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- PDB-3kyi: Crystal structure of the phosphorylated P1 domain of CheA3 in com... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3kyi
タイトルCrystal structure of the phosphorylated P1 domain of CheA3 in complex with CheY6 from R. sphaeroides
要素
  • CheY6 protein
  • Putative histidine protein kinase
キーワードTRANSFERASE / protein-protein interaction / histidine kinase / response regulator / phosphorylation / specificity / Kinase
機能・相同性
機能・相同性情報


histidine kinase / phosphorelay sensor kinase activity / phosphorelay signal transduction system / chemotaxis
類似検索 - 分子機能
HPT domain / : / CheW-like domain / CheW-like domain superfamily / CheW-like domain / Two component signalling adaptor domain / Histidine Phosphotransfer domain / Hpt domain / Histidine-containing phosphotransfer (HPt) domain profile. / Signal transduction histidine kinase, phosphotransfer (Hpt) domain ...HPT domain / : / CheW-like domain / CheW-like domain superfamily / CheW-like domain / Two component signalling adaptor domain / Histidine Phosphotransfer domain / Hpt domain / Histidine-containing phosphotransfer (HPt) domain profile. / Signal transduction histidine kinase, phosphotransfer (Hpt) domain / HPT domain superfamily / Response regulator receiver domain / cheY-homologous receiver domain / Signal transduction response regulator, receiver domain / Response regulatory domain profile. / CheY-like superfamily / Response regulator / Four Helix Bundle (Hemerythrin (Met), subunit A) / Histidine kinase/HSP90-like ATPase superfamily / Up-down Bundle / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
histidine kinase / CheY6 protein
類似検索 - 構成要素
生物種Rhodobacter sphaeroides (バクテリア)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.8 Å
データ登録者Bell, C.H. / Porter, S.L. / Armitage, J.P. / Stuart, D.I.
引用ジャーナル: Plos Biol. / 年: 2010
タイトル: Using structural information to change the phosphotransfer specificity of a two-component chemotaxis signalling complex
著者: Bell, C.H. / Porter, S.L. / Strawson, A. / Stuart, D.I. / Armitage, J.P.
履歴
登録2009年12月6日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02010年2月16日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22016年6月15日Group: Data collection
改定 1.32017年11月1日Group: Refinement description / カテゴリ: software
Item: _software.classification / _software.contact_author ..._software.classification / _software.contact_author / _software.contact_author_email / _software.date / _software.language / _software.location / _software.name / _software.type / _software.version
改定 1.42021年11月10日Group: Database references / Derived calculations / カテゴリ: database_2 / struct_conn / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.52023年11月1日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Putative histidine protein kinase
B: CheY6 protein


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)31,3222
ポリマ－31,3222
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1210 Å2
ΔGint-13 kcal/mol
Surface area11520 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)33.170, 43.433, 48.647
Angle α, β, γ (deg.)78.810, 86.570, 80.870
Int Tables number1
Space group name H-MP1

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要素

#1: タンパク質 Putative histidine protein kinase / cheA3


分子量: 15618.375 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 2-135 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Rhodobacter sphaeroides (バクテリア)
株: WS8N / 遺伝子: cheA3 / プラスミド: pQE60 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): M15 / 参照: UniProt: Q8KLS0
#2: タンパク質 CheY6 protein


分子量: 15703.272 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 2-134 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Rhodobacter sphaeroides (バクテリア)
株: WS8N / 遺伝子: cheY6 / プラスミド: pQE60 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): M15 / 参照: UniProt: Q8KLS1

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.17 Å3/Da / 溶媒含有率: 43.22 % / Mosaicity: 2.252 °
結晶化温度: 295 K / 手法: 蒸気拡散法 / pH: 9
詳細: 100mM Bicine, pH 9, 1M LiCl, 20% (w/v) PEG 6000, vapor diffusion, temperature 295K

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データ収集

放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU MICROMAX-007 / 波長: 1.4 Å
検出器タイプ: MAR scanner 345 mm plate / 検出器: IMAGE PLATE
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.4 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.8→50 Å / Num. obs: 6518 / % possible obs: 96.1 % / 冗長度: 1.8 % / Biso Wilson estimate: 68.12 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.12 / Χ2: 1.086 / Net I/σ(I): 5.2
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique allΧ2Diffraction-ID% possible all
2.8-2.91.80.6166191.124194.5
2.9-3.021.80.5596191.241195.8
3.02-3.151.80.4476261.112196.2
3.15-3.321.80.3026331.072196.8
3.32-3.531.80.2525941.098194.6
3.53-3.81.80.1886351.071194.9
3.8-4.181.80.1476161.072194.9
4.18-4.791.80.0986341.012197.4
4.79-6.031.80.096281.011198.4
6.03-501.80.056371.059197.4

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
TNT精密化
PDB_EXTRACT3.005データ抽出
BUSTER2.9.2精密化
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 3KYJ

3kyj


解像度: 2.8→34.99 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.911 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.85 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.5 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.284 286 4.59 %RANDOM
Rwork0.241 ---
obs0.243 6241 --
原子変位パラメータBiso max: 175.89 Å2 / Biso mean: 85.584 Å2 / Biso min: 55.64 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-6.102 Å22.959 Å20.773 Å2
2---3.908 Å21.88 Å2
3----2.195 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.581 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.8→34.99 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1738 0 0 0 1738
拘束条件
Refine-IDタイプ数Restraint functionWeightDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_d637SINUSOIDAL2
X-RAY DIFFRACTIONt_trig_c_planes44HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_gen_planes256HARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_it1758HARMONIC20
X-RAY DIFFRACTIONt_nbd
X-RAY DIFFRACTIONt_improper_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_pseud_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_chiral_improper_torsion236SEMIHARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_sum_occupancies
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_distance
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_ideal_dist_contact1995SEMIHARMONIC4
X-RAY DIFFRACTIONt_bond_d1758HARMONIC20.008
X-RAY DIFFRACTIONt_angle_deg2372HARMONIC20.95
X-RAY DIFFRACTIONt_omega_torsion1.56
X-RAY DIFFRACTIONt_other_torsion19.18
LS精密化 シェル解像度: 2.8→3.12 Å / Total num. of bins used: 5
Rfactor反射数%反射
Rfree0.266 93 5.42 %
Rwork0.227 1624 -
all0.229 1717 -
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
13.0866-3.9492-3.83627.5962-4.68127.46040.04560.3075-0.3652-0.1927-0.1580.1271-0.1018-0.11790.11250.50320.0991-0.1037-0.39130.2241-0.2492-3.2786-32.0502-39.6665
2-0.010.1119-0.59750.4151-0.13810.28040.0031-0.00810.044-0.0054-0.0232-0.01070.0067-0.00730.02020.3301-0.0223-0.14240.18750.09570.02111.7692-27.267-26.4691
35.8465-3.50131.8796.6020.10664.854-0.0509-0.36-0.01120.027-0.0805-0.3818-0.04090.24350.13140.36620.04790.113-0.23190.2707-0.22387.2245-31.265-36.7403
40.81060.78881.66764.6372-0.23889.1229-0.1127-0.25160.27880.3679-0.08660.5188-0.4463-0.1910.19930.39660.12680.0932-0.3810.1274-0.0918-5.8395-10.7882-21.371
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1{ B|1 - B|55 }B1 - 55
2X-RAY DIFFRACTION2{ B|56 - B|59 }B56 - 59
3X-RAY DIFFRACTION3{ B|66 - B|134 }B66 - 134
4X-RAY DIFFRACTION4{ A|8 - A|135 }A8 - 135

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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