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- PDB-3ktr: Structural basis of ataxin-2 recognition by poly(A)-binding protein -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3ktr
タイトルStructural basis of ataxin-2 recognition by poly(A)-binding protein
要素
  • Ataxin-2
  • Polyadenylate-binding protein 1
キーワードPROTEIN BINDING / protein-protein complex / Acetylation / Alternative splicing / Cytoplasm / Methylation / mRNA processing / mRNA splicing / Nucleus / Phosphoprotein / RNA-binding / Spliceosome / Neurodegeneration / Parkinsonism / Polymorphism / Spinocerebellar ataxia / Triplet repeat expansion
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of cytoplasmic mRNA processing body assembly / : / negative regulation of nuclear-transcribed mRNA catabolic process, nonsense-mediated decay / mCRD-mediated mRNA stability complex / RNA metabolic process / translation activator activity / negative regulation of nuclear-transcribed mRNA catabolic process, deadenylation-dependent decay / : / RNA transport / CRD-mediated mRNA stabilization ...regulation of cytoplasmic mRNA processing body assembly / : / negative regulation of nuclear-transcribed mRNA catabolic process, nonsense-mediated decay / mCRD-mediated mRNA stability complex / RNA metabolic process / translation activator activity / negative regulation of nuclear-transcribed mRNA catabolic process, deadenylation-dependent decay / : / RNA transport / CRD-mediated mRNA stabilization / Z-decay: degradation of maternal mRNAs by zygotically expressed factors / Deadenylation of mRNA / positive regulation of cytoplasmic translation / M-decay: degradation of maternal mRNAs by maternally stored factors / poly(A) binding / regulatory ncRNA-mediated gene silencing / P-body assembly / negative regulation of receptor internalization / mRNA stabilization / poly(U) RNA binding / positive regulation of nuclear-transcribed mRNA catabolic process, deadenylation-dependent decay / nuclear-transcribed mRNA catabolic process, nonsense-mediated decay / epidermal growth factor receptor binding / Translation initiation complex formation / cell leading edge / positive regulation of nuclear-transcribed mRNA poly(A) tail shortening / Nonsense Mediated Decay (NMD) independent of the Exon Junction Complex (EJC) / L13a-mediated translational silencing of Ceruloplasmin expression / positive regulation of viral genome replication / Nonsense Mediated Decay (NMD) enhanced by the Exon Junction Complex (EJC) / stress granule assembly / catalytic step 2 spliceosome / AUF1 (hnRNP D0) binds and destabilizes mRNA / mRNA 3'-UTR binding / trans-Golgi network / Regulation of expression of SLITs and ROBOs / mRNA splicing, via spliceosome / cytoplasmic stress granule / cytoplasmic ribonucleoprotein granule / lamellipodium / regulation of translation / ribonucleoprotein complex / focal adhesion / mRNA binding / perinuclear region of cytoplasm / Golgi apparatus / RNA binding / extracellular exosome / membrane / nucleus / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
LsmAD domain / Ataxin2 / LsmAD domain / LsmAD / Ataxin 2, SM domain / Ataxin 2 SM domain / Ataxin-2, C-terminal / Ataxin-2 C-terminal region / c-terminal domain of poly(a) binding protein / c-terminal domain of poly(a) binding protein ...LsmAD domain / Ataxin2 / LsmAD domain / LsmAD / Ataxin 2, SM domain / Ataxin 2 SM domain / Ataxin-2, C-terminal / Ataxin-2 C-terminal region / c-terminal domain of poly(a) binding protein / c-terminal domain of poly(a) binding protein / : / PABP, RNA recognition motif 2 / Polyadenylate binding protein, human types 1, 2, 3, 4 / Polyadenylate-binding protein/Hyperplastic disc protein / Poly-adenylate binding protein, unique domain / Poly(A)-binding protein C-terminal (PABC) domain profile. / C-terminal domain of Poly(A)-binding protein. Present also in Drosophila hyperplastics discs protein. / PABC (PABP) domain / RNA recognition motif domain, eukaryote / RNA recognition motif / LSM domain superfamily / RNA recognition motif / RNA recognition motif / Eukaryotic RNA Recognition Motif (RRM) profile. / RNA recognition motif domain / RNA-binding domain superfamily / Nucleotide-binding alpha-beta plait domain superfamily / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
: / Polyadenylate-binding protein 1 / Ataxin-2
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.7 Å
データ登録者Kozlov, G. / Gehring, K.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2010
タイトル: Structural basis of binding of P-body-associated proteins GW182 and ataxin-2 by the Mlle domain of poly(A)-binding protein.
著者: Kozlov, G. / Safaee, N. / Rosenauer, A. / Gehring, K.
履歴
登録2009年11月25日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02010年2月23日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22023年9月6日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Polyadenylate-binding protein 1
B: Ataxin-2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)11,6665
ポリマ－11,3612
非ポリマー3053
水46826
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1730 Å2
ΔGint-31 kcal/mol
Surface area6270 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)39.093, 60.745, 31.520
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number18
Space group name H-MP21212

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要素

#1: タンパク質 Polyadenylate-binding protein 1 / Poly(A)-binding protein 1 / PABP 1


分子量: 9421.909 Da / 分子数: 1 / 断片: C-terminal domain / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PABPC1, PAB1, PABP1, PABPC2 / プラスミド: pGEX-6P-1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 / 参照: UniProt: P11940
#2: タンパク質・ペプチド Ataxin-2 / Spinocerebellar ataxia type 2 protein / Trinucleotide repeat-containing gene 13 protein


分子量: 1939.090 Da / 分子数: 1 / 断片: PABPC1-binding fragment / 由来タイプ: 合成 / 詳細: chemically synthesized / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: Q99700
#3: 化合物 ChemComp-CD / CADMIUM ION


分子量: 112.411 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cd
#4: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 26 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.65 Å3/Da / 溶媒含有率: 25.32 %
結晶化温度: 295 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.3
詳細: 2.2 M ammonium sulfate, 0.2 M CdCl2, pH 6.3, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 295K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: CHESS / ビームライン: F2 / 波長: 0.995 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 210 / 検出器: CCD / 日付: 2008年11月30日 / 詳細: mirrors
放射モノクロメーター: Si 111 CHANNEL / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.995 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.7→50 Å / Num. all: 8296 / Num. obs: 8039 / % possible obs: 96.9 % / Observed criterion σ(F): 1 / Observed criterion σ(I): 1 / 冗長度: 5.6 % / Rmerge(I) obs: 0.056 / Net I/σ(I): 23.1
反射 シェル解像度: 1.7→1.73 Å / 冗長度: 4.8 % / Rmerge(I) obs: 0.247 / Mean I/σ(I) obs: 7.4 / Num. unique all: 555 / % possible all: 94

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
ADSCQuantumデータ収集
PHASER位相決定
REFMAC5.2.0019精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: pdb entry 1I2T

1i2t


解像度: 1.7→32.88 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.944 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.936 / SU B: 4.436 / SU ML: 0.076 / TLS residual ADP flag: UNVERIFIED / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.149 / ESU R Free: 0.134 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.24508 393 4.7 %RANDOM
Rwork0.21237 ---
all0.213 8296 --
obs0.213 8039 96.91 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 25.196 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-2.94 Å20 Å20 Å2
2---1.82 Å20 Å2
3----1.12 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.7→32.88 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数741 0 11 26 778
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0120.022771
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.2772.0161047
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg4.87599
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg31.72726.12931
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg14.61215141
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg11.016153
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0820.2121
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0050.02566
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.210.2376
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.3050.2529
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1390.218
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.2330.252
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.2690.26
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.0081.5506
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.4652797
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.4083279
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it3.8264.5248
LS精密化 シェル解像度: 1.7→1.746 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.211 34 -
Rwork0.237 555 -
obs--93.64 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
115.376913.8241-4.8137.4299-1.871710.3016-1.22170.1369-1.0041-2.46250.7106-0.43890.9550.07720.5111-0.00810.02210.0547-0.0121-0.0054-0.0269-5.5394.3673-18.5746
214.26363.5828-3.33067.1874-5.54459.30850.04170.35310.0280.1081-0.0833-0.1175-0.15680.1460.04150.04660.0236-0.01870.0948-0.00790.0434-9.00149.7884-13.4033
34.92341.53430.62271.97870.53111.26260.0617-0.19420.01250.2071-0.14540.1307-0.0572-0.05420.08370.06550.0055-0.00710.04270.00150.0603-16.4018.1434-1.5191
45.36441.3169-1.550510.71190.83764.3272-0.0895-0.1261-0.12750.1793-0.0159-0.280.02520.21920.10540.0210.0248-0.02280.0928-0.00770.0563-4.06944.4514-5.9208
51.5786-0.5365-0.561117.093113.470610.74050.0935-0.0168-0.09060.22590.0428-0.33730.20070.0402-0.13630.08330.0246-0.02860.04570.01770.0683-10.74093.95264.2273
619.1984-4.3797-3.089437.969517.91520.55890.5321-0.29571.44850.30690.05890.2195-0.5334-0.2075-0.591-0.00830.06330.0493-0.0203-0.0340.1463-14.101619.97714.209
76.0042-4.34896.981629.0083-3.010114.72690.33620.1025-0.1647-0.8678-0.1805-0.48680.46640.768-0.15570.0288-0.01690.00940.047-0.01220.0428-6.068715.20244.0033
819.778812.807626.987810.887317.718147.4686-0.15330.01140.94190.0657-0.22440.32-1.7461-0.5460.37770.16660.06130.01370.00510.0212-0.0003-14.271516.0393-6.5922
933.8176-1.7482-22.369412.4324-11.678545.384-0.44570.8235-1.4504-0.9695-0.00010.61252.01770.46420.44580.04660.0479-0.01240.049-0.04320.059-22.114110.1995-12.1981
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A543 - 555
2X-RAY DIFFRACTION2A556 - 565
3X-RAY DIFFRACTION3A566 - 585
4X-RAY DIFFRACTION4A586 - 597
5X-RAY DIFFRACTION5A598 - 617
6X-RAY DIFFRACTION6A618 - 623
7X-RAY DIFFRACTION7C - A914 - 919
8X-RAY DIFFRACTION8C - A920 - 924
9X-RAY DIFFRACTION9C - A925 - 929

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlc1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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