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- PDB-3kld: PTPRG CNTN4 complex -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3kld
タイトルPTPRG CNTN4 complex
要素
  • Contactin 4
  • Receptor-type tyrosine-protein phosphatase gamma
キーワードCELL ADHESION / PROTEIN COMPLEX / RECEPTOR PROTEIN TYROSINE PHOSPHATASE / NEURAL RECOGNITION MOLECULE / Glycoprotein / Membrane / Phosphoprotein / Protein phosphatase / Transmembrane
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of neuron differentiation / side of membrane / dephosphorylation / protein-tyrosine-phosphatase / protein tyrosine phosphatase activity / brain development / neuron projection development / negative regulation of neuron projection development / nervous system development / cell adhesion ...negative regulation of neuron differentiation / side of membrane / dephosphorylation / protein-tyrosine-phosphatase / protein tyrosine phosphatase activity / brain development / neuron projection development / negative regulation of neuron projection development / nervous system development / cell adhesion / extracellular space / extracellular region / identical protein binding / membrane / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
: / Receptor-type tyrosine-protein phosphatase, carbonic anhydrase domain / Immunoglobulin domain / Protein tyrosine phosphatase, catalytic domain / Immunoglobulin I-set / Immunoglobulin I-set domain / PTP type protein phosphatase domain profile. / Protein-tyrosine phosphatase / Tyrosine-specific protein phosphatase, PTPase domain / Carbonic Anhydrase II ...: / Receptor-type tyrosine-protein phosphatase, carbonic anhydrase domain / Immunoglobulin domain / Protein tyrosine phosphatase, catalytic domain / Immunoglobulin I-set / Immunoglobulin I-set domain / PTP type protein phosphatase domain profile. / Protein-tyrosine phosphatase / Tyrosine-specific protein phosphatase, PTPase domain / Carbonic Anhydrase II / Alpha carbonic anhydrase / Protein-tyrosine phosphatase, catalytic / Protein tyrosine phosphatase, catalytic domain motif / Tyrosine specific protein phosphatases active site. / Protein-tyrosine phosphatase, active site / Tyrosine-specific protein phosphatases domain / Tyrosine specific protein phosphatases domain profile. / Protein-tyrosine phosphatase-like / Fibronectin type III domain / Alpha carbonic anhydrase domain / Alpha carbonic anhydrase domain superfamily / Eukaryotic-type carbonic anhydrase / Alpha-carbonic anhydrases profile. / Eukaryotic-type carbonic anhydrase / Fibronectin type 3 domain / Immunoglobulin subtype 2 / Immunoglobulin C-2 Type / Fibronectin type-III domain profile. / Fibronectin type III / Fibronectin type III superfamily / Immunoglobulin subtype / Immunoglobulin / Ig-like domain profile. / Immunoglobulin-like domain / Immunoglobulin-like domain superfamily / Immunoglobulins / Roll / Immunoglobulin-like fold / Immunoglobulin-like / Sandwich / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Receptor-type tyrosine-protein phosphatase gamma / Contactin-4
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.999 Å
データ登録者Bouyain, S.
引用ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 2010
タイトル: The protein tyrosine phosphatases PTPRZ and PTPRG bind to distinct members of the contactin family of neural recognition molecules.
著者: Bouyain, S. / Watkins, D.J.
履歴
登録2009年11月7日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02009年12月22日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Non-polymer description / Version format compliance
改定 1.22017年11月1日Group: Refinement description / カテゴリ: software
改定 1.32020年7月29日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / entity ...chem_comp / entity / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_entity_nonpoly / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site / struct_site_gen
Item: _chem_comp.name / _chem_comp.type ..._chem_comp.name / _chem_comp.type / _entity.pdbx_description / _pdbx_entity_nonpoly.name / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.pdbx_role / _struct_ref_seq_dif.details
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 1.42021年3月31日Group: Source and taxonomy / Structure summary / カテゴリ: chem_comp / entity_src_gen
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _entity_src_gen.pdbx_host_org_cell_line / _entity_src_gen.pdbx_host_org_strain

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Contactin 4
B: Receptor-type tyrosine-protein phosphatase gamma
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)74,1666
ポリマ－73,2812
非ポリマー8854
水7,476415
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)100.432, 138.957, 50.565
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number18
Space group name H-MP21212

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要素

#1: タンパク質 Contactin 4 / AxCAM / BIG-2


分子量: 42919.570 Da / 分子数: 1 / 断片: Ig domains 1-4 (UNP residues 25-404) / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: CNTN4 / プラスミド: pSGHP1 / 細胞株 (発現宿主): HEK293 / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: Q14BL8
#2: タンパク質 Receptor-type tyrosine-protein phosphatase gamma / Protein-tyrosine phosphatase gamma / R-PTP-gamma


分子量: 30361.684 Da / 分子数: 1
断片: carbonic anhydrase-like domain (UNP residues 55-320)
由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: Ptprg / プラスミド: pET32 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): Origami2(DE3) / 参照: UniProt: Q05909, protein-tyrosine-phosphatase
#3: 糖
ChemComp-NAG / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose / N-acetyl-beta-D-glucosamine / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-glucose / N-ACETYL-D-GLUCOSAMINE / N-アセチル-β-D-グルコサミン


タイプ: D-saccharide, beta linking / 分子量: 221.208 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: C8H15NO6
識別子タイププログラム
DGlcpNAcbCONDENSED IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
N-acetyl-b-D-glucopyranosamineCOMMON NAMEGMML 1.0
b-D-GlcpNAcIUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
GlcNAcSNFG CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 415 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.41 Å3/Da / 溶媒含有率: 48.91 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7
詳細: 10% PEG 1500 - 50 mM Sodium cacodylate pH 7.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 22-BM / 波長: 1 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 225 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2009年10月12日
放射モノクロメーター: ROSENBAUM-ROCK MONOCHROMATOR / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2→40 Å / Num. obs: 46797 / % possible obs: 95.8 % / Observed criterion σ(F): 2 / 冗長度: 12.5 % / Rmerge(I) obs: 0.156 / Χ2: 1.027 / Net I/σ(I): 5.8
反射 シェル解像度: 2→2.07 Å / 冗長度: 8.8 % / Rmerge(I) obs: 0.475 / Mean I/σ(I) obs: 3.6 / Num. unique all: 3857 / Χ2: 0.931 / % possible all: 80.3

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位相決定

位相決定手法: 分子置換
Phasing MRRfactor: 47.64
最高解像度最低解像度
Rotation2.5 Å37.87 Å
Translation2.5 Å37.87 Å

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
PHASER2.1.4位相決定
PHENIX精密化
PDB_EXTRACT3.005データ抽出
SERGUIデータ収集
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.999→37.867 Å / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 1 / SU ML: 0.29 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0.08 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.232 2254 5.02 %RANDOM
Rwork0.179 ---
obs0.182 44869 91.92 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 44.871 Å2 / ksol: 0.313 e/Å3
原子変位パラメータBiso max: 181.5 Å2 / Biso mean: 36.5 Å2 / Biso min: 13.96 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-13.783 Å2-0 Å2-0 Å2
2---7.85 Å20 Å2
3----5.933 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.999→37.867 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5067 0 56 415 5538
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0115263
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.3547141
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.093771
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.006930
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d17.1521918
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 16

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
1.999-2.0420.3121150.221984209970
2.042-2.090.3231130.2022179229276
2.09-2.1420.241200.1932335245581
2.142-2.20.2861270.1822396252384
2.2-2.2650.231280.1922461258987
2.265-2.3380.2721390.1882614275391
2.338-2.4210.2781420.1852724286694
2.421-2.5180.2361480.1852762291096
2.518-2.6330.2671440.1822747289196
2.633-2.7720.2671480.1942796294497
2.772-2.9450.2611500.1922833298398
2.945-3.1720.2541520.1952886303899
3.172-3.4910.2231520.18628903042100
3.491-3.9960.2081550.16629323087100
3.996-5.0330.1781560.13929663122100
5.033-37.8730.1921650.16531103275100
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
1-0.10030.7175-0.30490.5138-0.40650.87050.1114-0.00650.13050.1020.01360.5074-0.2853-0.0311-0.08860.30880.0457-0.02070.11350.02230.242411.959751.081121.5854
20.6367-0.052-0.4242.4752-0.57110.17030.0466-0.01490.0466-0.35020.13820.76520.06640.0071-0.17790.1877-0.0147-0.0410.16640.05750.391912.077275.2566-11.4419
30.5460.0416-0.28231.70640.01560.31450.0729-0.03010.0538-0.4668-0.0994-0.0076-0.04560.04290.00690.24540.03790.03030.1180.01380.128129.25260.7374-12.769
40.5271-0.04430.00780.6621-0.1092-0.0985-0.02190.01470.00890.10440.0384-0.06150.091-0.0495-0.0120.1909-0.02220.00020.1671-00.116732.928835.959222.269
50.74080.00550.04970.97150.12671.1705-0.037-0.0625-0.01280.15260.0156-0.0672-0.04790.25010.01620.1559-0.0030.00450.19320.00980.123340.848996.5695-3.6802
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1chain A and resid 25:121A25 - 121
2X-RAY DIFFRACTION2chain A and resid 122:224A122 - 224
3X-RAY DIFFRACTION3chain A and resid 225:314A225 - 314
4X-RAY DIFFRACTION4chain A and resid 315:402A315 - 402
5X-RAY DIFFRACTION5chain BB56 - 320

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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