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- PDB-3kas: Machupo virus GP1 bound to human transferrin receptor 1 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3kas
タイトルMachupo virus GP1 bound to human transferrin receptor 1
要素
  • Glycoprotein
  • Transferrin receptor protein 1
キーワードVIRAL PROTEIN/ENDOCYTOSIS / Machupo virus / transferrin receptor 1 / arenavirus / Cell membrane / Disulfide bond / Endocytosis / Glycoprotein / Host-virus interaction / Receptor / Secreted / Transmembrane / VIRAL PROTEIN-ENDOCYTOSIS complex
機能・相同性
機能・相同性情報


transferrin receptor activity / postsynaptic recycling endosome membrane / negative regulation of mitochondrial fusion / positive regulation of isotype switching / Transferrin endocytosis and recycling / response to manganese ion / Differentiation of Keratinocytes in Interfollicular Epidermis in Mammalian Skin / response to iron ion / RND1 GTPase cycle / RND2 GTPase cycle ...transferrin receptor activity / postsynaptic recycling endosome membrane / negative regulation of mitochondrial fusion / positive regulation of isotype switching / Transferrin endocytosis and recycling / response to manganese ion / Differentiation of Keratinocytes in Interfollicular Epidermis in Mammalian Skin / response to iron ion / RND1 GTPase cycle / RND2 GTPase cycle / response to copper ion / RHOB GTPase cycle / Golgi Associated Vesicle Biogenesis / RHOC GTPase cycle / RHOJ GTPase cycle / RHOQ GTPase cycle / host cell Golgi membrane / CDC42 GTPase cycle / RHOH GTPase cycle / RHOG GTPase cycle / RHOA GTPase cycle / RAC2 GTPase cycle / RAC3 GTPase cycle / response to retinoic acid / regulation of postsynaptic membrane neurotransmitter receptor levels / transport across blood-brain barrier / receptor-mediated endocytosis of virus by host cell / clathrin-coated pit / positive regulation of B cell proliferation / Hsp70 protein binding / positive regulation of T cell proliferation / response to nutrient / RAC1 GTPase cycle / osteoclast differentiation / cellular response to leukemia inhibitory factor / transferrin transport / acute-phase response / positive regulation of protein-containing complex assembly / clathrin-coated endocytic vesicle membrane / iron ion transport / HFE-transferrin receptor complex / recycling endosome / receptor internalization / multicellular organismal-level iron ion homeostasis / positive regulation of protein localization to nucleus / cellular response to xenobiotic stimulus / recycling endosome membrane / Cargo recognition for clathrin-mediated endocytosis / Clathrin-mediated endocytosis / melanosome / extracellular vesicle / double-stranded RNA binding / virus receptor activity / cytoplasmic vesicle / blood microparticle / basolateral plasma membrane / intracellular iron ion homeostasis / response to hypoxia / early endosome / endosome membrane / positive regulation of canonical NF-kappaB signal transduction / endosome / intracellular signal transduction / host cell endoplasmic reticulum membrane / external side of plasma membrane / intracellular membrane-bounded organelle / fusion of virus membrane with host endosome membrane / viral envelope / positive regulation of gene expression / protein kinase binding / negative regulation of apoptotic process / protein-containing complex binding / virion attachment to host cell / perinuclear region of cytoplasm / host cell plasma membrane / glutamatergic synapse / virion membrane / cell surface / protein homodimerization activity / extracellular space / RNA binding / extracellular exosome / extracellular region / metal ion binding / identical protein binding / membrane / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Transferrin receptor protein 1/2, PA domain / Transferrin receptor-like, dimerisation domain / Transferrin receptor-like, dimerisation domain / Transferrin receptor-like, dimerisation domain superfamily / Glutamate carboxypeptidase 2-like / Arenavirus glycoprotein, zinc binding domain / Transferrin receptor-like dimerisation domain / Glucose Oxidase; domain 1 - #30 / Arenavirus glycoprotein / Arenavirus glycoprotein ...Transferrin receptor protein 1/2, PA domain / Transferrin receptor-like, dimerisation domain / Transferrin receptor-like, dimerisation domain / Transferrin receptor-like, dimerisation domain superfamily / Glutamate carboxypeptidase 2-like / Arenavirus glycoprotein, zinc binding domain / Transferrin receptor-like dimerisation domain / Glucose Oxidase; domain 1 - #30 / Arenavirus glycoprotein / Arenavirus glycoprotein / PA domain superfamily / PA domain / PA domain / Transcription Elongation Factor S-II; Chain A / Glucose Oxidase; domain 1 / Peptidase M28 / Peptidase family M28 / Zn peptidases / Aminopeptidase / 3-Layer(bba) Sandwich / Up-down Bundle / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
: / PHOSPHATE ION / Transferrin receptor protein 1 / Pre-glycoprotein polyprotein GP complex
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
Machupo virus (ウイルス)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.4 Å
データ登録者Abraham, J. / Corbett, K.D. / Harrison, S.C.
引用ジャーナル: Nat.Struct.Mol.Biol. / 年: 2010
タイトル: Structural basis for receptor recognition by New World hemorrhagic fever arenaviruses.
著者: Abraham, J. / Corbett, K.D. / Farzan, M. / Choe, H. / Harrison, S.C.
履歴
登録2009年10月19日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02010年3月9日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 2.02020年7月29日Group: Advisory / Atomic model ...Advisory / Atomic model / Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: atom_site / atom_site_anisotrop ...atom_site / atom_site_anisotrop / chem_comp / entity / pdbx_branch_scheme / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_entity_branch / pdbx_entity_branch_descriptor / pdbx_entity_branch_link / pdbx_entity_branch_list / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_nonpoly_scheme / pdbx_struct_assembly_gen / pdbx_struct_special_symmetry / pdbx_validate_close_contact / struct_asym / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site / struct_site_gen
Item: _atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x ..._atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x / _atom_site.Cartn_y / _atom_site.Cartn_z / _atom_site.auth_asym_id / _atom_site.auth_atom_id / _atom_site.auth_comp_id / _atom_site.auth_seq_id / _atom_site.label_asym_id / _atom_site.label_atom_id / _atom_site.label_comp_id / _atom_site.label_entity_id / _atom_site.type_symbol / _atom_site_anisotrop.U[1][1] / _atom_site_anisotrop.U[1][2] / _atom_site_anisotrop.U[1][3] / _atom_site_anisotrop.U[2][2] / _atom_site_anisotrop.U[2][3] / _atom_site_anisotrop.U[3][3] / _atom_site_anisotrop.id / _atom_site_anisotrop.pdbx_auth_asym_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_auth_atom_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_auth_comp_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_auth_seq_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_label_asym_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_label_atom_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_label_comp_id / _atom_site_anisotrop.type_symbol / _chem_comp.name / _chem_comp.type / _pdbx_struct_assembly_gen.asym_id_list / _pdbx_struct_special_symmetry.label_asym_id / _pdbx_validate_close_contact.auth_asym_id_1 / _pdbx_validate_close_contact.auth_asym_id_2 / _pdbx_validate_close_contact.auth_seq_id_1 / _pdbx_validate_close_contact.auth_seq_id_2 / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.pdbx_role / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_ref_seq_dif.details
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 2.12023年9月6日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 2.22024年10月9日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Transferrin receptor protein 1
B: Glycoprotein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)93,73015
ポリマ－90,4302
非ポリマー3,29913
水4,504250
1
A: Transferrin receptor protein 1
B: Glycoprotein
ヘテロ分子

A: Transferrin receptor protein 1
B: Glycoprotein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)187,45930
ポリマ－180,8614
非ポリマー6,59926
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation3_555-x,y,-z+1/21
単位格子
Length a, b, c (Å)143.951, 170.228, 98.471
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number20
Space group name H-MC2221
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-18-

HOH

21A-842-

HOH

31B-280-

HOH

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要素

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タンパク質 , 2種, 2分子 AB

#1: タンパク質 Transferrin receptor protein 1 / TfR1 / TfR / TR / Trfr / T9 / p90 / Transferrin receptor protein 1 / serum form / sTfR


分子量: 71807.258 Da / 分子数: 1 / 断片: residues 121-760 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト)
発現宿主: Cricetulus griseus (モンゴルキヌゲネズミ)
参照: UniProt: P02786
#2: タンパク質 Glycoprotein


分子量: 18623.051 Da / 分子数: 1 / 断片: residues 83-244 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Machupo virus (ウイルス) / 株: Carvallo / プラスミド: pFastBac1
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: Q8AZ57

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糖 , 3種, 6分子

#3: 多糖 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-[alpha-L-fucopyranose-(1-6)]2-acetamido-2-deoxy-beta- ...2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-[alpha-L-fucopyranose-(1-6)]2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose


タイプ: oligosaccharide / 分子量: 570.542 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
記述子タイププログラム
DGlcpNAcb1-4[LFucpa1-6]DGlcpNAcb1-Glycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/2,3,2/[a2122h-1b_1-5_2*NCC/3=O][a1221m-1a_1-5]/1-1-2/a4-b1_a6-c1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{}[(6+1)][a-L-Fucp]{}}}LINUCSPDB-CARE
#4: 多糖 alpha-D-mannopyranose-(1-3)-[alpha-D-mannopyranose-(1-6)]alpha-D-mannopyranose-(1-6)-[alpha-D- ...alpha-D-mannopyranose-(1-3)-[alpha-D-mannopyranose-(1-6)]alpha-D-mannopyranose-(1-6)-[alpha-D-mannopyranose-(1-3)]beta-D-mannopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose


タイプ: oligosaccharide / 分子量: 1235.105 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
記述子タイププログラム
DManpa1-3[DManpa1-6]DManpa1-6[DManpa1-3]DManpb1-4DGlcpNAcb1-4DGlcpNAcb1-Glycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/3,7,6/[a2122h-1b_1-5_2*NCC/3=O][a1122h-1b_1-5][a1122h-1a_1-5]/1-1-2-3-3-3-3/a4-b1_b4-c1_c3-d1_c6-e1_e3-f1_e6-g1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-Manp]{[(3+1)][a-D-Manp]{}[(6+1)][a-D-Manp]{[(3+1)][a-D-Manp]{}[(6+1)][a-D-Manp]{}}}}}}LINUCSPDB-CARE
#5: 糖
ChemComp-NAG / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose / N-acetyl-beta-D-glucosamine / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-glucose / N-ACETYL-D-GLUCOSAMINE / N-アセチル-β-D-グルコサミン


タイプ: D-saccharide, beta linking / 分子量: 221.208 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: C8H15NO6
識別子タイププログラム
DGlcpNAcbCONDENSED IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
N-acetyl-b-D-glucopyranosamineCOMMON NAMEGMML 1.0
b-D-GlcpNAcIUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
GlcNAcSNFG CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0

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非ポリマー , 3種, 257分子

#6: 化合物
ChemComp-PO4 / PHOSPHATE ION / ホスファ-ト


分子量: 94.971 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: PO4
#7: 化合物 ChemComp-K / POTASSIUM ION / カリウムカチオン


分子量: 39.098 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: K
#8: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 250 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.34 Å3/Da / 溶媒含有率: 63.12 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5.5
詳細: 1.6 M sodium potassium phosphate, 150 mM NaCl, pH 5.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 80 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 24-ID-E / 波長: 0.9792 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2008年10月10日 / 詳細: mirrors
放射モノクロメーター: side-bounce cryogenically-cooled 220 silicon monochromator
プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9792 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.4→50 Å / Num. all: 42215 / Num. obs: 42215 / % possible obs: 88.7 % / Observed criterion σ(F): 1 / Observed criterion σ(I): 1 / 冗長度: 4.7 % / Biso Wilson estimate: 48.24 Å2 / Rsym value: 0.099 / Net I/σ(I): 14.4
反射 シェル解像度: 2.4→2.47 Å / 冗長度: 4.2 % / Rmerge(I) obs: 0.767 / Mean I/σ(I) obs: 1.7 / Rsym value: 0.767 / % possible all: 36.2

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
ADSCQuantumデータ収集
PHASER位相決定
PHENIX(phenix.refine: 1.4_162)精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1CX8

1cx8


解像度: 2.4→33.132 Å / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 1 / SU ML: 0.29 / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 26.3 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2377 2084 4.94 %
Rwork0.1893 --
obs0.1917 42181 88.72 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 38.509 Å2 / ksol: 0.329 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 54.778 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.953 Å2-0 Å20 Å2
2---2.833 Å2-0 Å2
3---3.786 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.4→33.132 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6259 0 208 250 6717
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0076628
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.0498990
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d21.7262428
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.1641009
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0041124
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.4-2.45580.3408490.2719978X-RAY DIFFRACTION33
2.4558-2.51720.3507880.26741550X-RAY DIFFRACTION52
2.5172-2.58530.2997870.26642048X-RAY DIFFRACTION68
2.5853-2.66130.34981210.27372437X-RAY DIFFRACTION81
2.6613-2.74720.31511340.26052832X-RAY DIFFRACTION95
2.7472-2.84530.29831650.23962970X-RAY DIFFRACTION100
2.8453-2.95910.28261670.2272977X-RAY DIFFRACTION100
2.9591-3.09370.2611510.21843011X-RAY DIFFRACTION100
3.0937-3.25670.27371650.20912977X-RAY DIFFRACTION100
3.2567-3.46050.2111530.18433017X-RAY DIFFRACTION100
3.4605-3.72740.24481550.17633008X-RAY DIFFRACTION100
3.7274-4.10190.20841700.15493023X-RAY DIFFRACTION100
4.1019-4.6940.18081690.13343026X-RAY DIFFRACTION100
4.694-5.90850.19061640.14943054X-RAY DIFFRACTION100
5.9085-33.13470.23381460.18663189X-RAY DIFFRACTION100
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
12.1924-0.12870.30441.19350.76011.05290.05370.14230.00140.0555-0.07960.01580.0613-0.00350.00910.15040.02730.03930.13550.04170.1436-56.614360.121619.5706
20.9330.2276-0.22471.2273-0.08660.6898-0.05650.0285-0.11310.10690.0590.0371-0.0742-0.0157-0.00180.13570.036-0.00590.1166-0.02810.1211-17.021718.017215.3102
31.342-0.99870.29850.87570.38080.61030.07850.21380.10190.00150.001-0.1182-0.03170.0713-0.06370.20810.06060.04770.2429-0.02860.2383-30.865546.602817.5496
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1chain BB86 - 241
2X-RAY DIFFRACTION2chain A and (resid 121:188 or resid 383:760 or resid 1011)A121 - 188
3X-RAY DIFFRACTION2chain A and (resid 121:188 or resid 383:760 or resid 1011)A383 - 760
4X-RAY DIFFRACTION2chain A and (resid 121:188 or resid 383:760 or resid 1011)A1011
5X-RAY DIFFRACTION3chain A and (resid 189:382 or resid 1001)A189 - 382
6X-RAY DIFFRACTION3chain A and (resid 189:382 or resid 1001)A1001

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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