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- PDB-3kdf: X-ray Crystal Structure of the Human Replication Protein A Comple... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3kdf
タイトルX-ray Crystal Structure of the Human Replication Protein A Complex from Wheat Germ Cell Free Expression
要素
  • Replication protein A 14 kDa subunit
  • Replication protein A 32 kDa subunit
キーワードREPLICATION / Wheat germ cell free / protein complex / Center for Eukaryotic Structural Genomics / PSI / replication protein A / Homo sapiens / Protein Structure Initiative / CESG / Acetylation / Alternative splicing / DNA replication / Nucleus / Phosphoprotein / Polymorphism
機能・相同性
機能・相同性情報


protein localization to chromosome / DNA replication factor A complex / regulation of DNA damage checkpoint / Removal of the Flap Intermediate / Mismatch repair (MMR) directed by MSH2:MSH3 (MutSbeta) / Mismatch repair (MMR) directed by MSH2:MSH6 (MutSalpha) / Removal of the Flap Intermediate from the C-strand / G-rich strand telomeric DNA binding / HDR through Single Strand Annealing (SSA) / Impaired BRCA2 binding to RAD51 ...protein localization to chromosome / DNA replication factor A complex / regulation of DNA damage checkpoint / Removal of the Flap Intermediate / Mismatch repair (MMR) directed by MSH2:MSH3 (MutSbeta) / Mismatch repair (MMR) directed by MSH2:MSH6 (MutSalpha) / Removal of the Flap Intermediate from the C-strand / G-rich strand telomeric DNA binding / HDR through Single Strand Annealing (SSA) / Impaired BRCA2 binding to RAD51 / regulation of double-strand break repair via homologous recombination / telomeric DNA binding / Presynaptic phase of homologous DNA pairing and strand exchange / Activation of the pre-replicative complex / PCNA-Dependent Long Patch Base Excision Repair / Regulation of HSF1-mediated heat shock response / HSF1 activation / mismatch repair / Activation of ATR in response to replication stress / mitotic G1 DNA damage checkpoint signaling / regulation of mitotic cell cycle / telomere maintenance / Translesion synthesis by REV1 / Translesion synthesis by POLK / Translesion synthesis by POLI / Gap-filling DNA repair synthesis and ligation in GG-NER / Fanconi Anemia Pathway / nucleotide-excision repair / Recognition of DNA damage by PCNA-containing replication complex / Termination of translesion DNA synthesis / Translesion Synthesis by POLH / double-strand break repair via homologous recombination / base-excision repair / HDR through Homologous Recombination (HRR) / G2/M DNA damage checkpoint / Dual Incision in GG-NER / PML body / Meiotic recombination / Formation of Incision Complex in GG-NER / Dual incision in TC-NER / Gap-filling DNA repair synthesis and ligation in TC-NER / site of double-strand break / single-stranded DNA binding / regulation of cell population proliferation / Processing of DNA double-strand break ends / protein phosphatase binding / DNA replication / Regulation of TP53 Activity through Phosphorylation / chromosome, telomeric region / damaged DNA binding / nuclear body / DNA repair / ubiquitin protein ligase binding / chromatin / enzyme binding / nucleoplasm / nucleus
類似検索 - 分子機能
Replication factor A protein 2 / Replication protein A, C-terminal / Replication protein A C terminal / Replication factor A protein 3 / Replication factor A protein 3 / Replication factor A protein-like / Nucleic acid-binding proteins / OB fold (Dihydrolipoamide Acetyltransferase, E2P) / Winged helix DNA-binding domain superfamily / Winged helix-like DNA-binding domain superfamily ...Replication factor A protein 2 / Replication protein A, C-terminal / Replication protein A C terminal / Replication factor A protein 3 / Replication factor A protein 3 / Replication factor A protein-like / Nucleic acid-binding proteins / OB fold (Dihydrolipoamide Acetyltransferase, E2P) / Winged helix DNA-binding domain superfamily / Winged helix-like DNA-binding domain superfamily / Nucleic acid-binding, OB-fold / Beta Barrel / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Replication protein A 32 kDa subunit / Replication protein A 14 kDa subunit
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 1.975 Å
データ登録者Burgie, E.S. / Bingman, C.A. / Phillips Jr., G.N. / Fox, B.G. / Makino, S.-I. / Center for Eukaryotic Structural Genomics (CESG)
引用ジャーナル: To be Published
タイトル: X-ray Crystal Structure of the Human Replication Protein A Complex from Wheat Germ Cell Free Expression
著者: Makino, S.-I. / Burgie, E.S. / Bingman, C.A. / Fox, B.G. / Phillips Jr., G.N.
履歴
登録2009年10月22日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02009年12月1日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22017年11月1日Group: Refinement description / カテゴリ: software
改定 1.32021年10月13日Group: Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / struct_conn ...database_2 / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Replication protein A 14 kDa subunit
D: Replication protein A 32 kDa subunit
C: Replication protein A 14 kDa subunit
B: Replication protein A 32 kDa subunit
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)57,94711
ポリマ-57,5134
非ポリマー4347
4,648258
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
2
A: Replication protein A 14 kDa subunit
B: Replication protein A 32 kDa subunit
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)28,8814
ポリマ-28,7562
非ポリマー1242
362
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3000 Å2
ΔGint-13 kcal/mol
Surface area11720 Å2
手法PISA
3
D: Replication protein A 32 kDa subunit
C: Replication protein A 14 kDa subunit
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)29,0677
ポリマ-28,7562
非ポリマー3105
362
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3230 Å2
ΔGint-14 kcal/mol
Surface area11950 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)66.680, 77.700, 121.300
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

-
要素

#1: タンパク質 Replication protein A 14 kDa subunit / RP-A p14 / Replication factor A protein 3 / RF-A protein 3


分子量: 13774.071 Da / 分子数: 2 / 変異: M1S / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: co-expressed with entity 1 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 解説: Wheat Germ / 遺伝子: REPA3, RPA14, RPA3 / プラスミド: pEU-His-Flexi / 発現宿主: cell-free synthesis (未定義) / 参照: UniProt: P35244
#2: タンパク質 Replication protein A 32 kDa subunit / RP-A p32 / RP-A p34 / Replication factor A protein 2 / RF-A protein 2


分子量: 14982.417 Da / 分子数: 2 / Fragment: Residues 41-172 / 変異: A41S / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: co-expressed with entity 2 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 解説: Wheat Germ / 遺伝子: REPA2, RPA2, RPA32, RPA34 / プラスミド: pEU-His-Flexi / 発現宿主: cell-free synthesis (未定義) / 参照: UniProt: P15927
#3: 化合物
ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL / エチレングリコ-ル


分子量: 62.068 Da / 分子数: 7 / 由来タイプ: 合成 / : C2H6O2
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 258 / 由来タイプ: 天然 / : H2O

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実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.73 Å3/Da / 溶媒含有率: 54.97 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7
詳細: 11% PEG 8000, 50 mM BisTris-propane pH 7.0, 50 mM NaCl, 5 mM HEPES pH 7.0, 0.3 mM TCEP, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 293K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 23-ID-D / 波長: 0.9686, 0.97947
検出器タイプ: MARMOSAIC 300 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2009年8月5日
放射モノクロメーター: Si(111) / プロトコル: MAD / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長
ID波長 (Å)相対比
10.96861
20.979471
Reflection冗長度: 13.6 % / Av σ(I) over netI: 29.77 / : 595468 / Rmerge(I) obs: 0.101 / Χ2: 1.64 / D res high: 1.97 Å / D res low: 50 Å / Num. obs: 43894 / % possible obs: 97.9
Diffraction reflection shell
最高解像度 (Å)最低解像度 (Å)% possible obs (%)IDRmerge(I) obsChi squaredRedundancy
5.355099.710.0884.8713.8
4.245.3510010.0673.30214.6
3.714.2410010.0711.88614.8
3.373.7110010.0811.84414.8
3.133.3710010.0831.87414.9
2.943.1310010.1011.59114.8
2.82.9410010.1261.30414.7
2.672.810010.1491.30214.6
2.572.6710010.1721.28114.6
2.482.5799.910.1941.20214.5
2.42.4810010.231.17414.4
2.342.410010.2511.12214.3
2.272.3410010.281.10314.1
2.222.2799.910.3061.09713.7
2.172.2299.710.3421.09113.1
2.122.1798.410.3871.10312.5
2.082.1295.910.4431.12311.7
2.042.0892.910.4861.12110.8
22.0488.310.5051.14310
1.97282.710.5661.1348.8
反射解像度: 1.97→50 Å / Num. obs: 43894 / % possible obs: 97.9 % / 冗長度: 13.6 % / Rmerge(I) obs: 0.101 / Χ2: 1.643 / Net I/σ(I): 12.1
反射 シェル解像度: 1.97→2 Å / 冗長度: 8.8 % / Rmerge(I) obs: 0.566 / Num. unique all: 1813 / Χ2: 1.134 / % possible all: 82.7

-
位相決定

位相決定手法: 多波長異常分散
Phasing MAD set
ID最高解像度 (Å)最低解像度 (Å)Power acentricPower centricReflection acentricReflection centric
ISO_11.983700394454352
ISO_21.98370.960.821387644289
ANO_11.98372.3980387070
ANO_21.98371.590383700
Phasing MAD set shell
ID解像度 (Å)Power acentricPower centricReflection acentricReflection centric
ISO_18.6-3700402211
ISO_16.17-8.600777223
ISO_15.06-6.17001026226
ISO_14.39-5.06001230222
ISO_13.93-4.39001403220
ISO_13.59-3.93001579230
ISO_13.33-3.59001710227
ISO_13.12-3.33001843219
ISO_12.94-3.12001977232
ISO_12.79-2.94002096216
ISO_12.66-2.79002191232
ISO_12.55-2.66002321228
ISO_12.45-2.55002410221
ISO_12.36-2.45002514227
ISO_12.28-2.36002603226
ISO_12.21-2.28002700222
ISO_12.14-2.21002753224
ISO_12.08-2.14002760207
ISO_12.03-2.08002702182
ISO_11.98-2.03002448157
ANO_18.6-374.6204020
ANO_16.17-8.65.82907770
ANO_15.06-6.175.755010260
ANO_14.39-5.065.353012300
ANO_13.93-4.394.334014030
ANO_13.59-3.934.275015790
ANO_13.33-3.593.994017100
ANO_13.12-3.333.686018430
ANO_12.94-3.123.117019770
ANO_12.79-2.942.566020960
ANO_12.66-2.792.253021910
ANO_12.55-2.661.854023210
ANO_12.45-2.551.547024100
ANO_12.36-2.451.278025140
ANO_12.28-2.361.123026000
ANO_12.21-2.280.943026890
ANO_12.14-2.210.772027080
ANO_12.08-2.140.644026340
ANO_12.03-2.080.613024570
ANO_11.98-2.030.6021400
ISO_28.6-372.0061.342402210
ISO_26.17-8.61.8731.312777223
ISO_25.06-6.171.7421.1871026226
ISO_24.39-5.061.3250.9971230222
ISO_23.93-4.391.0990.8851403220
ISO_23.59-3.931.0530.8081579230
ISO_23.33-3.591.0020.6881710227
ISO_23.12-3.330.9720.7041843219
ISO_22.94-3.120.9460.7121976232
ISO_22.79-2.940.9260.6332096216
ISO_22.66-2.790.8760.6012191232
ISO_22.55-2.660.7890.5242320228
ISO_22.45-2.550.7240.4622408221
ISO_22.36-2.450.6360.4272510225
ISO_22.28-2.360.5680.3242599225
ISO_22.21-2.280.4810.2782694217
ISO_22.14-2.210.40.2522714219
ISO_22.08-2.140.3120.1972639195
ISO_22.03-2.080.3110.2082473165
ISO_21.98-2.030.2930.2012174137
ANO_28.6-375.26804020
ANO_26.17-8.67.27507770
ANO_25.06-6.176.947010260
ANO_24.39-5.065.527012300
ANO_23.93-4.394.301014030
ANO_23.59-3.933.941015790
ANO_23.33-3.593.502017100
ANO_23.12-3.333.071018430
ANO_22.94-3.122.492019760
ANO_22.79-2.941.868020960
ANO_22.66-2.791.495021910
ANO_22.55-2.661.177023200
ANO_22.45-2.550.953024080
ANO_22.36-2.450.75025100
ANO_22.28-2.360.642025990
ANO_22.21-2.280.521026870
ANO_22.14-2.210.466026730
ANO_22.08-2.140.396025500
ANO_22.03-2.080.388023500
ANO_21.98-2.030.346020400
Phasing MAD set site
IDCartn x (Å)Cartn y (Å)Cartn z (Å)Atom type symbolB isoOccupancy
1-3.18-28.484-55.005SE29.322.22
2-3.688-61.679-67.97SE31.492.23
3-2.142-9.185-4.444SE33.231.93
4-14.126-66.129-118.469SE36.31.8
5-2.589-40.309-105.169SE37.811.46
6-13.009-69.421-78.692SE44.11.67
7-2.082-18.308-94.903SE41.641.92
8-12.92-1.249-13.456SE47.21.63
9-15.744-50.39-86.194SE55.971.78
10-1.754-44.184-36.165SE49.481.41
11-7.817-61.241-82.184SE64.852.15
12-6.993-72.952-7.28SE55.911.91
13-6.149-42.458-66.284SE38.860.98
14-11.402-1.65-25.381SE58.711.18
15-1.652-4.694-107.558SE56.41.46
16-1.119-19.998-65.187SE40.640.89
17-10.829-72.274-12.473SE52.110.77
18-10.4-76.458-83.926SE55.351.02
19-0.579-9.364-85.886SE52.610.99
20-12.469-69.231-11.16SE31.330.44
Phasing dm手法: Solvent flattening and Histogram matching / 反射: 43637
Phasing dm shell
解像度 (Å)Delta phi finalFOM 反射
9.23-10043.90.878502
7-9.23410.914618
5.86-743.30.913755
5.14-5.86450.924840
4.64-5.1447.10.933971
4.26-4.6443.60.9361039
3.96-4.2643.80.9361117
3.71-3.9650.30.9331197
3.51-3.7150.10.9311252
3.34-3.5150.70.9251340
3.19-3.3448.30.9231395
3.05-3.1951.60.9271448
2.94-3.05510.9111515
2.83-2.94500.9071550
2.74-2.8352.60.9051620
2.65-2.7452.90.9021667
2.58-2.6553.20.8961703
2.51-2.5856.80.891768
2.44-2.5159.50.8881796
2.38-2.4461.60.8851855
2.32-2.38630.8851922
2.27-2.3265.80.8811938
2.22-2.2766.90.871970
2.17-2.2269.20.8762030
2.13-2.1772.90.8742035
2.09-2.1374.80.8751963
2.05-2.0974.10.852017
2.02-2.0578.50.8441934
1.98-2.0280.60.8061880

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
SHARP位相決定
直接法5位相決定
PHENIX1.5_2精密化
PDB_EXTRACT3.005データ抽出
HKL-2000データ収集
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 1.975→36.999 Å / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.27 / FOM work R set: 0.876 / SU ML: 0.27 / σ(F): 1.33 / 位相誤差: 19.39 / 立体化学のターゲット値: MLHL
Rfactor反射数%反射
Rfree0.206 2185 4.99 %
Rwork0.192 --
obs0.192 43791 97.41 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 59.965 Å2 / ksol: 0.335 e/Å3
原子変位パラメータBiso max: 144.09 Å2 / Biso mean: 43.544 Å2 / Biso min: 8.54 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--2.544 Å2-0 Å20 Å2
2---2.8 Å2-0 Å2
3---5.344 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.975→36.999 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3684 0 28 258 3970
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0194011
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.3525447
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.102634
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.005702
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d17.7971509
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 16

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
1.975-2.0180.2521030.242073217679
2.018-2.0650.2441250.2382318244388
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4.973-37.0050.1781590.1928443003100
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL112)L122)L132)L222)L232)L332)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T112)T122)T132)T222)T232)T332)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
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精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1(chain A and resid 2:26)A2 - 26
2X-RAY DIFFRACTION2(chain A and resid 27:65)A27 - 65
3X-RAY DIFFRACTION3(chain A and resid 66:88)A66 - 88
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7X-RAY DIFFRACTION7(chain B and resid 93:101)B93 - 101
8X-RAY DIFFRACTION8(chain B and resid 102:131)B102 - 131
9X-RAY DIFFRACTION9(chain C and resid 1:7)C1 - 7
10X-RAY DIFFRACTION10(chain C and resid 8:37)C8 - 37
11X-RAY DIFFRACTION11(chain C and resid 38:62)C38 - 62
12X-RAY DIFFRACTION12(chain C and resid 63:118)C63 - 118
13X-RAY DIFFRACTION13(chain D and resid 5:22)D5 - 22
14X-RAY DIFFRACTION14(chain D and resid 23:43)D23 - 43
15X-RAY DIFFRACTION15(chain D and resid 44:78)D44 - 78
16X-RAY DIFFRACTION16(chain D and resid 79:132)D79 - 132

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る