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- PDB-3kfq: Unreduced cathepsin V in complex with stefin A -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3kfq
タイトルUnreduced cathepsin V in complex with stefin A
要素
  • Cathepsin L2
  • Cystatin-A
キーワードHydrolase/Hydrolase inhibitor / papain-like cysteine protease / cathepsin / protease-inhibitor complex / Hydrolase / Lysosome / Protease / Thiol protease / Zymogen / Protease inhibitor / Thiol protease inhibitor / Hydrolase-Hydrolase inhibitor complex
機能・相同性
機能・相同性情報


cathepsin V / negative regulation of peptidase activity / peptidase inhibitor complex / Formation of the cornified envelope / peptide cross-linking / cornified envelope / RUNX1 regulates transcription of genes involved in differentiation of keratinocytes / Trafficking and processing of endosomal TLR / Assembly of collagen fibrils and other multimeric structures / cysteine-type endopeptidase inhibitor activity ...cathepsin V / negative regulation of peptidase activity / peptidase inhibitor complex / Formation of the cornified envelope / peptide cross-linking / cornified envelope / RUNX1 regulates transcription of genes involved in differentiation of keratinocytes / Trafficking and processing of endosomal TLR / Assembly of collagen fibrils and other multimeric structures / cysteine-type endopeptidase inhibitor activity / Activation of Matrix Metalloproteinases / cysteine-type endopeptidase activator activity involved in apoptotic process / extracellular matrix disassembly / cysteine-type peptidase activity / keratinocyte differentiation / MHC class II antigen presentation / Degradation of the extracellular matrix / lysosomal lumen / proteolysis involved in protein catabolic process / negative regulation of proteolysis / Endosomal/Vacuolar pathway / positive regulation of apoptotic signaling pathway / cell-cell adhesion / antigen processing and presentation of exogenous peptide antigen via MHC class II / protease binding / immune response / cysteine-type endopeptidase activity / serine-type endopeptidase activity / extracellular space / extracellular region / nucleoplasm / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Proteinase inhibitor I25A, stefin / Proteinase inhibitor I25, cystatin, conserved site / Cysteine proteases inhibitors signature. / Cystatin domain / Cystatin-like domain / Cystatin domain / Nuclear Transport Factor 2; Chain: A, - #10 / Cystatin superfamily / Cathepsin propeptide inhibitor domain (I29) / Cathepsin propeptide inhibitor domain (I29) ...Proteinase inhibitor I25A, stefin / Proteinase inhibitor I25, cystatin, conserved site / Cysteine proteases inhibitors signature. / Cystatin domain / Cystatin-like domain / Cystatin domain / Nuclear Transport Factor 2; Chain: A, - #10 / Cystatin superfamily / Cathepsin propeptide inhibitor domain (I29) / Cathepsin propeptide inhibitor domain (I29) / Cathepsin propeptide inhibitor domain (I29) / Papain-like cysteine endopeptidase / Cysteine peptidase, asparagine active site / Eukaryotic thiol (cysteine) proteases asparagine active site. / Cysteine peptidase, histidine active site / Eukaryotic thiol (cysteine) proteases histidine active site. / : / Peptidase C1A, papain C-terminal / Papain family cysteine protease / Papain family cysteine protease / Cysteine proteinases / Cysteine peptidase, cysteine active site / Eukaryotic thiol (cysteine) proteases cysteine active site. / Cathepsin B; Chain A / Nuclear Transport Factor 2; Chain: A, / Papain-like cysteine peptidase superfamily / Roll / Alpha-Beta Complex / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Cathepsin L2 / Cystatin-A
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.99 Å
データ登録者Renko, M. / Turk, D.
引用ジャーナル: To be Published
タイトル: Unreduced cathepsin V in complex with stefin A
著者: Renko, M. / Turk, D.
履歴
登録2009年10月27日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02010年11月3日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22017年11月1日Group: Advisory / Refinement description / カテゴリ: pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms / software
改定 1.32023年11月1日Group: Advisory / Data collection ...Advisory / Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms / struct_conn / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_ref_seq_dif.details

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Cathepsin L2
B: Cathepsin L2
C: Cystatin-A
D: Cystatin-A


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)70,2154
ポリマ－70,2154
非ポリマー00
水13,007722
1
A: Cathepsin L2
D: Cystatin-A


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)35,1082
ポリマ－35,1082
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1670 Å2
ΔGint-12 kcal/mol
Surface area14090 Å2
手法PISA
2
B: Cathepsin L2
C: Cystatin-A


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)35,1082
ポリマ－35,1082
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1760 Å2
ΔGint-12 kcal/mol
Surface area14240 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)59.313, 107.290, 115.980
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 Cathepsin L2 / Cathepsin V / Cathepsin U


分子量: 24087.053 Da / 分子数: 2 / 変異: N108Q,N179D / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / プラスミド: pPIC9 / 発現宿主: Pichia pastoris (菌類) / 株 (発現宿主): GS115 / 参照: UniProt: O60911, cathepsin V
#2: タンパク質 Cystatin-A / Cystatin-AS / Stefin-A


分子量: 11020.464 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / プラスミド: pet3a / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P01040
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 722 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
配列の詳細CATHEPSIN V WAS BLOCKED WITH MMTS (METHYL METHANETHIOSULFONATE), LEAVING -S-CH3 ATOMS ON ACTIVE ...CATHEPSIN V WAS BLOCKED WITH MMTS (METHYL METHANETHIOSULFONATE), LEAVING -S-CH3 ATOMS ON ACTIVE SITE CYSTEINE RESIDUE.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.63 Å3/Da / 溶媒含有率: 53.19 % / Mosaicity: 0.546 °
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 8
詳細: 0.1M Tris-HCl, 12% PEG3000, pH 8.0, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ELETTRA / ビームライン: 5.2R / 波長: 1 Å
検出器タイプ: MAR CCD 165 mm / 検出器: CCD / 日付: 2008年5月15日 / 詳細: Collimating and focusing, Pt-coated mirrors
放射モノクロメーター: Double Crystal Si111 / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.99→22 Å / Num. all: 51300 / Num. obs: 51049 / % possible obs: 99.5 % / Observed criterion σ(F): 1 / Observed criterion σ(I): 1 / 冗長度: 8.2 % / Rmerge(I) obs: 0.079 / Χ2: 0.88 / Net I/σ(I): 8
反射 シェル解像度: 2→2.03 Å / 冗長度: 6.8 % / Rmerge(I) obs: 0.43 / Num. unique all: 2302 / Χ2: 0.462 / % possible all: 91.5

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
REFMAC精密化
PDB_EXTRACT3.005データ抽出
HKL-2000データ収集
AMoRE位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3h6s, 1nb3

3h6s

1nb3


解像度: 1.99→19.49 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.961 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.941 / WRfactor Rfree: 0.205 / WRfactor Rwork: 0.164 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0 / FOM work R set: 0.867 / SU R Cruickshank DPI: 0.166 / SU Rfree: 0.151 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.166 / ESU R Free: 0.151 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES: REFINED INDIVIDUALLY. The structure was refined also with MAIN
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.219 2586 5.1 %RANDOM
Rwork0.176 ---
all0.182 51180 --
obs0.178 50986 99.62 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 81.22 Å2 / Biso mean: 32.922 Å2 / Biso min: 13.56 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.49 Å2-0 Å2-0 Å2
2---1.21 Å20 Å2
3---0.72 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.99→19.49 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4932 0 0 722 5654
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0180.0225010
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.5781.9516783
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.5555634
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg37.79325.566221
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg14.57815832
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg14.2931512
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1280.2714
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0090.0213846
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.9161.53156
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.60725055
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.61531854
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it4.1234.51728
LS精密化 シェル解像度: 1.995→2.046 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.278 169 -
Rwork0.22 3443 -
all-3612 -
obs--96.97 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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