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- PDB-3kt7: Crystal structure of Tpa1 from Saccharomyces cerevisiae, a compon... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3kt7
タイトルCrystal structure of Tpa1 from Saccharomyces cerevisiae, a component of the messenger ribonucleoprotein complex
要素PKHD-type hydroxylase TPA1
キーワードOXIDOREDUCTASE / Tpa1 / double-stranded beta helix fold / dioxygenase / iron / mRNP complex / prolyl hydroxylase
機能・相同性
機能・相同性情報


peptidyl-proline di-hydroxylation / peptidyl-proline dioxygenase activity / 酸化還元酵素; 電子対供与作用を持つ; 分子酸素を取り込むないしは分子酸素を還元する; 2-オキソグルタル酸類を片方の電子供与体とする; 酸素分をそれぞれの電子供与体に取り込む / regulation of translational termination / poly(A) binding / Protein hydroxylation / L-ascorbic acid binding / nuclear-transcribed mRNA catabolic process, deadenylation-dependent decay / regulation of translational fidelity / translational termination ...peptidyl-proline di-hydroxylation / peptidyl-proline dioxygenase activity / 酸化還元酵素; 電子対供与作用を持つ; 分子酸素を取り込むないしは分子酸素を還元する; 2-オキソグルタル酸類を片方の電子供与体とする; 酸素分をそれぞれの電子供与体に取り込む / regulation of translational termination / poly(A) binding / Protein hydroxylation / L-ascorbic acid binding / nuclear-transcribed mRNA catabolic process, deadenylation-dependent decay / regulation of translational fidelity / translational termination / ferrous iron binding / nucleus / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Oxoglutarate/iron-dependent oxygenase, C-terminal degradation domain / TPA1/Ofd1, C-terminal / Oxoglutarate/iron-dependent oxygenase, C-terminal degradation domain / Prolyl 3,4-dihydroxylase TPA1/OFD1, N-terminal domain / : / Oxoglutarate and iron-dependent oxygenase degradation C-term / 2OG-Fe(II) oxygenase superfamily / Double-stranded beta-helix / Prolyl 4-hydroxylase, alpha subunit / Prolyl 4-hydroxylase alpha subunit homologues. ...Oxoglutarate/iron-dependent oxygenase, C-terminal degradation domain / TPA1/Ofd1, C-terminal / Oxoglutarate/iron-dependent oxygenase, C-terminal degradation domain / Prolyl 3,4-dihydroxylase TPA1/OFD1, N-terminal domain / : / Oxoglutarate and iron-dependent oxygenase degradation C-term / 2OG-Fe(II) oxygenase superfamily / Double-stranded beta-helix / Prolyl 4-hydroxylase, alpha subunit / Prolyl 4-hydroxylase alpha subunit homologues. / q2cbj1_9rhob like domain / Oxoglutarate/iron-dependent dioxygenase / Fe(2+) 2-oxoglutarate dioxygenase domain profile. / 4-Layer Sandwich / Jelly Rolls / Sandwich / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
2-OXOGLUTARIC ACID / : / Prolyl 3,4-dihydroxylase TPA1
類似検索 - 構成要素
生物種Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 1.77 Å
データ登録者Kim, H.S. / Kim, H.L. / Kim, K.H. / Kim, D.J. / Lee, S.J. / Yoon, J.Y. / Yoon, H.J. / Lee, H.Y. / Park, S.B. / Kim, S.-J. ...Kim, H.S. / Kim, H.L. / Kim, K.H. / Kim, D.J. / Lee, S.J. / Yoon, J.Y. / Yoon, H.J. / Lee, H.Y. / Park, S.B. / Kim, S.-J. / Lee, J.Y. / Suh, S.W.
引用ジャーナル: Nucleic Acids Res. / 年: 2010
タイトル: Crystal structure of Tpa1 from Saccharomyces cerevisiae, a component of the messenger ribonucleoprotein complex
著者: Kim, H.S. / Kim, H.L. / Kim, K.H. / Kim, D.J. / Lee, S.J. / Yoon, J.Y. / Yoon, H.J. / Lee, H.Y. / Park, S.B. / Kim, S.-J. / Lee, J.Y. / Suh, S.W.
履歴
登録2009年11月24日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02010年1月19日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22014年2月26日Group: Database references
改定 1.32017年11月1日Group: Refinement description / カテゴリ: software
Item: _software.classification / _software.contact_author ..._software.classification / _software.contact_author / _software.contact_author_email / _software.date / _software.language / _software.location / _software.name / _software.type / _software.version

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: PKHD-type hydroxylase TPA1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)73,6998
ポリマ－73,0211
非ポリマー6787
水14,250791
1
A: PKHD-type hydroxylase TPA1
ヘテロ分子

A: PKHD-type hydroxylase TPA1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)147,39816
ポリマ－146,0422
非ポリマー1,35714
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation4_555y,x,-z1
Buried area4160 Å2
ΔGint-15 kcal/mol
Surface area46390 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)136.293, 136.293, 79.832
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number150
Space group name H-MP321
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-703-

SO4

21A-807-

HOH

31A-1516-

HOH

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要素

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タンパク質 , 1種, 1分子 A

#1: タンパク質 PKHD-type hydroxylase TPA1 / Termination and polyadenylation protein 1


分子量: 73020.930 Da / 分子数: 1 / 断片: N-terminal truncated form (residues 21-644) / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
遺伝子: TPA1, YER049W / プラスミド: pET21a(+) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): Rosseta2(DE3)pLysS
参照: UniProt: P40032, 酸化還元酵素; 電子対供与作用を持つ; 分子酸素を取り込むないしは分子酸素を還元する; 2- ...参照: UniProt: P40032, 酸化還元酵素; 電子対供与作用を持つ; 分子酸素を取り込むないしは分子酸素を還元する; 2-オキソグルタル酸類を片方の電子供与体とする; 酸素分をそれぞれの電子供与体に取り込む

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非ポリマー , 5種, 798分子

#2: 化合物 ChemComp-FE / FE (III) ION


分子量: 55.845 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Fe
#3: 化合物 ChemComp-AKG / 2-OXOGLUTARIC ACID / α-ケトグルタル酸


分子量: 146.098 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C5H6O5
#4: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#5: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 791 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.93 Å3/Da / 溶媒含有率: 58.04 %
結晶化温度: 287 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 8.5
詳細: 200mM lithium sulfate, 100mM Tris-HCl, 25%(w/v) PEG 3350, 0.14mM ferrous ascorbate, pH 8.5, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 287K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: PAL/PLS / ビームライン: 4A / 波長: 1.2399 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 210 / 検出器: CCD / 日付: 2008年4月5日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.2399 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.77→50 Å / Num. obs: 82927 / % possible obs: 99.8 % / 冗長度: 20 % / Rmerge(I) obs: 0.061 / Χ2: 1.97 / Net I/σ(I): 17.5
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique allΧ2Diffraction-ID% possible all
1.77-1.818.20.41939461.15196.5
1.8-1.8319.20.35141421.188199.9
1.83-1.8719.30.30541041.2071100
1.87-1.9119.30.24141471.2751100
1.91-1.9519.30.19341331.334199.9
1.95-1.9919.40.1840991.412199.9
1.99-2.0419.40.15141141.5061100
2.04-2.119.40.12941561.6151100
2.1-2.1619.40.11741241.7371100
2.16-2.2319.50.10241221.8671100
2.23-2.3119.60.09341361.9721100
2.31-2.419.70.08741322.1411100
2.4-2.5119.90.08141532.2371100
2.51-2.6420.20.07541422.3561100
2.64-2.8120.60.06941782.4681100
2.81-3.0321.20.06141762.6251100
3.03-3.3321.80.05341732.7061100
3.33-3.8122.10.04641972.7511100
3.81-4.821.80.04142172.6581100
4.8-5020.90.03943362.534199.4

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
REFMAC5.5.0072精密化
PDB_EXTRACT3.005データ抽出
HKL-2000データ収集
HKL-2000データ削減
SOLVE位相決定
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 1.77→20 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.962 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.949 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.5 / SU B: 1.849 / SU ML: 0.06 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.101 / ESU R Free: 0.098 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES: REFINED INDIVIDUALLY
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.205 4126 5 %RANDOM
Rwork0.179 ---
obs0.18 82438 99.3 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 91.56 Å2 / Biso mean: 24.621 Å2 / Biso min: 11.8 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.13 Å2-0.07 Å20 Å2
2---0.13 Å20 Å2
3---0.2 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.77→20 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4563 0 37 791 5391
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0070.0224803
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.0851.9656508
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.7615575
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg32.43724.744234
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg12.34215861
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg14.1141522
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0760.2690
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0040.0213659
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.5231.52851
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.02824635
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.50631952
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it2.5974.51872
LS精密化 シェル解像度: 1.771→1.817 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.266 301 -
Rwork0.264 5671 -
all-5972 -
obs--98.42 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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