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- PDB-3kyj: Crystal structure of the P1 domain of CheA3 in complex with CheY6... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3kyj
タイトルCrystal structure of the P1 domain of CheA3 in complex with CheY6 from R. sphaeroides
要素
  • CheY6 protein
  • Putative histidine protein kinase
キーワードTRANSFERASE / protein-protein interaction / histidine kinase / response regulator / phosphorylation / specificity / Kinase
機能・相同性
機能・相同性情報


protein histidine kinase activity / histidine kinase / phosphorelay signal transduction system / chemotaxis
類似検索 - 分子機能
HPT domain / : / CheW-like domain / CheW-like domain superfamily / CheW-like domain / Two component signalling adaptor domain / Histidine Phosphotransfer domain / Hpt domain / Histidine-containing phosphotransfer (HPt) domain profile. / Signal transduction histidine kinase, phosphotransfer (Hpt) domain ...HPT domain / : / CheW-like domain / CheW-like domain superfamily / CheW-like domain / Two component signalling adaptor domain / Histidine Phosphotransfer domain / Hpt domain / Histidine-containing phosphotransfer (HPt) domain profile. / Signal transduction histidine kinase, phosphotransfer (Hpt) domain / HPT domain superfamily / Response regulator receiver domain / cheY-homologous receiver domain / Signal transduction response regulator, receiver domain / Response regulatory domain profile. / CheY-like superfamily / Response regulator / Four Helix Bundle (Hemerythrin (Met), subunit A) / Histidine kinase/HSP90-like ATPase superfamily / Up-down Bundle / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
histidine kinase / CheY6 protein
類似検索 - 構成要素
生物種Rhodobacter sphaeroides (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 1.4 Å
データ登録者Bell, C.H. / Porter, S.L. / Armitage, J.P. / Stuart, D.I.
引用ジャーナル: Plos Biol. / 年: 2010
タイトル: Using structural information to change the phosphotransfer specificity of a two-component chemotaxis signalling complex
著者: Bell, C.H. / Porter, S.L. / Strawson, A. / Stuart, D.I. / Armitage, J.P.
履歴
登録2009年12月6日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02010年2月16日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22017年11月1日Group: Refinement description / カテゴリ: software
Item: _software.classification / _software.contact_author ..._software.classification / _software.contact_author / _software.contact_author_email / _software.date / _software.language / _software.location / _software.name / _software.type / _software.version
改定 1.32024年3月20日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Putative histidine protein kinase
B: CheY6 protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)31,2833
ポリマ－31,2602
非ポリマー231
水4,882271
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1060 Å2
ΔGint-8 kcal/mol
Surface area12630 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)43.718, 62.011, 48.911
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 101.260, 90.000
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質 Putative histidine protein kinase / CheA3


分子量: 15539.404 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 2-135 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Rhodobacter sphaeroides (バクテリア)
株: WS8N / 遺伝子: cheA3 / プラスミド: pQE60 / 発現宿主: Escherichia Coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): M15 / 参照: UniProt: Q8KLS0
#2: タンパク質 CheY6 protein


分子量: 15720.257 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 2-134 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Rhodobacter sphaeroides (バクテリア)
株: WS8N / 遺伝子: cheY6 / プラスミド: pQE60 / 発現宿主: Escherichia Coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): M15 / 参照: UniProt: Q8KLS1
#3: 化合物 ChemComp-NA / SODIUM ION / ナトリウムカチオン


分子量: 22.990 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Na
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 271 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.08 Å3/Da / 溶媒含有率: 40.87 % / Mosaicity: 0.149 °
結晶化温度: 295 K / 手法: 蒸気拡散法 / pH: 9
詳細: 100mM Bicine, pH 9, 1M LiCl, 20% (w/v) PEG 6000, vapor diffusion, temperature 295K

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データ収集

放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I03
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長相対比: 1
反射解像度: 1.2→50 Å / Num. obs: 68797 / % possible obs: 85.8 % / 冗長度: 5.3 % / Rmerge(I) obs: 0.053 / Χ2: 1.053 / Net I/σ(I): 13.3
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique allΧ2% possible all
1.2-1.242.10.48328911.15936.2
1.24-1.292.30.36943981.16455
1.29-1.352.60.24958571.16173.7
1.35-1.423.30.17975301.16594.4
1.42-1.514.50.16279701.05499.1
1.51-1.637.20.15379621.0399.6
1.63-1.797.20.09379670.99599.8
1.79-2.057.20.05580461.043100
2.05-2.5960.06480311.045100
2.59-506.20.04881451.072100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
PHENIX1.4_129精密化
PDB_EXTRACT3.005データ抽出
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 1.4→37.942 Å / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.3 / SU ML: 0.17 / σ(F): 1.4 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.207 2553 5.08 %
Rwork0.17 --
obs0.172 50287 99.66 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 52.636 Å2 / ksol: 0.378 e/Å3
原子変位パラメータBiso max: 142.11 Å2 / Biso mean: 29.814 Å2 / Biso min: 12.2 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--1.561 Å2-0 Å2-2.886 Å2
2--4.829 Å2-0 Å2
3----3.268 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.4→37.942 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2028 0 1 273 2302
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.012069
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.222816
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.065334
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.005366
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d16.034812
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 18

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
1.4-1.4270.2281470.1752589273699
1.427-1.4560.2711420.1692633277599
1.456-1.4880.2131380.1572617275599
1.488-1.5220.1951420.1552642278499
1.522-1.560.1871430.1522617276099
1.56-1.6030.211530.14826262779100
1.603-1.650.1931410.14326402781100
1.65-1.7030.1991360.14326352771100
1.703-1.7640.191480.14326582806100
1.764-1.8340.1861290.14626852814100
1.834-1.9180.2331260.15226432769100
1.918-2.0190.181340.15626732807100
2.019-2.1460.1861520.15226652817100
2.146-2.3110.2171420.15126722814100
2.311-2.5440.1771460.15826532799100
2.544-2.9120.221400.1726822822100
2.912-3.6680.2051430.17526822825100
3.668-37.9560.21510.18427222873100

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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