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- PDB-3kdj: Complex structure of (+)-ABA-bound PYL1 and ABI1 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3kdj
タイトルComplex structure of (+)-ABA-bound PYL1 and ABI1
要素
  • Protein phosphatase 2C 56
  • Putative uncharacterized protein At5g46790
キーワードHYDROLASE/Hormone Receptor / ABA / PYL1 / ABI1 / Abscisic acid signaling pathway / Cell membrane / Hydrolase / Magnesium / Manganese / Metal-binding / Nucleus / Protein phosphatase / HYDROLASE-Hormone Receptor complex
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of abscisic acid-activated signaling pathway / negative regulation of abscisic acid-activated signaling pathway / regulation of protein serine/threonine phosphatase activity / protein phosphatase inhibitor complex / regulation of stomatal movement / response to abscisic acid / abscisic acid binding / abscisic acid-activated signaling pathway / protein phosphatase inhibitor activity / plastid ...regulation of abscisic acid-activated signaling pathway / negative regulation of abscisic acid-activated signaling pathway / regulation of protein serine/threonine phosphatase activity / protein phosphatase inhibitor complex / regulation of stomatal movement / response to abscisic acid / abscisic acid binding / abscisic acid-activated signaling pathway / protein phosphatase inhibitor activity / plastid / myosin phosphatase activity / protein serine/threonine phosphatase activity / protein-serine/threonine phosphatase / phosphatase activity / phosphoprotein phosphatase activity / response to cold / protein dephosphorylation / defense response / kinase binding / signaling receptor activity / response to heat / protein kinase binding / protein homodimerization activity / identical protein binding / nucleus / metal ion binding / plasma membrane / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
PPM-type phosphatase, divalent cation binding / PPM-type phosphatase domain signature. / PPM-type phosphatase domain / Phosphatase 2c; domain 1 / Protein phosphatase 2C / Polyketide cyclase/dehydrase / Polyketide cyclase / dehydrase and lipid transport / Protein phosphatase 2C family / Serine/threonine phosphatases, family 2C, catalytic domain / PPM-type phosphatase domain profile. ...PPM-type phosphatase, divalent cation binding / PPM-type phosphatase domain signature. / PPM-type phosphatase domain / Phosphatase 2c; domain 1 / Protein phosphatase 2C / Polyketide cyclase/dehydrase / Polyketide cyclase / dehydrase and lipid transport / Protein phosphatase 2C family / Serine/threonine phosphatases, family 2C, catalytic domain / PPM-type phosphatase domain profile. / PPM-type phosphatase-like domain / PPM-type phosphatase-like domain superfamily / START domain / Alpha-D-Glucose-1,6-Bisphosphate; Chain A, domain 4 / START-like domain superfamily / 4-Layer Sandwich / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-A8S / : / Protein phosphatase 2C 56 / Abscisic acid receptor PYL1
類似検索 - 構成要素
生物種Arabidopsis thaliana (シロイヌナズナ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.878 Å
データ登録者Yin, P. / Fan, H. / Hao, Q. / Yuan, X. / Yan, N.
引用ジャーナル: Nat.Struct.Mol.Biol. / 年: 2009
タイトル: Structural insights into the mechanism of abscisic acid signaling by PYL proteins
著者: Yin, P. / Fan, H. / Hao, Q. / Yuan, X. / Wu, D. / Pang, Y. / Yan, C. / Li, W. / Wang, J. / Yan, N.
履歴
登録2009年10月23日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02009年11月10日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Non-polymer description / Version format compliance
改定 1.22021年11月10日Group: Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / database_2 ...chem_comp / database_2 / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI ..._chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.32023年11月1日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Putative uncharacterized protein At5g46790
B: Protein phosphatase 2C 56
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)58,4404
ポリマ－58,1212
非ポリマー3192
水3,063170
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1820 Å2
ΔGint-16 kcal/mol
Surface area20040 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)61.610, 86.788, 110.701
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 Putative uncharacterized protein At5g46790 / PYL1


分子量: 23327.898 Da / 分子数: 1 / 断片: residues 20-221 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Arabidopsis thaliana (シロイヌナズナ)
遺伝子: At5g46790 / プラスミド: pET-15b / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: Q8VZS8
#2: タンパク質 Protein phosphatase 2C 56 / ABI1 / AtPP2C56 / Protein phosphatase 2C ABI1 / PP2C ABI1 / Protein ABSCISIC ACID-INSENSITIVE 1


分子量: 34792.836 Da / 分子数: 1 / 断片: residues 119-434 / Mutation: C208S, D378G / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Arabidopsis thaliana (シロイヌナズナ)
遺伝子: ABI1, At4g26080, F20B18.190 / プラスミド: pET-15b / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)
参照: UniProt: P49597, protein-serine/threonine phosphatase
#3: 化合物 ChemComp-A8S / (2Z,4E)-5-[(1S)-1-hydroxy-2,6,6-trimethyl-4-oxocyclohex-2-en-1-yl]-3-methylpenta-2,4-dienoic acid / (+)-abscisic acid / (2Z,4E)-5-[(1S)-1-hydroxy-2,6,6-trimethyl-4-oxo-2-cyclohexen-1-yl]-3-methyl-2,4-pentadienoic acid / アブシジン酸


分子量: 264.317 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C15H20O4 / コメント: ホルモン*YM
#4: 化合物 ChemComp-MN / MANGANESE (II) ION


分子量: 54.938 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mn
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 170 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.55 Å3/Da / 溶媒含有率: 51.69 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5.5
詳細: 0.1M citric acid pH 5.5, 0.01M GSH/GSSG, 10% PEG 4000, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 291K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SPring-8 / ビームライン: BL41XU / 波長: 1 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 225 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2009年10月16日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.878→34.15 Å / Num. obs: 44478 / % possible obs: 90.4 % / 冗長度: 4.2 % / Biso Wilson estimate: 34.99 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.053 / Net I/σ(I): 24.75
反射 シェル解像度: 1.878→1.95 Å / 冗長度: 3.3 % / Rmerge(I) obs: 0.594 / Mean I/σ(I) obs: 1.87 / Num. unique all: 2581 / % possible all: 53.2

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
BSSデータ収集
PHASER位相決定
PHENIX(phenix.refine: 1.5_2)精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRIES: 3KDH and 2P8E

3kdh

2p8e


解像度: 1.878→34.15 Å / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.33 / FOM work R set: 0.718 / SU ML: 0.28 / Isotropic thermal model: TLS / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 33.13 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2459 2232 5.03 %Random
Rwork0.2094 42144 --
obs0.2113 44376 90.29 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 59.253 Å2 / ksol: 0.345 e/Å3
原子変位パラメータBiso max: 260.35 Å2 / Biso mean: 60.477 Å2 / Biso min: 30.46 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--3.837 Å2-0 Å20 Å2
2---20.564 Å2-0 Å2
3---24.401 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.878→34.15 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3544 0 20 170 3734
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0063639
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.0444915
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.069547
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.004642
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d15.541352
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.8784-1.91930.3985600.33021421X-RAY DIFFRACTION48
1.9193-1.96390.35741080.30461767X-RAY DIFFRACTION63
1.9639-2.0130.30631130.2982078X-RAY DIFFRACTION72
2.013-2.06740.31991330.26512332X-RAY DIFFRACTION82
2.0674-2.12820.31951450.2792637X-RAY DIFFRACTION91
2.1282-2.19690.32361360.27112770X-RAY DIFFRACTION96
2.1969-2.27540.32431560.24382834X-RAY DIFFRACTION98
2.2754-2.36650.29031530.23282862X-RAY DIFFRACTION99
2.3665-2.47420.27841420.22692897X-RAY DIFFRACTION99
2.4742-2.60460.26161420.22372877X-RAY DIFFRACTION99
2.6046-2.76770.29981780.22112864X-RAY DIFFRACTION100
2.7677-2.98130.271580.22632889X-RAY DIFFRACTION99
2.9813-3.28110.26151620.22022917X-RAY DIFFRACTION100
3.2811-3.75540.231470.1912957X-RAY DIFFRACTION100
3.7554-4.72940.19251400.16332990X-RAY DIFFRACTION100
4.7294-34.15580.19451590.19183052X-RAY DIFFRACTION98
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.36661.114-0.49772.9315-0.92821.70660.0282-0.03150.05570.246-0.1409-0.4165-0.1360.0770.10180.289-0.0137-0.07990.3102-0.03680.53346.419119.32759.5965
21.91550.57870.80972.11470.76211.39990.1851-0.3117-0.40760.027-0.0005-0.05730.1244-0.2927-0.18020.3685-0.0293-0.0430.3960.08040.562-17.5248-11.46939.3597
30.31480.29960.02020.57030.14840.1114-0.00570.20580.2128-0.091-0.09910.0733-0.1320.16230.0410.5663-0.0182-0.22090.48360.21220.71483.025910.710915.0727
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1chain A and resid 31:209A31 - 209
2X-RAY DIFFRACTION2chain B and resid 128:425B128 - 425
3X-RAY DIFFRACTION3chain A and resid 222A222

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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