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- PDB-3jv4: Crystal structure of the dimerization domains p50 and RelB -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3jv4
タイトルCrystal structure of the dimerization domains p50 and RelB
要素
  • Nuclear factor NF-kappa-B p105 subunit
  • Transcription factor RelB
キーワードTRANSCRIPTION / NF-kB protein / Heterodimer / RelB and p50 / Activator / Nucleus / Phosphoprotein / Transcription regulation / ANK repeat / Apoptosis / DNA-binding / S-nitrosylation
機能・相同性
機能・相同性情報


Regulated proteolysis of p75NTR / I-kappaB/NF-kappaB complex / Interleukin-1 processing / DEx/H-box helicases activate type I IFN and inflammatory cytokines production / RIP-mediated NFkB activation via ZBP1 / MAP3K8 (TPL2)-dependent MAPK1/3 activation / T-helper 1 cell differentiation / TRAF6 mediated NF-kB activation / Dectin-1 mediated noncanonical NF-kB signaling / NIK-->noncanonical NF-kB signaling ...Regulated proteolysis of p75NTR / I-kappaB/NF-kappaB complex / Interleukin-1 processing / DEx/H-box helicases activate type I IFN and inflammatory cytokines production / RIP-mediated NFkB activation via ZBP1 / MAP3K8 (TPL2)-dependent MAPK1/3 activation / T-helper 1 cell differentiation / TRAF6 mediated NF-kB activation / Dectin-1 mediated noncanonical NF-kB signaling / NIK-->noncanonical NF-kB signaling / positive regulation of hyaluronan biosynthetic process / NF-kB is activated and signals survival / PKMTs methylate histone lysines / Activation of NF-kappaB in B cells / TAK1-dependent IKK and NF-kappa-B activation / Turbulent (oscillatory, disturbed) flow shear stress activates signaling by PIEZO1 and integrins in endothelial cells / mammary gland involution / FCERI mediated NF-kB activation / CLEC7A (Dectin-1) signaling / Interleukin-1 signaling / antibacterial innate immune response / Downstream TCR signaling / cellular response to interleukin-17 / NF-kappaB p50/p65 complex / CD209 (DC-SIGN) signaling / positive regulation of lipid storage / myeloid dendritic cell differentiation / negative regulation of interleukin-12 production / negative regulation of interferon-beta production / cellular response to interleukin-6 / cellular response to dsRNA / actinin binding / positive regulation of macrophage derived foam cell differentiation / cellular response to osmotic stress / non-canonical NF-kappaB signal transduction / positive regulation of miRNA metabolic process / negative regulation of cytokine production / T-helper 1 type immune response / antigen processing and presentation / cellular response to cytokine stimulus / : / cellular response to interleukin-1 / cellular response to angiotensin / positive regulation of cholesterol efflux / canonical NF-kappaB signal transduction / positive regulation of transcription initiation by RNA polymerase II / lymph node development / JNK cascade / response to muscle stretch / transcription repressor complex / Neutrophil degranulation / RNA polymerase II transcription regulatory region sequence-specific DNA binding / B cell receptor signaling pathway / transcription coregulator activity / circadian regulation of gene expression / cellular response to virus / DNA-binding transcription repressor activity, RNA polymerase II-specific / cellular response to nicotine / negative regulation of inflammatory response / cellular response to mechanical stimulus / positive regulation of canonical Wnt signaling pathway / MAPK cascade / cellular response to tumor necrosis factor / cellular response to lipopolysaccharide / DNA-binding transcription activator activity, RNA polymerase II-specific / gene expression / transcription regulator complex / sequence-specific DNA binding / transcription cis-regulatory region binding / RNA polymerase II cis-regulatory region sequence-specific DNA binding / DNA-binding transcription factor activity / negative regulation of DNA-templated transcription / apoptotic process / synapse / centrosome / chromatin binding / protein kinase binding / chromatin / positive regulation of DNA-templated transcription / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / protein-containing complex / mitochondrion / DNA binding / nucleoplasm / identical protein binding / nucleus / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Transcription factor RelB / RelB leucine zipper / RelB transactivation domain / RelB leucine zipper / RelB transactivation domain / Nuclear factor NF-kappa-B, p105 subunit / : / NF-kappa-B/Dorsal / Rel homology domain, conserved site / NFkappaB IPT domain ...Transcription factor RelB / RelB leucine zipper / RelB transactivation domain / RelB leucine zipper / RelB transactivation domain / Nuclear factor NF-kappa-B, p105 subunit / : / NF-kappa-B/Dorsal / Rel homology domain, conserved site / NFkappaB IPT domain / NF-kappa-B/Rel/dorsal domain signature. / Rel homology domain (RHD), DNA-binding domain / Rel homology dimerisation domain / Rel homology DNA-binding domain / Rel homology dimerisation domain / NF-kappa-B/Rel/dorsal domain profile. / Rel homology domain (RHD), DNA-binding domain superfamily / DEATH domain, found in proteins involved in cell death (apoptosis). / Death domain / Death domain / ig-like, plexins, transcription factors / IPT domain / p53-like transcription factor, DNA-binding / Death-like domain superfamily / Ankyrin repeat / Ankyrin repeats (3 copies) / Ankyrin repeat profile. / Ankyrin repeat region circular profile. / ankyrin repeats / Ankyrin repeat / Ankyrin repeat-containing domain superfamily / Immunoglobulin E-set / Immunoglobulin-like fold / Immunoglobulins / Immunoglobulin-like / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Nuclear factor NF-kappa-B p105 subunit / Transcription factor RelB
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 3.15 Å
データ登録者Vu, D. / Huang, D.B. / Ghosh, G.
引用ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2013
タイトル: A structural basis for selective dimerization by NF-kappa B RelB.
著者: Vu, D. / Huang, D.B. / Vemu, A. / Ghosh, G.
履歴
登録2009年9月15日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02010年11月24日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22013年3月27日Group: Database references
改定 1.32013年9月4日Group: Database references
改定 1.42024年2月21日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_ncs_dom_lim
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Transcription factor RelB
B: Nuclear factor NF-kappa-B p105 subunit
C: Transcription factor RelB
D: Nuclear factor NF-kappa-B p105 subunit
E: Transcription factor RelB
F: Nuclear factor NF-kappa-B p105 subunit


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)74,3766
ポリマ－74,3766
非ポリマー00
水00
1
A: Transcription factor RelB
B: Nuclear factor NF-kappa-B p105 subunit


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)24,7922
ポリマ－24,7922
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
C: Transcription factor RelB
D: Nuclear factor NF-kappa-B p105 subunit


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)24,7922
ポリマ－24,7922
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
3
E: Transcription factor RelB
F: Nuclear factor NF-kappa-B p105 subunit


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)24,7922
ポリマ－24,7922
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)106.173, 106.173, 143.778
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number154
Space group name H-MP3221
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11chain A,C,E, using restrain
22chain B,D,F, using restrain

NCSドメイン領域:
Dom-IDComponent-IDEns-IDBeg auth comp-IDBeg label comp-IDEnd auth comp-IDEnd label comp-IDAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
111LEULEULEULEUAA281 - 3764 - 99
121LEULEULEULEUCC281 - 3764 - 99
131LEULEULEULEUEE281 - 3764 - 99
212ASNASNGLUGLUBB247 - 2853 - 41
232TRPTRPGLUGLUBB292 - 35048 - 106
242ASNASNGLUGLUDD247 - 2853 - 41
252TRPTRPGLUGLUDD292 - 35048 - 106
262ASNASNGLUGLUFF247 - 2853 - 41
272TRPTRPGLUGLUFF292 - 35048 - 106

NCSアンサンブル:
ID
1
2

-
要素

#1: タンパク質 Transcription factor RelB


分子量: 11405.868 Da / 分子数: 3 / 断片: dimerization domain (UNP residues 278-378) / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: RelB / プラスミド: PET15b / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 / 参照: UniProt: Q04863
#2: タンパク質 Nuclear factor NF-kappa-B p105 subunit / DNA-binding factor KBF1 / EBP-1 / NF-kappa-B1 p84/NF-kappa-B1 p98 / Nuclear factor NF-kappa-B p50 subunit


分子量: 13386.117 Da / 分子数: 3 / 断片: dimerization domain (UNP residues 245-359) / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: p50 / プラスミド: PET29b / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 / 参照: UniProt: P25799

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.15 Å3/Da / 溶媒含有率: 60.89 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: PEG8000, ammonium sulfate, pH 6.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 291K

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データ収集

回折平均測定温度: 105 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU RU200 / 波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: MAR scanner 345 mm plate / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2007年3月5日 / 詳細: mirrors
放射モノクロメーター: osmic mirror / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.15→25 Å / Num. all: 15163 / Num. obs: 13637 / % possible obs: 82 % / Observed criterion σ(I): 1 / 冗長度: 9 % / Rsym value: 0.077 / Net I/σ(I): 8.4
反射 シェル解像度: 3.15→3.26 Å / 冗長度: 8 % / Mean I/σ(I) obs: 1.5 / Num. unique all: 2417 / Rsym value: 0.53 / % possible all: 77

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
CNS1.1精密化
PDB_EXTRACT3.005データ抽出
MAR345dtbデータ収集
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
AMoRE位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 3.15→29.76 Å / Rfactor Rfree error: 0.011 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 1 / FOM work R set: 0.836 / Data cutoff high absF: 32597 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: GROUP / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 2 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.28 686 5 %RANDOM
Rwork0.225 ---
all-15139 --
obs-13629 81.6 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 35.286 Å2 / ksol: 0.275 e/Å3
原子変位パラメータBiso max: 140 Å2 / Biso mean: 89.462 Å2 / Biso min: 30.27 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-7.68 Å2-11.47 Å20 Å2
2--7.68 Å20 Å2
3----15.35 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.48 Å0.39 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.52 Å0.56 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.15→29.76 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5185 0 0 0 5185
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.008
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.5
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d25.9
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.98
Refine LS restraints NCS
Ens-IDDom-IDAuth asym-IDRefine-IDRmsタイプWeight
11CX-RAY DIFFRACTION0.086restrain100
11EX-RAY DIFFRACTION0.084restrain100
22FX-RAY DIFFRACTION0.099restrain100
LS精密化 シェル解像度: 3.15→3.29 Å / Rfactor Rfree error: 0.046 / Total num. of bins used: 8
Rfactor反射数%反射
Rfree0.356 59 5.7 %
Rwork0.308 980 -
all-1039 -
obs--50.3 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1protein_rep.paramprotein.top
X-RAY DIFFRACTION2water_rep.paramwater.top
X-RAY DIFFRACTION3ion.paramion.top

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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