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- PDB-3k2k: Crystal structure of putative carboxypeptidase (YP_103406.1) from... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3k2k
タイトルCrystal structure of putative carboxypeptidase (YP_103406.1) from BURKHOLDERIA MALLEI ATCC 23344 at 2.49 A resolution
要素putative carboxypeptidase
キーワードHYDROLASE / putative carboxypeptidase / Structural Genomics / Joint Center for Structural Genomics / JCSG / Protein Structure Initiative / PSI-2
機能・相同性
機能・相同性情報


metallocarboxypeptidase activity / proteolysis / zinc ion binding
類似検索 - 分子機能
Immunoglobulin-like - #3120 / Cytosolic carboxypeptidase, N-terminal / : / Cytosolic carboxypeptidase N-terminal domain / Zn_pept / Peptidase M14, carboxypeptidase A / Zinc carboxypeptidase / Zn peptidases / Aminopeptidase / Immunoglobulin-like ...Immunoglobulin-like - #3120 / Cytosolic carboxypeptidase, N-terminal / : / Cytosolic carboxypeptidase N-terminal domain / Zn_pept / Peptidase M14, carboxypeptidase A / Zinc carboxypeptidase / Zn peptidases / Aminopeptidase / Immunoglobulin-like / Sandwich / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Peptidase M14 carboxypeptidase A domain-containing protein / Peptidase_M14 domain-containing protein
類似検索 - 構成要素
生物種Burkholderia mallei ATCC 23344 (鼻疽菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 2.49 Å
データ登録者Joint Center for Structural Genomics (JCSG)
引用ジャーナル: To be published
タイトル: Crystal structure of putative carboxypeptidase (YP_103406.1) from BURKHOLDERIA MALLEI ATCC 23344 at 2.49 A resolution
著者: Joint Center for Structural Genomics (JCSG)
履歴
登録2009年9月30日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02009年11月3日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Advisory / Version format compliance
改定 1.22017年10月25日Group: Author supporting evidence / Refinement description / カテゴリ: pdbx_struct_assembly_auth_evidence / software / Item: _software.classification / _software.name
改定 1.32019年7月17日Group: Data collection / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: software / struct_conn
Item: _software.classification / _software.contact_author ..._software.classification / _software.contact_author / _software.contact_author_email / _software.language / _software.location / _software.name / _software.type / _software.version / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag
改定 1.42023年2月1日Group: Database references / Derived calculations / カテゴリ: database_2 / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.52024年11月20日Group: Data collection / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: putative carboxypeptidase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)46,2976
ポリマ－46,0641
非ポリマー2345
水2,882160
1
A: putative carboxypeptidase
ヘテロ分子

A: putative carboxypeptidase
ヘテロ分子

A: putative carboxypeptidase
ヘテロ分子

A: putative carboxypeptidase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)185,19024
ポリマ－184,2544
非ポリマー93620
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation7_545y+1/2,x-1/2,-z+1/21
crystal symmetry operation10_655-x+1,-y,z1
crystal symmetry operation16_555-y+1/2,-x+1/2,-z+1/21
Buried area14760 Å2
ΔGint-160 kcal/mol
Surface area52010 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)162.375, 162.375, 148.397
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number98
Space group name H-MI4122
詳細CRYSTAL PACKING ANALYSIS AND SIZE EXCLUSION CHROMATOGRAPHY COMBINED WITH STATIC LIGHT SCATTERING SUGGEST THE ASSIGNMENT OF A TETRAMER AS THE SIGNIFICANT OLIGOMERIC FORM IN SOLUTION UNDER THE CONDITIONS TESTED.

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要素

#1: タンパク質 putative carboxypeptidase


分子量: 46063.512 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Burkholderia mallei ATCC 23344 (鼻疽菌)
遺伝子: BMA1798 / プラスミド: SpeedET / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): HK100 / 参照: UniProt: Q62IR3, UniProt: A0A0H2WJQ2*PLUS
#2: 化合物
ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#3: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 160 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY
配列の詳細THIS CONSTRUCT WAS EXPRESSED WITH A PURIFICATION TAG MGSDKIHHHHHHENLYFQG.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 5.31 Å3/Da
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 4.3000M NaCl, 0.1M HEPES pH 7.5, Additive: 0.006 M calcium chloride, NANODROP, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRL / ビームライン: BL12-2 / 波長: 0.97931
検出器タイプ: MARMOSAIC 325 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2009年5月7日
詳細: Flat mirror, vertical and horizontal focussing mirrors
放射モノクロメーター: Double crystal monochromator / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97931 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.49→29.553 Å / Num. obs: 34624 / % possible obs: 99.1 % / Observed criterion σ(I): -3 / Biso Wilson estimate: 61.88 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.076 / Net I/σ(I): 15.45
反射 シェル
解像度 (Å)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured obsNum. unique obsDiffraction-ID% possible all
2.49-2.580.782.1305306209192
2.58-2.680.5752.9329706413199.9
2.68-2.80.4313.8337336537199.8
2.8-2.950.2855.83471567351100
2.95-3.140.188.9352306829199.9
3.14-3.380.10913.93388965681100
3.38-3.710.06920.93320864691100
3.71-4.250.0526.93429567151100
4.25-5.330.0432.43334665751100
5.33-29.5530.03535.6341476757199.4

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位相決定

位相決定手法: 単波長異常分散

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
REFMAC5.5.0053精密化
PHENIX精密化
SHELX位相決定
MolProbity3beta29モデル構築
XSCALEデータスケーリング
PDB_EXTRACT3.006データ抽出
XDSデータ削減
SHELXD位相決定
autoSHARP位相決定
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 2.49→29.553 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.968 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.958 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.5 / SU B: 9.767 / SU ML: 0.096 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.16 / ESU R Free: 0.148
立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD WITH PHASES
詳細: 1.HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. 2.ATOM RECORDS CONTAIN RESIDUAL B FACTORS ONLY. 3.A MET-INHIBITION PROTOCOL WAS USED FOR SELENOMETHIONINE INCORPORATION DURING PROTEIN ...詳細: 1.HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. 2.ATOM RECORDS CONTAIN RESIDUAL B FACTORS ONLY. 3.A MET-INHIBITION PROTOCOL WAS USED FOR SELENOMETHIONINE INCORPORATION DURING PROTEIN EXPRESSION. THE OCCUPANCY OF THE SE ATOMS IN THE MSE RESIDUES WAS REDUCED TO 0.75 FOR THE REDUCED SCATTERING POWER DUE TO PARTIAL S-MET INCORPORATION. 4.CHLORIDE (CL) AND GLYCEROL (GOL) FROM THE CRYSTALLIZATION AND CRYOPROTECTION SOLUTION HAVE BEEN MODELED IN THE SOLVENT STRUCTURE. 5.THE RAMACHANDRAN OUTLIER AT GLN39 IS SUPPORTED BY ELECTRON DENSITY.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.185 1742 5 %RANDOM
Rwork0.156 ---
obs0.157 34608 99.51 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 90.38 Å2 / Biso mean: 36.226 Å2 / Biso min: 12.4 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--1.18 Å20 Å20 Å2
2---1.18 Å20 Å2
3---2.37 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.49→29.553 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3052 0 10 160 3222
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0150.0213168
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.022159
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.5631.9294302
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.90535186
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.0185391
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg31.61223.049164
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg14.46315479
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg20.2191527
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0850.2439
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0070.0213628
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02722
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.8631931
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other0.4323787
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it3.35553087
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it5.99381237
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it7.866111212
LS精密化 シェル解像度: 2.492→2.557 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.319 112 -
Rwork0.303 2255 -
all-2367 -
obs--93.89 %
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 107.7147 Å / Origin y: 2.1292 Å / Origin z: 33.0333 Å
111213212223313233
T0.0095 Å2-0.0163 Å20.0106 Å2-0.147 Å2-0.0185 Å2--0.1114 Å2
L1.08 °2-0.1256 °20.1107 °2-1.1779 °2-0.0943 °2--1.2748 °2
S0.0313 Å °0.1244 Å °0.0316 Å °-0.0723 Å °-0.0079 Å °-0.2673 Å °-0.043 Å °0.3604 Å °-0.0235 Å °

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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