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万見
- PDB-3kyh: Saccharomyces cerevisiae Cet1-Ceg1 capping apparatus -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3kyh
タイトルSaccharomyces cerevisiae Cet1-Ceg1 capping apparatus
要素
  • mRNA-capping enzyme subunit alpha
  • mRNA-capping enzyme subunit beta
キーワードPROTEIN BINDING / Capping / RNA / 5' modification / triphosphatase / guanylyltransferase / complex / Hydrolase / mRNA capping / mRNA processing / Nucleus / Phosphoprotein / GTP-binding / Nucleotide-binding / Nucleotidyltransferase / Transferase
機能・相同性
機能・相同性情報


mRNA capping enzyme complex / mRNA 5'-triphosphate monophosphatase activity / mRNA 5'-phosphatase / polynucleotide 5'-phosphatase activity / tRNA processing / RNA Pol II CTD phosphorylation and interaction with CE / mRNA Capping / 7-methylguanosine mRNA capping / positive regulation of transcription elongation by RNA polymerase II / positive regulation of protein localization to nucleus ...mRNA capping enzyme complex / mRNA 5'-triphosphate monophosphatase activity / mRNA 5'-phosphatase / polynucleotide 5'-phosphatase activity / tRNA processing / RNA Pol II CTD phosphorylation and interaction with CE / mRNA Capping / 7-methylguanosine mRNA capping / positive regulation of transcription elongation by RNA polymerase II / positive regulation of protein localization to nucleus / mRNA guanylyltransferase activity / mRNA guanylyltransferase / GTP binding / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / ATP binding / nucleus
類似検索 - 分子機能
mRNA capping enzyme, alpha subunit / mRNA triphosphatase Cet1-like / RNA 5'-triphosphatase Cet1/Ctl1 / mRNA capping enzyme, beta chain / mRNA triphosphatase Cet1-like / mRNA triphosphatase Cet1-like superfamily / mRNA Triphosphatase Cet1; Chain A / mRNA capping enzyme, adenylation domain / mRNA capping enzyme, C-terminal / mRNA capping enzyme, catalytic domain ...mRNA capping enzyme, alpha subunit / mRNA triphosphatase Cet1-like / RNA 5'-triphosphatase Cet1/Ctl1 / mRNA capping enzyme, beta chain / mRNA triphosphatase Cet1-like / mRNA triphosphatase Cet1-like superfamily / mRNA Triphosphatase Cet1; Chain A / mRNA capping enzyme, adenylation domain / mRNA capping enzyme, C-terminal / mRNA capping enzyme, catalytic domain / mRNA capping enzyme, C-terminal domain / : / CYTH-like domain superfamily / DNA ligase/mRNA capping enzyme / D-amino Acid Aminotransferase; Chain A, domain 1 / Nucleic acid-binding proteins / OB fold (Dihydrolipoamide Acetyltransferase, E2P) / Nucleic acid-binding, OB-fold / Alpha-Beta Barrel / Beta Barrel / 2-Layer Sandwich / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
mRNA-capping enzyme subunit beta / mRNA-capping enzyme subunit alpha
類似検索 - 構成要素
生物種Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多重同系置換・異常分散 / 解像度: 3 Å
データ登録者Lima, C.D.
引用ジャーナル: Structure / 年: 2010
タイトル: Structure of the Saccharomyces cerevisiae Cet1-Ceg1 mRNA Capping Apparatus.
著者: Gu, M. / Rajashankar, K.R. / Lima, C.D.
履歴
登録2009年12月6日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02010年2月16日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22017年10月25日Group: Author supporting evidence / Refinement description / カテゴリ: pdbx_struct_assembly_auth_evidence / software
改定 1.32024年2月21日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_ncs_dom_lim / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id / _struct_ref_seq_dif.details

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: mRNA-capping enzyme subunit beta
B: mRNA-capping enzyme subunit beta
C: mRNA-capping enzyme subunit alpha
D: mRNA-capping enzyme subunit alpha


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)177,1114
ポリマ－177,1114
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area10660 Å2
ΔGint-63 kcal/mol
Surface area66950 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)165.993, 165.993, 172.355
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number173
Space group name H-MP63
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11C D
12C D
13A B
14A B

NCSドメイン領域:

Dom-ID: 1 / Refine code: 3

Component-IDEns-IDBeg auth comp-IDBeg label comp-IDEnd auth comp-IDEnd label comp-IDAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
11PROPROPROPROCC11 - 25013 - 252
21PROPROPROPRODD11 - 25013 - 252
31VALVALMETMETCC392 - 415394 - 417
41VALVALMETMETDD392 - 415394 - 417
12GLUGLUSERSERCC251 - 391253 - 393
22GLUGLUSERSERDD251 - 391253 - 393
13ILEILEPROPROAA268 - 43529 - 196
23ILEILEPROPROBB268 - 43529 - 196
33ILEILETYRTYRAA451 - 539212 - 300
43ILEILETYRTYRBB451 - 539212 - 300
14PROPROILEILEAA245 - 2616 - 22
24PROPROILEILEBB245 - 2616 - 22

NCSアンサンブル:
ID
1
2
3
4
詳細Authors state that the biological unit is a HETEROTETRAMER. Chains A and B form a HOMODIMER. Chain A interacts extensively with Chain D and Chain B interacts extensively with Chain C. The protein was purified as a HETEROTETRAMER by gel filtration.

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要素

#1: タンパク質 mRNA-capping enzyme subunit beta / Polynucleotide 5'-triphosphatase / mRNA 5'-triphosphatase / TPase


分子量: 35525.305 Da / 分子数: 2 / 断片: Triphosphatase domain / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
株: W303-1A / 遺伝子: CET1, P1433, YPL228W / プラスミド: pET29b / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 DE3 CP RIL / 参照: UniProt: O13297, polynucleotide 5'-phosphatase
#2: タンパク質 mRNA-capping enzyme subunit alpha / mRNA guanylyltransferase / GTP--RNA guanylyltransferase / GTase


分子量: 53030.289 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
株: W303-1A / 遺伝子: CEG1, G2853, YGL130W / プラスミド: pSMT3 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 DE3 CP RIL / 参照: UniProt: Q01159, mRNA guanylyltransferase

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.87 Å3/Da / 溶媒含有率: 68.22 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5.6
詳細: 1.0 M ammonium citrate, 0.1 M sodium citrate, 1.0% PEG (polyethylene glycerol) 4000, pH 5.6, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 291K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 31-ID / 波長: 0.979 Å
検出器タイプ: MAR CCD 165 mm / 検出器: CCD / 日付: 2003年6月27日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.979 Å / 相対比: 1
Reflection twin
Crystal-IDIDOperatorDomain-IDFraction
11H, K, L10.514
11h+k,-k,-l20.486
反射解像度: 3→25 Å / Num. obs: 52300 / % possible obs: 97.7 % / Observed criterion σ(I): -0.5 / Rmerge(I) obs: 0.1 / Net I/σ(I): 12.7
反射 シェル解像度: 3→3.11 Å / Rmerge(I) obs: 0.468 / Mean I/σ(I) obs: 1.9 / % possible all: 93.9

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位相決定

位相決定手法: 多重同系置換・異常分散

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
SHARP位相決定
SOLOMON位相決定
REFMAC5.5.0102精密化
PDB_EXTRACT3.005データ抽出
MAR345dtbデータ収集
精密化構造決定の手法: 多重同系置換・異常分散 / 解像度: 3→19.98 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.877 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.839 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 1 / SU B: 12.904 / SU ML: 0.232 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.224 / ESU R Free: 0.092 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: U VALUES REFINED INDIVIDUALLY
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.29801 2465 4.8 %RANDOM
Rwork0.24925 ---
obs0.2516 48524 95.17 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 79.011 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-35.39 Å20 Å20 Å2
2--35.39 Å20 Å2
3----70.78 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3→19.98 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数10696 0 0 0 10696
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0170.02210932
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg2.3691.97314796
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg8.27651314
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg42.17924.549510
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg23.125151986
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg21.1081566
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1780.21654
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0130.0218188
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it5.7371.56648
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it8.984210842
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it14.41434284
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it19.3624.53954
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
Refine LS restraints NCS

Dom-ID: 1 / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

Ens-IDAuth asym-ID数タイプRms dev position (Å)Weight position
1C1056TIGHT POSITIONAL0.310.05
1D1066LOOSE POSITIONAL0.445
1C1056TIGHT THERMAL7.980.5
1D1066LOOSE THERMAL12.210
2C492TIGHT POSITIONAL0.30.05
2D523LOOSE POSITIONAL0.435
2C492TIGHT THERMAL3.40.5
2D523LOOSE THERMAL5.5210
3A976TIGHT POSITIONAL0.250.05
3B982LOOSE POSITIONAL0.45
3A976TIGHT THERMAL8.130.5
3B982LOOSE THERMAL12.210
4A68TIGHT POSITIONAL0.370.05
4B75LOOSE POSITIONAL0.55
4A68TIGHT THERMAL11.390.5
4B75LOOSE THERMAL12.5910
LS精密化 シェル解像度: 3→3.079 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.31 160 -
Rwork0.238 3024 -
obs--81.87 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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