2 / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.32023年9月6日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Carboxy-terminal domain RNA polymerase II polypeptide A small phosphatase 1
B: Carboxy-terminal domain RNA polymerase II polypeptide A small phosphatase 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)42,5064
ポリマ－42,2302
非ポリマー2772
水1,72996
1
A: Carboxy-terminal domain RNA polymerase II polypeptide A small phosphatase 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)21,3923
ポリマ－21,1151
非ポリマー2772
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
2
B: Carboxy-terminal domain RNA polymerase II polypeptide A small phosphatase 1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)21,1151
ポリマ－21,1151
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)124.666, 78.187, 62.585
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 112.34, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121

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要素

#1: タンパク質 Carboxy-terminal domain RNA polymerase II polypeptide A small phosphatase 1 / Nuclear LIM interactor-interacting factor 3 / NLI-interacting factor 3 / NLI-IF


分子量: 21114.893 Da / 分子数: 2 / 断片: C-TERMINAL DOMAIN / 変異: D206A / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: CTDSP1, NIF3, NLIIF, SCP1 / プラスミド: PET28 / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)
参照: UniProt: Q9GZU7, protein-serine/threonine phosphatase
#2: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#3: 化合物 ChemComp-1PG / 2-(2-{2-[2-(2-METHOXY-ETHOXY)-ETHOXY]-ETHOXY}-ETHOXY)-ETHANOL / 3,6,9,12,15-ペンタオキサヘキサデカン-1-オ-ル


分子量: 252.305 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C11H24O6
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 96 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.34 Å3/Da / 溶媒含有率: 63.18 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
詳細: 0.5M AMMONIUM SULFATE, 0.2M LITHIUM SULFATE, 100MM HEPES, PH 7.0. CRYSTAL TRANSFERRED TO 100MM SODIUM CITRATE, PH 5.5, 30% PEG8000, 20MM PNPP, and 10mM Magnesium chloride, VAPOR DIFFUSION, ...詳細: 0.5M AMMONIUM SULFATE, 0.2M LITHIUM SULFATE, 100MM HEPES, PH 7.0. CRYSTAL TRANSFERRED TO 100MM SODIUM CITRATE, PH 5.5, 30% PEG8000, 20MM PNPP, and 10mM Magnesium chloride, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 298K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALS / ビームライン: 8.2.2 / 波長: 1
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2006年5月24日 / 詳細: MIRRORS
放射モノクロメーター: GRAPHITE / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.35→64.7 Å / Num. obs: 21278 / % possible obs: 91.4 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 4.5 % / Rsym value: 0.071 / Net I/σ(I): 16
反射 シェル解像度: 2.35→2.43 Å / 冗長度: 2.6 % / Mean I/σ(I) obs: 2.6 / Rsym value: 0.204 / % possible all: 59.1

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
AMoRE位相決定
REFMAC5.2.0019精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: pdb entry 2GHQ

2ghq


解像度: 2.35→64.68 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.941 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.907 / SU B: 6.685 / SU ML: 0.158 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.287 / ESU R Free: 0.238 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.24947 1109 5.2 %RANDOM
Rwork0.18997 ---
obs0.19299 20222 91.21 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 29.431 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.36 Å20 Å20.94 Å2
2--1.14 Å20 Å2
3----0.06 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.35→64.68 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2926 0 18 96 3040
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0220.0223014
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.9821.9644094
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.8725358
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg37.37623.464153
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg18.72915489
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg22.4581524
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1250.2454
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.010.0212320
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2060.21253
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.3080.21997
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1710.2160
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined0.2360.22
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.1850.241
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.2860.25
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.0371.51808
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.96222936
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it3.04331206
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it4.7794.51158
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2.35→2.407 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.345 56 -
Rwork0.259 951 -
obs--58.44 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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