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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3kvw
タイトルCrystal Structure of dual-specificity tyrosine phosphorylation regulated kinase 2 (DYRK2) in complex with an indirubin ligand
要素Dual specificity tyrosine-phosphorylation-regulated kinase 2
キーワードTRANSFERASE / DYRK2 / dual-specificity tyrosine / ki-(Y)-phosphorylation regulated kinase 2 / PSK-H2 / kinase / Structural Genomics Consortium / SGC / Apoptosis / ATP-binding / Nucleotide-binding / Serine/threonine-protein kinase / Tyrosine-protein kinase
機能・相同性
機能・相同性情報


dual-specificity kinase / negative regulation of calcineurin-NFAT signaling cascade / smoothened signaling pathway / positive regulation of glycogen biosynthetic process / intrinsic apoptotic signaling pathway in response to DNA damage by p53 class mediator / ubiquitin ligase complex / protein serine/threonine/tyrosine kinase activity / regulation of signal transduction by p53 class mediator / manganese ion binding / protein tyrosine kinase activity ...dual-specificity kinase / negative regulation of calcineurin-NFAT signaling cascade / smoothened signaling pathway / positive regulation of glycogen biosynthetic process / intrinsic apoptotic signaling pathway in response to DNA damage by p53 class mediator / ubiquitin ligase complex / protein serine/threonine/tyrosine kinase activity / regulation of signal transduction by p53 class mediator / manganese ion binding / protein tyrosine kinase activity / Regulation of TP53 Activity through Phosphorylation / cytoskeleton / ribonucleoprotein complex / protein phosphorylation / protein serine kinase activity / protein serine/threonine kinase activity / DNA damage response / magnesium ion binding / nucleoplasm / ATP binding / nucleus / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
DYRK / Dual specificity tyrosine-phosphorylation-regulated kinase / Trypsin Inhibitor V; Chain A / Transferase(Phosphotransferase) domain 1 / Transferase(Phosphotransferase); domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Protein kinase domain ...DYRK / Dual specificity tyrosine-phosphorylation-regulated kinase / Trypsin Inhibitor V; Chain A / Transferase(Phosphotransferase) domain 1 / Transferase(Phosphotransferase); domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-IRB / Dual specificity tyrosine-phosphorylation-regulated kinase 2
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.28 Å
データ登録者Filippakopoulos, P. / Myrianthopoulos, V. / Kritsanida, M. / Magiatis, P. / Skaltsounis, A.L. / Soundararajan, M. / Krojer, T. / Gileadi, O. / Hapka, E. / Fedorov, O. ...Filippakopoulos, P. / Myrianthopoulos, V. / Kritsanida, M. / Magiatis, P. / Skaltsounis, A.L. / Soundararajan, M. / Krojer, T. / Gileadi, O. / Hapka, E. / Fedorov, O. / Berridge, G. / Wang, J. / Shrestha, L. / Vollmar, M. / von Delft, F. / Arrowsmith, C.H. / Edwards, A. / Weigelt, J. / Bountra, C. / Mikros, E. / Knapp, S. / Structural Genomics Consortium (SGC)
引用ジャーナル: To be Published
タイトル: Crystal Structure of dual-specificity tyrosine phosphorylation regulated kinase 2 (DYRK2) in complex with an indirubin ligand
著者: Filippakopoulos, P. / Myrianthopoulos, V. / Kritsanida, M. / Magiatis, P. / Skaltsounis, A.L. / Soundararajan, M. / Krojer, T. / Gileadi, O. / Hapka, E. / Fedorov, O. / Berridge, G. / Wang, J. ...著者: Filippakopoulos, P. / Myrianthopoulos, V. / Kritsanida, M. / Magiatis, P. / Skaltsounis, A.L. / Soundararajan, M. / Krojer, T. / Gileadi, O. / Hapka, E. / Fedorov, O. / Berridge, G. / Wang, J. / Shrestha, L. / Vollmar, M. / von Delft, F. / Arrowsmith, C.H. / Edwards, A. / Weigelt, J. / Bountra, C. / Mikros, E. / Knapp, S.
履歴
登録2009年11月30日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02010年1月5日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Advisory / Version format compliance
改定 1.22023年11月1日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.32023年11月22日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / Item: _chem_comp_atom.atom_id / _chem_comp_bond.atom_id_2

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Dual specificity tyrosine-phosphorylation-regulated kinase 2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)50,1436
ポリマ－49,6011
非ポリマー5425
水1,928107
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)84.280, 84.280, 149.120
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number94
Space group name H-MP42212

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要素

#1: タンパク質 Dual specificity tyrosine-phosphorylation-regulated kinase 2 / DYRK2


分子量: 49600.906 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 146-552 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: DYRK2 / プラスミド: pNIC28-Bsa4 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)-R3 / 参照: UniProt: Q92630, dual-specificity kinase
#2: 化合物 ChemComp-IRB / (2Z,3E)-7'-bromo-3-(hydroxyimino)-2'-oxo-1,1',2',3-tetrahydro-2,3'-biindole-5-carboxylic acid / Indirubin-3'-monoxime derivative, (2Z,3E)-7'-bromo-3-(hydroxyimino)-2'-oxo-[2,3'-biindolinylidene]-5-carboxylic acid


分子量: 400.183 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C17H10BrN3O4
#3: 化合物
ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 107 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
配列の詳細THIS ENTRY USES SKIP NUMBERING TO CLARIFY THE EXPRESSION TAG REGION.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.67 Å3/Da / 溶媒含有率: 53.92 % / Mosaicity: 0.32 °
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: 0.2M Na(Acetate), 0.1M cacodylate pH 6.5, 30% PEG 8000, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 277K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I03 / 波長: 0.9802 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2009年10月24日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9802 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.28→46.552 Å / Num. all: 25294 / Num. obs: 25294 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 7.4 % / Biso Wilson estimate: 48.8 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.105 / Rsym value: 0.105 / Net I/σ(I): 12.2
反射 シェル解像度: 2.28→2.4 Å / 冗長度: 7.6 % / Rmerge(I) obs: 0.885 / Mean I/σ(I) obs: 2.5 / Num. unique all: 3617 / Rsym value: 0.885 / % possible all: 100

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位相決定

位相決定手法: 分子置換
Phasing MRRfactor: 38.13 / Model details: Phaser MODE: MR_AUTO
最高解像度最低解像度
Rotation2.5 Å42.81 Å
Translation2.5 Å42.81 Å

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
SCALA3.3.9データスケーリング
PHASER2.1.4位相決定
REFMAC精密化
PDB_EXTRACT3.005データ抽出
GDAデータ収集
MOSFLMデータ削減
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 3K2L

3k2l


解像度: 2.28→42.81 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.941 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.915 / WRfactor Rfree: 0.256 / WRfactor Rwork: 0.208 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.3 / FOM work R set: 0.837 / SU B: 14.006 / SU ML: 0.159 / SU R Cruickshank DPI: 0.276 / SU Rfree: 0.227 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.276 / ESU R Free: 0.227 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES: RESIDUAL ONLY
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.26 1292 5.1 %RANDOM
Rwork0.209 ---
all0.211 25362 --
obs0.211 25247 99.94 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 88.96 Å2 / Biso mean: 22.469 Å2 / Biso min: 2 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.34 Å20 Å20 Å2
2--0.34 Å20 Å2
3----0.69 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.28→42.81 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3188 0 29 107 3324
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0140.0213358
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0020.022273
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.5481.9694554
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.9393.0015507
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg8.5195412
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg36.29223.677155
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg16.52315.054560
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg21.5251520
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0890.2482
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0070.0213749
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0070.02694
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it3.63332054
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other1.1463839
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it5.21753288
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it8.39681304
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it10.267111266
LS精密化 シェル解像度: 2.28→2.339 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.369 93 -
Rwork0.333 1721 -
all-1814 -
obs--100 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.35520.50740.97975.6692-1.23049.98320.0655-0.24380.15290.52230.01660.1829-0.234-0.0098-0.08210.40770.02340.16470.421-0.05220.287427.4044-56.373639.2025
20.9403-0.6103-0.00027.01820.78372.15590.00850.23210.0099-0.2706-0.0741-0.0198-0.0890.05380.06550.11320.0010.03270.16980.05760.115328.1143-46.036521.556
32.3680.0548-0.06292.7143-0.89913.4385-0.03130.09520.17670.1096-0.1143-0.217-0.29580.22510.14560.1198-0.0412-0.02030.02670.01370.060129.8838-16.662212.7602
42.05120.20671.1371.30050.45764.322-0.1474-0.07460.5120.1823-0.090.024-0.8795-0.19230.23750.3867-0.036-0.03080.04130.00910.267427.4235-4.07429.6506
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A-16 - 85
2X-RAY DIFFRACTION2A86 - 231
3X-RAY DIFFRACTION3A232 - 395
4X-RAY DIFFRACTION4A396 - 463

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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