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- PDB-3jwq: Crystal structure of chimeric PDE5/PDE6 catalytic domain complexe... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3jwq
タイトルCrystal structure of chimeric PDE5/PDE6 catalytic domain complexed with sildenafil
要素cGMP-specific 3',5'-cyclic phosphodiesterase catalytic domain, Cone cGMP-specific 3',5'-cyclic phosphodiesterase subunit alpha chimera
キーワードHYDROLASE / mostly alpha / Allosteric enzyme / cGMP / cGMP-binding / Magnesium / Metal-binding / Nucleotide-binding / Phosphoprotein / Cell membrane / Lipoprotein / Membrane / Methylation / Prenylation / Sensory transduction / Vision
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of oocyte development / retinal cone cell development / 3',5'-cyclic-GMP phosphodiesterase / calmodulin-activated dual specificity 3',5'-cyclic-GMP, 3',5'-cyclic-AMP phosphodiesterase activity / calmodulin-activated 3',5'-cyclic-GMP phosphodiesterase activity / regulation of nitric oxide mediated signal transduction / negative regulation of cardiac muscle contraction / oocyte development / RHOBTB1 GTPase cycle / relaxation of cardiac muscle ...positive regulation of oocyte development / retinal cone cell development / 3',5'-cyclic-GMP phosphodiesterase / calmodulin-activated dual specificity 3',5'-cyclic-GMP, 3',5'-cyclic-AMP phosphodiesterase activity / calmodulin-activated 3',5'-cyclic-GMP phosphodiesterase activity / regulation of nitric oxide mediated signal transduction / negative regulation of cardiac muscle contraction / oocyte development / RHOBTB1 GTPase cycle / relaxation of cardiac muscle / cGMP catabolic process / positive regulation of cardiac muscle hypertrophy / cGMP effects / 3',5'-cyclic-nucleotide phosphodiesterase activity / cGMP binding / phototransduction, visible light / 3',5'-cyclic-GMP phosphodiesterase activity / 3',5'-cyclic-AMP phosphodiesterase activity / Smooth Muscle Contraction / cAMP-mediated signaling / T cell proliferation / negative regulation of T cell proliferation / visual perception / metal ion binding / plasma membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
Catalytic domain of cyclic nucleotide phosphodiesterase 4b2b / 3'5'-cyclic nucleotide phosphodiesterase, catalytic domain / 3'5'-cyclic nucleotide phosphodiesterase / 3'5'-cyclic nucleotide phosphodiesterase, catalytic domain / 3'5'-cyclic nucleotide phosphodiesterase, conserved site / 3'5'-cyclic nucleotide phosphodiesterase, catalytic domain superfamily / 3'5'-cyclic nucleotide phosphodiesterase / 3'5'-cyclic nucleotide phosphodiesterase domain signature. / 3'5'-cyclic nucleotide phosphodiesterase domain profile. / GAF domain ...Catalytic domain of cyclic nucleotide phosphodiesterase 4b2b / 3'5'-cyclic nucleotide phosphodiesterase, catalytic domain / 3'5'-cyclic nucleotide phosphodiesterase / 3'5'-cyclic nucleotide phosphodiesterase, catalytic domain / 3'5'-cyclic nucleotide phosphodiesterase, conserved site / 3'5'-cyclic nucleotide phosphodiesterase, catalytic domain superfamily / 3'5'-cyclic nucleotide phosphodiesterase / 3'5'-cyclic nucleotide phosphodiesterase domain signature. / 3'5'-cyclic nucleotide phosphodiesterase domain profile. / GAF domain / Domain present in phytochromes and cGMP-specific phosphodiesterases. / GAF domain / Metal dependent phosphohydrolases with conserved 'HD' motif. / HD/PDEase domain / GAF-like domain superfamily / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-VIA / cGMP-specific 3',5'-cyclic phosphodiesterase / Cone cGMP-specific 3',5'-cyclic phosphodiesterase subunit alpha'
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.87 Å
データ登録者Barren, B. / Gakhar, L. / Muradov, H. / Boyd, K.K. / Ramaswamy, S. / Artemyev, N.O.
引用ジャーナル: Embo J. / : 2009
タイトル: Structural basis of phosphodiesterase 6 inhibition by the C-terminal region of the gamma-subunit
著者: Barren, B. / Gakhar, L. / Muradov, H. / Boyd, K.K. / Ramaswamy, S. / Artemyev, N.O.
履歴
登録2009年9月18日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02009年10月13日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Advisory / Version format compliance
改定 1.22017年8月16日Group: Refinement description / Source and taxonomy / カテゴリ: entity_src_gen / software
改定 1.32023年9月6日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ncs_dom_lim / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI ..._chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: cGMP-specific 3',5'-cyclic phosphodiesterase catalytic domain, Cone cGMP-specific 3',5'-cyclic phosphodiesterase subunit alpha chimera
B: cGMP-specific 3',5'-cyclic phosphodiesterase catalytic domain, Cone cGMP-specific 3',5'-cyclic phosphodiesterase subunit alpha chimera
C: cGMP-specific 3',5'-cyclic phosphodiesterase catalytic domain, Cone cGMP-specific 3',5'-cyclic phosphodiesterase subunit alpha chimera
D: cGMP-specific 3',5'-cyclic phosphodiesterase catalytic domain, Cone cGMP-specific 3',5'-cyclic phosphodiesterase subunit alpha chimera
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)155,38616
ポリマ-153,1284
非ポリマー2,25712
23413
1
A: cGMP-specific 3',5'-cyclic phosphodiesterase catalytic domain, Cone cGMP-specific 3',5'-cyclic phosphodiesterase subunit alpha chimera
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)38,8464
ポリマ-38,2821
非ポリマー5643
181
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
2
B: cGMP-specific 3',5'-cyclic phosphodiesterase catalytic domain, Cone cGMP-specific 3',5'-cyclic phosphodiesterase subunit alpha chimera
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)38,8464
ポリマ-38,2821
非ポリマー5643
181
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
3
C: cGMP-specific 3',5'-cyclic phosphodiesterase catalytic domain, Cone cGMP-specific 3',5'-cyclic phosphodiesterase subunit alpha chimera
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)38,8464
ポリマ-38,2821
非ポリマー5643
181
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
4
D: cGMP-specific 3',5'-cyclic phosphodiesterase catalytic domain, Cone cGMP-specific 3',5'-cyclic phosphodiesterase subunit alpha chimera
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)38,8464
ポリマ-38,2821
非ポリマー5643
181
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)75.732, 109.825, 199.668
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11A
21B
31C
41D
12A
22B
32C
42D
13A
23B
33C
43D
14A
24B
34C
44D
15A
25B
35C
45D

NCSドメイン領域:

Component-ID: 1

Dom-IDEns-IDBeg auth comp-IDBeg label comp-IDEnd auth comp-IDEnd label comp-IDRefine codeAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
11THRTHRSERSER1AA537 - 6637 - 133
21THRTHRSERSER1BB537 - 6637 - 133
31THRTHRSERSER1CC537 - 6637 - 133
41THRTHRSERSER1DD537 - 6637 - 133
12TYRTYRHISHIS4AA664 - 678134 - 148
22TYRTYRHISHIS4BB664 - 678134 - 148
32TYRTYRHISHIS4CC664 - 678134 - 148
42TYRTYRHISHIS4DD664 - 678134 - 148
13SERSERTRPTRP1AA679 - 787149 - 257
23SERSERTRPTRP1BB679 - 787149 - 257
33SERSERTRPTRP1CC679 - 787149 - 257
43SERSERTRPTRP1DD679 - 787149 - 257
14GLUGLULYSLYS4AA788 - 815258 - 285
24GLUGLULYSLYS4BB788 - 815258 - 285
34GLUGLULYSLYS4CC788 - 815258 - 285
44GLUGLULYSLYS4DD788 - 815258 - 285
15LEULEUGLNGLN1AA816 - 859286 - 329
25LEULEUGLNGLN1BB816 - 859286 - 329
35LEULEUGLNGLN1CC816 - 859286 - 329
45LEULEUGLNGLN1DD816 - 859286 - 329

NCSアンサンブル:
ID
1
2
3
4
5

-
要素

#1: タンパク質
cGMP-specific 3',5'-cyclic phosphodiesterase catalytic domain, Cone cGMP-specific 3',5'-cyclic phosphodiesterase subunit alpha chimera / cGMP-binding cGMP-specific phosphodiesterase / CGB-PDE / cGMP phosphodiesterase 6C


分子量: 38282.086 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PDE5A, PDE5, PDE6C, PDEA2 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: O76074, UniProt: P51160, 3',5'-cyclic-GMP phosphodiesterase
#2: 化合物
ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / : Zn
#3: 化合物
ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / : Mg
#4: 化合物
ChemComp-VIA / 5-{2-ETHOXY-5-[(4-METHYLPIPERAZIN-1-YL)SULFONYL]PHENYL}-1-METHYL-3-PROPYL-1H,6H,7H-PYRAZOLO[4,3-D]PYRIMIDIN-7-ONE / SILDENAFIL / VIAGRA / シルデナフィル


分子量: 474.576 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / : C22H30N6O4S / コメント: 薬剤*YM
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 13 / 由来タイプ: 天然 / : H2O

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実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.73 Å3/Da / 溶媒含有率: 54.96 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8.5
詳細: 100 mM Tris, 200 mM MgSO4, 12% PEG-3350, 2.5% ethanol, pH 8.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 277K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 17-ID / 波長: 1 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 210 / 検出器: CCD / 日付: 2006年10月23日
放射モノクロメーター: graphite / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.87→29.8 Å / Num. all: 31941 / Num. obs: 31941 / % possible obs: 86.68 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0
反射 シェル解像度: 2.873→2.947 Å / % possible all: 72.34

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
ADSCQuantumデータ収集
PHASER位相決定
REFMAC5.5.0102精密化
d*TREKデータ削減
d*TREKデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB entry 2H42
解像度: 2.87→23.08 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.925 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.88 / SU B: 35.246 / SU ML: 0.317 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R Free: 0.489 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.27528 1655 4.9 %RANDOM
Rwork0.22337 ---
all0.22588 31941 --
obs0.22588 31941 86.68 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 23.415 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.38 Å20 Å20 Å2
2--1.25 Å20 Å2
3----0.87 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.87→23.08 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数10570 0 140 13 10723
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0150.02210931
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.5121.96614797
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.5151294
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg36.5124.618537
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg18.705151996
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg16.8461564
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1050.21650
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0060.0218158
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.4331.56494
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it0.961210492
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.68834437
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it2.9534.54305
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
Refine LS restraints NCS

Dom-ID: 1 / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

Ens-IDAuth asym-IDタイプRms dev position (Å)Weight position
1A1016TIGHT POSITIONAL0.050.05
1B1016TIGHT POSITIONAL0.050.05
1C1016TIGHT POSITIONAL0.050.05
1D1016TIGHT POSITIONAL0.040.05
1A1016TIGHT THERMAL0.110.5
1B1016TIGHT THERMAL0.10.5
1C1016TIGHT THERMAL0.090.5
1D1016TIGHT THERMAL0.090.5
2A130MEDIUM POSITIONAL0.580.5
2B130MEDIUM POSITIONAL0.520.5
2C130MEDIUM POSITIONAL0.780.5
2D130MEDIUM POSITIONAL0.630.5
2A130MEDIUM THERMAL0.722
2B130MEDIUM THERMAL0.782
2C130MEDIUM THERMAL0.732
2D130MEDIUM THERMAL0.582
3A892TIGHT POSITIONAL0.060.05
3B892TIGHT POSITIONAL0.070.05
3C892TIGHT POSITIONAL0.050.05
3D892TIGHT POSITIONAL0.060.05
3A892TIGHT THERMAL0.120.5
3B892TIGHT THERMAL0.120.5
3C892TIGHT THERMAL0.10.5
3D892TIGHT THERMAL0.10.5
4A233MEDIUM POSITIONAL0.660.5
4B233MEDIUM POSITIONAL0.740.5
4C233MEDIUM POSITIONAL0.730.5
4D233MEDIUM POSITIONAL0.880.5
4A233MEDIUM THERMAL0.72
4B233MEDIUM THERMAL0.752
4C233MEDIUM THERMAL0.822
4D233MEDIUM THERMAL0.812
5A358TIGHT POSITIONAL0.060.05
5B358TIGHT POSITIONAL0.060.05
5C358TIGHT POSITIONAL0.040.05
5D358TIGHT POSITIONAL0.050.05
5A358TIGHT THERMAL0.120.5
5B358TIGHT THERMAL0.110.5
5C358TIGHT THERMAL0.090.5
5D358TIGHT THERMAL0.10.5
LS精密化 シェル解像度: 2.873→2.947 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.449 102 -
Rwork0.378 1927 -
obs--72.34 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL112)L122)L132)L222)L232)L332)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T112)T122)T132)T222)T232)T332)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
12.9166-1.3504-0.22252.7472-0.17211.46390.0002-0.0678-0.1105-0.1009-0.02290.16710.0658-0.2390.02260.081-0.0258-0.02040.156-0.02550.0747-24.981-21.14133.168
21.7679-0.35670.35561.45060.1640.61620.0254-0.1339-0.02870.17130.0031-0.1267-0.020.0346-0.02850.125-0.019-0.01640.1437-0.03170.0868-10.188-22.00939.962
33.33940.17272.462611.04430.04754.45460.0733-0.08450.68920.7444-0.1962-0.3259-0.13980.27330.1230.2329-0.15130.0480.3396-0.04240.339327.351-13.13415.575
41.6661-0.1246-0.27022.62410.55791.6283-0.0123-0.0579-0.05810.01970.053-0.02230.01530.0538-0.04070.07430.01360.01020.1948-0.00370.076915.957-29.09114.63
51.11510.4751.453954.161116.23146.45610.1967-0.4277-0.6594-1.33280.7823-0.99760.069-0.3271-0.9791.2271-0.39540.37110.39140.01471.2729-3.467-50.745-16.646
61.74070.74640.29122.66380.22682.3650.02910.1067-0.4356-0.1979-0.0399-0.06180.47580.0010.01090.39160.01940.02250.1432-0.02480.38680.303-68.3455.421
74.75740.0071-0.57216.63421.66844.5712-0.1480.0678-0.9050.24830.17420.3240.82090.1447-0.02610.5469-0.11010.04920.17050.12350.578-22.646-82.87144.618
81.71630.11390.22052.49220.39332.2494-0.0110.2035-0.1625-0.058-0.00980.27640.2684-0.20640.02070.2468-0.0335-0.03840.17070.08040.2495-17.518-63.61740.967
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A536 - 695
2X-RAY DIFFRACTION2A696 - 859
3X-RAY DIFFRACTION3B536 - 565
4X-RAY DIFFRACTION4B566 - 859
5X-RAY DIFFRACTION5C533 - 539
6X-RAY DIFFRACTION6C540 - 859
7X-RAY DIFFRACTION7D536 - 590
8X-RAY DIFFRACTION8D591 - 859

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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