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- PDB-3k2h: Co-crystal structure of dihydrofolate reductase/thymidylate synth... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3k2h
タイトルCo-crystal structure of dihydrofolate reductase/thymidylate synthase from Babesia bovis with dUMP, Pemetrexed and NADP
要素Dihydrofolate reductase/thymidylate synthase
キーワードTRANSFERASE / NIAID / SSGCID / Seattle Structural Genomics Center for Infectious Disease / Alimta / folic acid analog / thyA / folate antimetabolites / tic-borne parasitic protozoan / babesiosis / malaria-like disease / Methyltransferase
機能・相同性
機能・相同性情報


thymidylate synthase activity / dTMP biosynthetic process / dihydrofolate reductase activity / tetrahydrofolate biosynthetic process / one-carbon metabolic process / methylation / nucleotide binding / mitochondrion / cytosol
類似検索 - 分子機能
Bifunctional dihydrofolate reductase/thymidylate synthase / Thymidylate Synthase; Chain A / Thymidylate synthase/dCMP hydroxymethylase domain / Thymidylate synthase, active site / Thymidylate synthase active site. / Thymidylate synthase / Thymidylate synthase/dCMP hydroxymethylase / Thymidylate synthase/dCMP hydroxymethylase domain / Thymidylate synthase/dCMP hydroxymethylase superfamily / Thymidylate synthase ...Bifunctional dihydrofolate reductase/thymidylate synthase / Thymidylate Synthase; Chain A / Thymidylate synthase/dCMP hydroxymethylase domain / Thymidylate synthase, active site / Thymidylate synthase active site. / Thymidylate synthase / Thymidylate synthase/dCMP hydroxymethylase / Thymidylate synthase/dCMP hydroxymethylase domain / Thymidylate synthase/dCMP hydroxymethylase superfamily / Thymidylate synthase / Dihydrofolate Reductase, subunit A / Dihydrofolate Reductase, subunit A / Dihydrofolate reductase (DHFR) domain profile. / Dihydrofolate reductase domain / Dihydrofolate reductase / Dihydrofolate reductase-like domain superfamily / 2-Layer Sandwich / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-LYA / NADP NICOTINAMIDE-ADENINE-DINUCLEOTIDE PHOSPHATE / 2'-DEOXYURIDINE 5'-MONOPHOSPHATE / Bifunctional dihydrofolate reductase-thymidylate synthase
類似検索 - 構成要素
生物種Babesia bovis (牛バベシア)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.2 Å
データ登録者Seattle Structural Genomics Center for Infectious Disease (SSGCID)
引用ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.F / 年: 2011
タイトル: Inhibitor-bound complexes of dihydrofolate reductase-thymidylate synthase from Babesia bovis.
著者: Begley, D.W. / Edwards, T.E. / Raymond, A.C. / Smith, E.R. / Hartley, R.C. / Abendroth, J. / Sankaran, B. / Lorimer, D.D. / Myler, P.J. / Staker, B.L. / Stewart, L.J.
履歴
登録2009年9月30日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02009年10月13日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Refinement description / Version format compliance
改定 1.22011年9月21日Group: Database references
改定 1.32017年11月1日Group: Refinement description / カテゴリ: software
改定 1.42023年9月6日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Dihydrofolate reductase/thymidylate synthase
B: Dihydrofolate reductase/thymidylate synthase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)120,69015
ポリマ－116,5672
非ポリマー4,12313
水13,097727
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area15330 Å2
ΔGint-28 kcal/mol
Surface area38140 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)51.144, 83.196, 83.378
Angle α, β, γ (deg.)119.690, 90.850, 101.710
Int Tables number1
Space group name H-MP1
詳細Dimeric

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要素

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タンパク質 , 1種, 2分子 AB

#1: タンパク質 Dihydrofolate reductase/thymidylate synthase


分子量: 58283.656 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Babesia bovis (牛バベシア) / 遺伝子: BBOV_II000780 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: A7ASX7, thymidylate synthase

-
非ポリマー , 5種, 740分子

#2: 化合物 ChemComp-UMP / 2'-DEOXYURIDINE 5'-MONOPHOSPHATE / DUMP / dUMP


分子量: 308.182 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C9H13N2O8P
#3: 化合物
ChemComp-LYA / 2-{4-[2-(2-AMINO-4-OXO-4,7-DIHYDRO-3H-PYRROLO[2,3-D]PYRIMIDIN-5-YL)-ETHYL]-BENZOYLAMINO}-PENTANEDIOIC ACID / LY231514 / ペメトレキセド


分子量: 427.411 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C20H21N5O6 / コメント: 薬剤, 化学療法薬*YM
#4: 化合物 ChemComp-NAP / NADP NICOTINAMIDE-ADENINE-DINUCLEOTIDE PHOSPHATE / 2'-MONOPHOSPHOADENOSINE 5'-DIPHOSPHORIBOSE


分子量: 743.405 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C21H28N7O17P3
#5: 化合物
ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL / エチレングリコ-ル


分子量: 62.068 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 727 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.56 Å3/Da / 溶媒含有率: 52.05 %
結晶化温度: 289 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 9.5
詳細: 11.3 mg/mL BaboA.01191.a, 2 mM dUMP, 2 mM Pemetrexed, NADP carried through from protein purification so it could be NADP or NADPH; soak of apo crystals grown in 20% PEG 8000, 0.1 M CHES pH 9. ...詳細: 11.3 mg/mL BaboA.01191.a, 2 mM dUMP, 2 mM Pemetrexed, NADP carried through from protein purification so it could be NADP or NADPH; soak of apo crystals grown in 20% PEG 8000, 0.1 M CHES pH 9.5; crystal tracking ID 204850f1, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 289K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU FR-E+ SUPERBRIGHT / 波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: RIGAKU SATURN 944+ / 検出器: CCD / 日付: 2009年9月11日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.2→50 Å / Num. obs: 58064 / % possible obs: 98.5 % / 冗長度: 4 % / Rmerge(I) obs: 0.096 / Χ2: 1.49 / Net I/σ(I): 15.4
反射 シェル解像度: 2.2→2.24 Å / 冗長度: 2.7 % / Rmerge(I) obs: 0.286 / Mean I/σ(I) obs: 3.16 / Num. unique all: 2401 / Χ2: 1.036 / % possible all: 82.6

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位相決定

位相決定手法: 分子置換
Phasing MRRfactor: 36.51 / Model details: Phaser MODE: MR_AUTO
最高解像度最低解像度
Rotation2.5 Å35.56 Å
Translation2.5 Å35.56 Å

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
PHASER2.1.4位相決定
REFMAC精密化
PDB_EXTRACT3.005データ抽出
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3i3r

3i3r


解像度: 2.2→35.2 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.948 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.921 / WRfactor Rfree: 0.207 / WRfactor Rwork: 0.17 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.5 / FOM work R set: 0.818 / SU B: 12.403 / SU ML: 0.143 / SU R Cruickshank DPI: 0.302 / SU Rfree: 0.22 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.302 / ESU R Free: 0.22 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. U VALUES: RESIDUAL ONLY
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.239 2917 5.1 %RANDOM
Rwork0.19 ---
obs0.192 57443 97.03 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 51.29 Å2 / Biso mean: 16.674 Å2 / Biso min: 2.66 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-1.4 Å20.6 Å20.21 Å2
2---0.06 Å20.78 Å2
3----0.31 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.2→35.2 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数8001 0 280 727 9008
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0140.0228586
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.5071.99411717
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.55651024
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg34.68623.452394
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg14.171151346
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg21.6041559
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1090.21282
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0070.0216599
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.6541.55067
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.1728255
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.93333519
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it2.8514.53451
LS精密化 シェル解像度: 2.195→2.252 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.263 183 -
Rwork0.201 3389 -
all-3572 -
obs--81.22 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.2958-0.2225-0.1280.78420.06890.47280.0122-0.00770.05440.0294-0.02360.0186-0.05670.0230.01140.0141-0.0141-0.00770.02840.00450.047226.8302-16.3551-29.3482
20.2202-0.03860.06840.6857-0.27111.0110.003-0.0455-0.00090.0841-0.045-0.0212-0.02990.02810.0420.0111-0.00670.00250.04270.00950.059136.5256-45.4958-10.8285
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A4 - 511
2X-RAY DIFFRACTION1B517
3X-RAY DIFFRACTION2A517

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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