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万見
- PDB-3kn1: Crystal Structure of Golgi Phosphoprotein 3 N-term Truncation Variant -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3kn1
タイトルCrystal Structure of Golgi Phosphoprotein 3 N-term Truncation Variant
要素Golgi phosphoprotein 3
キーワードPROTEIN BINDING / beta hairpin / phosphoinositide binding domain / Cell membrane / Cytoplasm / Endosome / Golgi apparatus / Membrane / Mitochondrion / Phosphoprotein
機能・相同性
機能・相同性情報


asymmetric Golgi ribbon formation / protein targeting to Golgi apparatus / cargo adaptor activity / Golgi vesicle budding / Golgi cisterna / glycoprotein biosynthetic process / cellular response to rapamycin / protein retention in Golgi apparatus / Golgi ribbon formation / Golgi to plasma membrane protein transport ...asymmetric Golgi ribbon formation / protein targeting to Golgi apparatus / cargo adaptor activity / Golgi vesicle budding / Golgi cisterna / glycoprotein biosynthetic process / cellular response to rapamycin / protein retention in Golgi apparatus / Golgi ribbon formation / Golgi to plasma membrane protein transport / leukocyte tethering or rolling / cell adhesion molecule production / retrograde vesicle-mediated transport, Golgi to endoplasmic reticulum / phosphatidylinositol-4-phosphate binding / regulation of mitochondrion organization / lamellipodium assembly / Golgi cisterna membrane / Golgi organization / protein secretion / positive regulation of TOR signaling / positive regulation of protein secretion / trans-Golgi network / mitochondrial intermembrane space / cell migration / gene expression / endosome / Golgi membrane / intracellular membrane-bounded organelle / negative regulation of apoptotic process / enzyme binding / Golgi apparatus / mitochondrion / plasma membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
yeast vps74-n-term truncation variant fold / yeast vps74-n-term truncation variant domain like / Golgi phosphoprotein 3-like / Golgi phosphoprotein 3-like domain superfamily / Golgi phosphoprotein 3 (GPP34) / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Golgi phosphoprotein 3
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.9 Å
データ登録者Schmitz, K.R. / Bessman, N.J. / Setty, T.G. / Ferguson, K.M.
引用ジャーナル: J.Cell Biol. / 年: 2009
タイトル: PtdIns4P recognition by Vps74/GOLPH3 links PtdIns 4-kinase signaling to retrograde Golgi trafficking.
著者: Wood, C.S. / Schmitz, K.R. / Bessman, N.J. / Setty, T.G. / Ferguson, K.M. / Burd, C.G.
履歴
登録2009年11月11日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02009年12月15日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22017年11月1日Group: Refinement description / カテゴリ: software
Item: _software.classification / _software.contact_author ..._software.classification / _software.contact_author / _software.contact_author_email / _software.date / _software.language / _software.location / _software.name / _software.type / _software.version
改定 1.32023年9月6日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42023年11月22日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / Item: _chem_comp_atom.atom_id / _chem_comp_bond.atom_id_2
改定 1.52024年11月27日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Golgi phosphoprotein 3
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)29,3697
ポリマ－28,7931
非ポリマー5766
水1629
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
A: Golgi phosphoprotein 3
ヘテロ分子
x 24


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)704,855168
ポリマ－691,02224
非ポリマー13,833144
水43224
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_555-x,-y,z1
crystal symmetry operation3_555-x,y,-z1
crystal symmetry operation4_555x,-y,-z1
crystal symmetry operation5_555z,x,y1
crystal symmetry operation6_555z,-x,-y1
crystal symmetry operation7_555-z,-x,y1
crystal symmetry operation8_555-z,x,-y1
crystal symmetry operation9_555y,z,x1
crystal symmetry operation10_555-y,z,-x1
crystal symmetry operation11_555y,-z,-x1
crystal symmetry operation12_555-y,-z,x1
crystal symmetry operation13_555y,x,-z1
crystal symmetry operation14_555-y,-x,-z1
crystal symmetry operation15_555y,-x,z1
crystal symmetry operation16_555-y,x,z1
crystal symmetry operation17_555x,z,-y1
crystal symmetry operation18_555-x,z,y1
crystal symmetry operation19_555-x,-z,-y1
crystal symmetry operation20_555x,-z,y1
crystal symmetry operation21_555z,y,-x1
crystal symmetry operation22_555z,-y,x1
crystal symmetry operation23_555-z,y,x1
crystal symmetry operation24_555-z,-y,-x1
Buried area88470 Å2
ΔGint-2145 kcal/mol
Surface area247030 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)174.369, 174.369, 174.369
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number211
Space group name H-MI432
詳細authors state that the software-determined 24-mer involves interactions stabilized by non-physiological inter-copy disulfide bonds between symmetry-related copies of chain A.

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要素

#1: タンパク質 Golgi phosphoprotein 3 / Coat protein GPP34 / Mitochondrial DNA absence factor / MIDAS


分子量: 28792.574 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 52-298 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: GOLPH3, GPP34 / プラスミド: pET-21a / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): B834(DE3)pLysS / 参照: UniProt: Q9H4A6
#2: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 9 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.84 Å3/Da / 溶媒含有率: 67.94 %
結晶化温度: 295 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6
詳細: 0.9 M (NH4)2SO4, pH 6.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 295K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 23-ID-B / 波長: 0.97951 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 300 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2008年7月16日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97951 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.9→50 Å / Num. obs: 10180 / % possible obs: 98.3 % / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 3.6 % / Rmerge(I) obs: 0.133 / Χ2: 1.67 / Net I/σ(I): 7.8
反射 シェル解像度: 2.9→3 Å / 冗長度: 3.6 % / Rmerge(I) obs: 0.586 / Mean I/σ(I) obs: 2.4 / Num. unique all: 994 / Χ2: 1.393 / % possible all: 99.6

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位相決定

位相決定手法: 分子置換
Phasing MRModel details: Phaser MODE: MR_AUTO
最高解像度最低解像度
Rotation2.9 Å46.6 Å
Translation2.9 Å46.6 Å

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
PHASER1.3.3位相決定
REFMAC精密化
PDB_EXTRACT3.005データ抽出
HKL-2000データ収集
HKL-2000データ削減
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB entry 2ZIH

2zih


解像度: 2.9→50 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.918 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.894 / WRfactor Rfree: 0.246 / WRfactor Rwork: 0.196 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.5 / FOM work R set: 0.816 / SU R Cruickshank DPI: 0.637 / SU Rfree: 0.354 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.637 / ESU R Free: 0.354 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES : REFINED INDIVIDUALLY
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.266 491 4.8 %RANDOM
Rwork0.213 ---
obs0.215 10149 97.99 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 109.27 Å2 / Biso mean: 38.227 Å2 / Biso min: 11.27 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.9→50 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1900 0 30 9 1939
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0170.0221957
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.7791.9972659
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg13.1935240
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg36.7924.53586
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg19.74315358
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg21.881514
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1120.2312
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0070.0211417
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.8541.51196
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.72121926
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.8073761
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it4.5174.5732
LS精密化 シェル解像度: 2.9→2.975 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.351 39 -
Rwork0.303 682 -
all-721 -
obs--98.63 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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