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- PDB-3kvb: Structure of KIAA1718 Jumonji domain in complex with N-oxalylglycine -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3kvb
タイトルStructure of KIAA1718 Jumonji domain in complex with N-oxalylglycine
要素JmjC domain-containing histone demethylation protein 1D
キーワードH3K4ME3 BINDING PROTEIN / TRANSFERASE / Jumonji domain lysine demethylase / Metal-binding / Iron / Nickel ion
機能・相同性
機能・相同性情報


histone H4K20 demethylase activity / histone H3K9me/H3K9me2 demethylase activity / [histone H3]-dimethyl-L-lysine9 demethylase / histone H3K27me2/H3K27me3 demethylase activity / histone H3K36 demethylase activity / 2-oxoglutarate-dependent dioxygenase activity / midbrain development / histone H3K9 demethylase activity / histone demethylase activity / methylated histone binding ...histone H4K20 demethylase activity / histone H3K9me/H3K9me2 demethylase activity / [histone H3]-dimethyl-L-lysine9 demethylase / histone H3K27me2/H3K27me3 demethylase activity / histone H3K36 demethylase activity / 2-oxoglutarate-dependent dioxygenase activity / midbrain development / histone H3K9 demethylase activity / histone demethylase activity / methylated histone binding / transcription coregulator activity / HDMs demethylate histones / Signaling by BRAF and RAF1 fusions / iron ion binding / regulation of transcription by RNA polymerase II / nucleolus / positive regulation of DNA-templated transcription / zinc ion binding / nucleoplasm / nucleus
類似検索 - 分子機能
Methane Monooxygenase Hydroxylase; Chain G, domain 1 - #1360 / Jumonji, helical domain / Jumonji helical domain / : / Cupin / JmjC domain, hydroxylase / A domain family that is part of the cupin metalloenzyme superfamily. / JmjC domain / JmjC domain profile. / Zinc finger, PHD-type, conserved site ...Methane Monooxygenase Hydroxylase; Chain G, domain 1 - #1360 / Jumonji, helical domain / Jumonji helical domain / : / Cupin / JmjC domain, hydroxylase / A domain family that is part of the cupin metalloenzyme superfamily. / JmjC domain / JmjC domain profile. / Zinc finger, PHD-type, conserved site / PHD-finger / Zinc finger PHD-type signature. / Methane Monooxygenase Hydroxylase; Chain G, domain 1 / Zinc finger PHD-type profile. / Zinc finger, PHD-finger / Zinc finger, PHD-type / PHD zinc finger / Zinc finger, FYVE/PHD-type / Zinc finger, RING/FYVE/PHD-type / Jelly Rolls / Up-down Bundle / Sandwich / Mainly Beta / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
NICKEL (II) ION / N-OXALYLGLYCINE / OXYGEN MOLECULE / Lysine-specific demethylase 7A
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.69 Å
データ登録者Horton, J.R. / Upadhyay, A.K. / Qi, H.H. / Zhang, X. / Shi, Y. / Cheng, X.
引用ジャーナル: Nat.Struct.Mol.Biol. / 年: 2010
タイトル: Enzymatic and structural insights for substrate specificity of a family of jumonji histone lysine demethylases.
著者: Horton, J.R. / Upadhyay, A.K. / Qi, H.H. / Zhang, X. / Shi, Y. / Cheng, X.
履歴
登録2009年11月29日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02009年12月22日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22023年9月6日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: JmjC domain-containing histone demethylation protein 1D
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)46,3785
ポリマ－46,0811
非ポリマー2964
水68538
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
A: JmjC domain-containing histone demethylation protein 1D
ヘテロ分子

A: JmjC domain-containing histone demethylation protein 1D
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)92,75510
ポリマ－92,1622
非ポリマー5938
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation12_565x,x-y+1,-z+1/61
Buried area4290 Å2
ΔGint-55 kcal/mol
Surface area30270 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)78.3, 78.3, 289.1
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number178
Space group name H-MP6122

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要素

#1: タンパク質 JmjC domain-containing histone demethylation protein 1D


分子量: 46081.043 Da / 分子数: 1 / 断片: Residues 92-488 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: GST-fusion / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: JHDM1D, KIAA1718 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)CodonPlus / 参照: UniProt: Q6ZMT4, 転移酵素
#2: 化合物 ChemComp-NI / NICKEL (II) ION


分子量: 58.693 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ni
#3: 化合物 ChemComp-OXY / OXYGEN MOLECULE / ペルオキシド


分子量: 31.999 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: O2
#4: 化合物 ChemComp-OGA / N-OXALYLGLYCINE / N-オキサリルグリシン


分子量: 147.086 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C4H5NO5 / コメント: 阻害剤*YM
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 38 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.78 Å3/Da / 溶媒含有率: 55.69 %
結晶化温度: 289 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.4
詳細: 17-20% (v/v) polyethylene glycol 5000 MME, 0.2 M CaCl2, and 0.1 M BisTris pH 6.4, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 289K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 22-BM / 波長: 1 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 225 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2008年8月6日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.69→33.67 Å / Num. obs: 15320 / % possible obs: 98.3 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 14.4 % / Biso Wilson estimate: 37.7 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.085 / Net I/σ(I): 13.3
反射 シェル解像度: 2.69→2.79 Å / 冗長度: 8 % / Rmerge(I) obs: 0.394 / Mean I/σ(I) obs: 2.6 / Num. unique all: 1303 / % possible all: 86.3

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データ収集
PHASER位相決定
CNS1.2精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB entry 3KV6

3kv6


解像度: 2.69→33.67 Å / Rfactor Rfree error: 0.01 / Data cutoff high absF: 358678.44 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.267 711 4.9 %RANDOM
Rwork0.216 ---
obs-14477 93.4 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 41.1141 Å2 / ksol: 0.35 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 54.9 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-10.87 Å20 Å20 Å2
2--10.87 Å20 Å2
3----21.73 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.49 Å0.35 Å
Luzzati d res low-35 Å
Luzzati sigma a0.4 Å0.29 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.69→33.67 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2941 0 14 38 2993
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.006
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.3
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d22.9
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.78
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.31.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it2.222
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it1.982
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it3.072.5
LS精密化 シェル解像度: 2.69→2.79 Å / Rfactor Rfree error: 0.037 / Total num. of bins used: 10
Rfactor反射数%反射
Rfree0.279 58 5.1 %
Rwork0.287 1079 -
obs-1079 75.6 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1protein_rep.paramprotein.top
X-RAY DIFFRACTION2ion.paramion.top
X-RAY DIFFRACTION3water.paramwater.top

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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