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- PDB-3kl4: Recognition of a signal peptide by the signal recognition particle -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3kl4
タイトルRecognition of a signal peptide by the signal recognition particle
要素
  • Signal peptide of yeast dipeptidyl aminopeptidase B
  • Signal recognition 54 kDa protein
キーワードHYDROLASE / signal recognition particle / SRP / SRP54 / Ffh / signal sequence / signal peptide / GTP-binding / Nucleotide-binding / Ribonucleoprotein / RNA-binding / Signal-anchor / Transmembrane
機能・相同性
機能・相同性情報


Synthesis, secretion, and inactivation of Glucagon-like Peptide-1 (GLP-1) / 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; ジペプチジルペプチターゼ・トリペプチジルペプチターゼ / signal recognition particle / signal-recognition-particle GTPase / 7S RNA binding / SRP-dependent cotranslational protein targeting to membrane / fungal-type vacuole membrane / dipeptidyl-peptidase activity / aminopeptidase activity / protein processing ...Synthesis, secretion, and inactivation of Glucagon-like Peptide-1 (GLP-1) / 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; ジペプチジルペプチターゼ・トリペプチジルペプチターゼ / signal recognition particle / signal-recognition-particle GTPase / 7S RNA binding / SRP-dependent cotranslational protein targeting to membrane / fungal-type vacuole membrane / dipeptidyl-peptidase activity / aminopeptidase activity / protein processing / serine-type endopeptidase activity / GTPase activity / GTP binding / ATP hydrolysis activity / proteolysis / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Signal recognition particle, SRP54 subunit, M-domain / SRP54, nucleotide-binding domain / SRP/SRP receptor, N-terminal / Signal recognition particle, SRP54 subunit / Signal recognition particle, SRP54 subunit, M-domain / Signal recognition particle, SRP54 subunit, M-domain superfamily / Signal peptide binding domain / Signal recognition particle SRP54, helical bundle / Signal recognition particle SRP54, N-terminal domain superfamily / SRP54-type protein, helical bundle domain ...Signal recognition particle, SRP54 subunit, M-domain / SRP54, nucleotide-binding domain / SRP/SRP receptor, N-terminal / Signal recognition particle, SRP54 subunit / Signal recognition particle, SRP54 subunit, M-domain / Signal recognition particle, SRP54 subunit, M-domain superfamily / Signal peptide binding domain / Signal recognition particle SRP54, helical bundle / Signal recognition particle SRP54, N-terminal domain superfamily / SRP54-type protein, helical bundle domain / SRP54-type protein, helical bundle domain / Signal recognition particle, SRP54 subunit, GTPase domain / SRP54-type protein, GTPase domain / SRP54-type protein, GTPase domain / Prolyl endopeptidase family serine active site. / Peptidase S9, serine active site / : / Dipeptidylpeptidase IV, N-terminal domain / Dipeptidyl peptidase IV (DPP IV) N-terminal region / Peptidase S9, prolyl oligopeptidase, catalytic domain / Prolyl oligopeptidase family / 434 Repressor (Amino-terminal Domain) / Four Helix Bundle (Hemerythrin (Met), subunit A) / Alpha/Beta hydrolase fold / P-loop containing nucleotide triphosphate hydrolases / ATPases associated with a variety of cellular activities / AAA+ ATPase domain / Up-down Bundle / Rossmann fold / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / Orthogonal Bundle / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Dipeptidyl aminopeptidase B / Signal recognition particle 54 kDa protein
類似検索 - 構成要素
生物種Sulfolobus solfataricus (古細菌)
Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 3.5 Å
データ登録者Janda, C.Y. / Nagai, K. / Li, J. / Oubridge, C.
引用
ジャーナル: Nature / 年: 2010
タイトル: Recognition of a signal peptide by the signal recognition particle.
著者: Janda, C.Y. / Li, J. / Oubridge, C. / Hernandez, H. / Robinson, C.V. / Nagai, K.
#1: ジャーナル: Cell(Cambridge,Mass.) / 年: 1998
タイトル: Crystal structure of the signal sequence binding subunit of the signal recognition particle.
著者: Keenan, R.J. / Freymann, D.M. / Walter, P. / Stroud, R.M.
#2: ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 2003
タイトル: Crystal structure of the complete core of archaeal signal recognition particle and implications for interdomain communication.
著者: Rosendal, K.R. / Wild, K. / Montoya, G. / Sinning, I.
#3: ジャーナル: Science / 年: 2000
タイトル: Crystal structure of the ribonucleoprotein core of the signal recognition particle.
著者: Batey, R.T. / Rambo, R.P. / Lucast, L. / Rha, B. / Doudna, J.A.
#4: ジャーナル: Structure / 年: 2000
タイトル: The crystal structure of the conserved GTPase of SRP54 from the archaeon Acidianus ambivalens and its comparison with related structures suggests a model for the SRP-SRP receptor complex.
著者: Montoya, G. / Kaat, K. / Moll, R. / Schafer, G. / Sinning, I.
#5: ジャーナル: Nature / 年: 2006
タイトル: Following the signal sequence from ribosomal tunnel exit to signal recognition particle.
著者: Mario Halic / Michael Blau / Thomas Becker / Thorsten Mielke / Martin R Pool / Klemens Wild / Irmgard Sinning / Roland Beckmann /
要旨: Membrane and secretory proteins can be co-translationally inserted into or translocated across the membrane. This process is dependent on signal sequence recognition on the ribosome by the signal ...Membrane and secretory proteins can be co-translationally inserted into or translocated across the membrane. This process is dependent on signal sequence recognition on the ribosome by the signal recognition particle (SRP), which results in targeting of the ribosome-nascent-chain complex to the protein-conducting channel at the membrane. Here we present an ensemble of structures at subnanometre resolution, revealing the signal sequence both at the ribosomal tunnel exit and in the bacterial and eukaryotic ribosome-SRP complexes. Molecular details of signal sequence interaction in both prokaryotic and eukaryotic complexes were obtained by fitting high-resolution molecular models. The signal sequence is presented at the ribosomal tunnel exit in an exposed position ready for accommodation in the hydrophobic groove of the rearranged SRP54 M domain. Upon ribosome binding, the SRP54 NG domain also undergoes a conformational rearrangement, priming it for the subsequent docking reaction with the NG domain of the SRP receptor. These findings provide the structural basis for improving our understanding of the early steps of co-translational protein sorting.
履歴
登録2009年11月6日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02010年3月31日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Source and taxonomy / Version format compliance
改定 1.22013年9月25日Group: Derived calculations
改定 1.32024年2月21日Group: Data collection / Database references
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Signal recognition 54 kDa protein
B: Signal peptide of yeast dipeptidyl aminopeptidase B


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)53,0372
ポリマ－53,0372
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area970 Å2
ΔGint-8 kcal/mol
Surface area24310 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)91.883, 91.883, 133.263
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number92
Space group name H-MP41212
詳細Biological unit is the same as asymmetric unit.

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要素

#1: タンパク質 Signal recognition 54 kDa protein / SRP54


分子量: 48503.363 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 2-432 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Sulfolobus solfataricus (古細菌) / 株: P2 / 遺伝子: srp54, SSO0971 / プラスミド: pET15b / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): Rosetta(DE3)pLysS / 参照: UniProt: Q97ZE7, signal-recognition-particle GTPase
#2: タンパク質・ペプチド Signal peptide of yeast dipeptidyl aminopeptidase B / DPAP B / YSCV


分子量: 4533.361 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 26-51 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
プラスミド: pET15b / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): Rosetta(DE3)pLysS
参照: UniProt: P18962, 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; ジペプチジルペプチターゼ・トリペプチジルペプチターゼ

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 2

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.65 Å3/Da / 溶媒含有率: 53.61 %
結晶化温度: 295 K / 手法: 蒸気拡散法 / pH: 5.5
詳細: 5-7 % PEG 4000, 100 mM Bis-Tris, 100 mM NaCl, 5-50 mM Mg(OAc)2, 2 % Polypropylene glycol P400. Crystals were obtained by seeding, pH 5.5, VAPOR DIFFUSION, temperature 295K

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データ収集

回折
ID平均測定温度 (K)Crystal-ID
11001
21001
1,21
放射光源
由来サイトビームラインID波長 (Å)
シンクロトロンESRF ID14-110.934
シンクロトロンESRF ID14-421.0065, 1.0090, 0.9185
検出器
タイプID検出器日付
ADSC QUANTUM 2101CCD2006年12月16日
ADSC QUANTUM 3152CCD2007年11月23日
放射
IDモノクロメータープロトコル単色(M)・ラウエ(L)散乱光タイプWavelength-ID
1Diamond (111), Ge (220)SINGLE WAVELENGTHMx-ray1
2Double crystal, Si(111) or Si(311)MADMx-ray1
放射波長
ID波長 (Å)相対比
10.9341
21.00651
31.0091
40.91851
反射解像度: 3.5→58.42 Å / Num. all: 7683 / Num. obs: 7683 / % possible obs: 99.9 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 26.7 % / Biso Wilson estimate: 103.9 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.081 / Net I/σ(I): 29.2
反射 シェル解像度: 3.5→3.69 Å / 冗長度: 27.1 % / Rmerge(I) obs: 0.762 / Mean I/σ(I) obs: 5.1 / Num. unique all: 1098 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称分類
MxCuBEデータ収集
SHARP位相決定
CNS精密化
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 3.5→58.42 Å / 交差検証法: THROUGHOUT / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.322 392 5.1 %random
Rwork0.301 ---
obs0.301 7640 99.7 %-
all-7660 --
原子変位パラメータBiso mean: 151.852 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--6.552 Å20 Å20 Å2
2---6.552 Å20 Å2
3---13.104 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.7 Å0.53 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.65 Å0.46 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.5→58.42 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3385 0 0 0 3385
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.0139
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.619
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d22.12
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d1.169
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.798
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it2.702
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it3.26
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it4.48
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 10

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection allNum. reflection obs% reflection obs (%)
3.5-3.630.3676400.3282696696736100
3.63-3.770.3793400.3109745100
3.77-3.940.3239360.31875099.9
3.94-4.150.4091390.2992758100
4.15-4.410.4037430.2863740100
4.41-4.750.2731360.2856754100
4.75-5.230.4602450.29876499.9
5.23-5.980.3397370.3276772100
5.98-7.540.3096300.3203780100
7.54-58.420.2532460.288984197.9

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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